Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN"— Transcript presentasi:

1 STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN
Retno Sintowati, dr. MSc.

2 SINTESIS PROTEIN PROTEIN ADALAH POLIMER DARI ASAM AMINO
PERHATIKAN TEORI DOGMA SENTRAL, PRODUK AKHIR GEN ADALAH PROTEIN DNA SEBAGAI MATERI GENETIK mRNA SEBAGAI PEMBAWA INFORMASI GENETIK SINTESIS PROTEIN TERJADI DI RIBOSOM mRNA MEMBAWA CODON, SEDANGKAN tRNA-MEMBAWA ANTI CODON PESANAN ASAM AMINO DIKODE OLEH CODON mRNA ASAM AMINO YANG SATU DENGAN YANG LAIN DIRANGKAI DENGAN IKATAN PEPTIDA START CODON SELALU DIMULAI DENGAN METIONIN DAN DIAKHIRI DENGAN STOP CODON

3 MACAM DAN FUNGSI PROTEIN
Protein Regulator / Bioregulator( Hormon) Biokatalisator ( Enzim ) Protein Transport: Hb, Alb, Lipoprotein, Transferin, protein integral membran Protein Kontraktil: aktin dan miosin Protein Struktural: kolagen,tubulin,keratin,glikoprotein Protein Pelindung dan pertahanan: Ig, interferon, perforin,IL, fibrinogen Protein Reseptor

4 Protein memiliki 4 tingkat struktur yang berbeda :
Struktur primer : urutan linear asam amino dalam rantai polipeptida Struktur sekunder (mencakup heliks-α dan lembar-β) : t.a daerah2 lokal rantai polipeptida yg mpy konformasi reguler yg distabilkan oleh ikatan hidrogen Struktur tersier : konformasi 3 dimensi total dr keseluruhan rantai polipeptida (mencakup heliks-α, lembar-β dan daerah berbtk globuler) Struktur kuartener : konformasi 3 dimensi suatu protein multisubunit yg t.a sejumlah rantai polipeptida disatukan oleh interaksi nonkovalen berupa interaksi elektrostatik, hidrofobik, dan ikatan hidrogen.

5 Muatan pada protein Muatan protein disebabkan oleh rantai sisi residu AA. Krn muatannya, protein dpt bermigrasi dlm suatu medan listrik. Sifat ini digunakan utk memisahkan & mengidentifikasi protein.

6 Pelipatan protein Struktur primer menentukan konformasi 3 dimensi suatu protein. Jenis rantai sisi msg2 residu AA menentukan bgmn rantai mengadakan lipatan2 hingga membentuk struktur asli. Stlh pelipatan, residu sistein akan membentuk ikatan disulfida. Konformasi asli bs rusak/denaturasi dg pemanasan, pH ekstrim, penambahan bahan kimia misal urea Jika dikembalikan kondisi faali, akan membentuk konformasi semula

7

8 Modifikasi pasca translasi
Sesudah sintesis protein lengkap, residu AA ttt mengalami modifikasi kimiawi seperti : Fosforilasi pd residu serin, treonin, tirosin Penambahan asam lemak, ADP ribose, gugus metil, asetil Penambahan karbohidrat, tu/ protein yg berhub dg permukaan sel, melalui glikosilasi serin, treonin, asparagin Hubungan antara struktur & fungsi protein Hb transport oksigen Ig, kolagen, insulin, heksokinase, dll

9 Protein didlm sel berada dlm keadaan asli (native state)
Panas, asam, dan bahan lain menyebab protein t’denaturasi,yi konformasi 3 dimensinya terbuka /hilang Dalam kead asli alami di dlm sel, byk protein berikatan dg substansi lain (ion , molekul kompleks) mis. Koenzim. Berbagai protein yg berbeda dpt disusun dr hanya 20 AA di mana AA ini akan saling berikatan dlm banyak kombinasi yg berbeda. Perbed dlm urutan/sekuen AA pd rantai polipeptoda menyebabkan pembentukan struktur 3 dimensi yg berbeda shg fungsinya jg berbeda. Polipetida merupakan peptida dengan lebih dari 10 asam amino.

10 ASAM-ASAM AMINO YANG TERDAPAT
DALAM PROTEIN Asam amino rantai samping alifatik Glisin (Gly) = G Valin (Val) = V Alanin (Ala) = A Leusin (Leu) = L Isoleusin (Ile) = I Asam amino rantai samping sulfur Sistein (Cys) = C Metionin (Met) = M Asam amino rantai samping gugus hidrosil (OH) Serin (Ser) = S Treonin (Tgr) = T Tirosin (Tyr) = Y

11 Asam amino rantai samping gugus asidik dan amida
Asam aspartat (Asp) = D Asparagin (Asn) = N Asam glutamat (Glu) = E Glutamin (Gln) = Q Asam amino rantai samping gugus alkalis Arginin (Arg) = R Lisin (Lys) = K Histidin (His) = H * Asam amino rantai samping mengandung cincin aromatika Histidin (His) = H Tirosin (Tyr) = Y * Fenilalanin (Phe) = F Triptofan (Trp) = W Asam amino siklik Prolin (Pro) = P

12 KOLAGEN Kolagen membentuk 25% total protein mamalia yang menggambarkan keanekaragaman struktur jaringan yang menandai struktur sekunder protein fibrosa vertebrata. Kolagen terdapat pada: Tendon: struktur yang sangat asimetris dengan kekuatan melawan   regangan yang tinggi. Kulit: membentuk serabut yang terpintal, longgar, dan fleksibel. Gigi dan kulit: mengandung suatu polimer kalsium fosfat. Kornea mata Struktur sekunder yang stabil sgt ptg utk menghindari kelainan biosintesis dan maturasi tropokolagen.

13 Contoh: Defesiensi vitamin C berat: enzim prolil dan lisil hidroksilase menjadi inaktif sehingga tropokolagen tidak membentuk ikatan silang kovalen. Secara klinis disebut Penyakit Scorbut dengan gambaran klinik berupa perdarahan gusi, kesembuhan luka yang jelek hingga dapat menyebabkan kematian. Defisiensi tembaga dalam diet yang berperan pada pembentukan enzim lisil hidroksilase. Secara klinis disebut Penyakit Menkes dengan gambaran klinis berupa rambut keriting dan kusut (Kinky hair), retardasi pertumbuhan. Gangguan pada gen pengkode kolagen sehingga biosintesis kolagen terganggu dapat menyebabkan Osteogenesis imperfekta. Defek gen yang mengkode α-prokolagen, prokolgen N-peptidase atau lisil hidroksilase, menyebabkan Sindroma Ehler Danlos dengan gambaran klinis berupa sendi mobile dan abnormalitas kulit.

14

15

16 Structure levels in proteins
primary structure amino acid sequence secondary structure spatial arrangement of amino acids within a poly- peptide chain (a-helix, ß-sheet, unstructured turns) tertiary structure spatial arrangement of secondary structural elements quatery structure subunit interactions

17 Amino acids are constituents of proteins
there are about 20 proteinogenic amino acids

18

19 Proteins are Made of AAs Connected by Peptide Bonds
Ikatan peptida bersifat ikatan rangkap spt 2 lembar kertas yang dilem arti dipeptida, tripeptida, jml AA & ikt pep Pada praktikum: berwarna ungu

20

21

22

23 STRUKTUR PROTEIN

24 Cell membrane structure
Sept. 16, 2004 Cell membrane structure Integral membrane proteins** (a) Glycoproteins (b) Pore formed from integral membrane protein (c) Various phospholipids* with saturated fatty acid (d) Phospholipid* with unsaturated side chains (e) Cyotoskeletal network proteins (f) Cholesterol (g) Glycolipids (h) Extracellular matrix proteins (i) *There are four different phospholipids: phosphatidyl serine, phosphatidyl choline, phosphatidyl ethanolamine, and sphingomyelin. F.C. Kauffman, Ph.D.

25 Protein pada membran sel

26 Protein transport pada membran sel

27 Nicotinic Acetylcholine Receptor
Sept. 16, 2004 Ligand-Gated Channels Receptors that regulate the flow of ions through channels in electrogenic membranes. Many neurotranmitters (e.g., acetylcholine, GABA, excitatory amino acids) activate ligand gated channels. Flow of ions through ligand-gated channels changes postsynaptic transmembrane electrical potentials and this is couple to a response (e.g., muscle contraction, conduction of nerve impulses). The nicotinic Ach receptor is one of the best characterized ligand-gated channels. The receptor is a pentamer made up of five polypeptide subunits. Acetylcholine binds and causes a conformational change in the receptor that results in a transient opening of the channel to Na+ ions. The time between Ach binding and the cellular response can often be measured in milliseconds. F.C. Kauffman, Ph.D.

28 Thyroid hormone receptor (TR)
Sept. 16, 2004 1. Thyroid receptors are present within target cells 2. Thyroid receptors exist as heterodimers with the Retinoid X Receptor 3. They are bound to DNA and actively prevent transcription in the absence of thyroid hormone 4. Binding of thyroid hormone allows transcription of target genes. F.C. Kauffman, Ph.D.

29 Epinephrine (adrenaline) receptor
Sept. 16, 2004 Epinephrine (adrenaline) receptor F.C. Kauffman, Ph.D.

30 Insulin receptor Sept. 16, 2004 There is also a signal transduction pathway that induces the release of insulin from beta islets in the pancreas, but we will not cover this in this lecture or on the exam. F.C. Kauffman, Ph.D.

31 A model of myoglobin at low resolution.
Only the α-carbon atoms are shown. The α-helical regions are named A through H. (Based on Dickerson RE in: The Proteins, 2nd ed. Vol 2. Neurath H [editor]. Academic Press, Reproduced with permission.)

32 Crystals of human insulin

33 Crystals of human insulin.
Insulin is a protein hormone, crucial for maintaining blood sugar at appropriate levels. Chains of amino acids in a specific sequence (the primary structure) define a protein like insulin. These chains fold into well-defined structures (the tertiary structure) in this case a single insulin molecule. Such structures assemble with other chains to form arrays such as the complex of six insulin molecules shown at the far right (the quarternary structure). These arrays can often be induced to form well-defined crystals (photo at left), which allows determination of these structures in detail.

34 PROTEIN BIOREGULATOR (HORMON)
Sebagian besar hormon adalah peptida Contoh hormon polipeptida : ACTH Angiotensin I, II Gastrin Insulin, glukagon Kalsitonin Kolesistokinin GH, MSH, OT, PTH, PRL, ADH Hormon derivat amin/ asam amino tunggal : Katekolamin  EPINEFRIN, NOREPINEFRIN , DOPAMIN (dr tirosin) T3 dan T4 (dr tirosin)

35 Kelainan Hb  Hb S (sickle cell anemia) Rantai β-globin : residu valin (hidrofobik) mengantikan glutamat (hidrofilik)

36 Manifestasi klinis

37

38 HbA  HbS  deoxyHbS polymerizes into filaments

39

40


Download ppt "STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN"

Presentasi serupa


Iklan oleh Google