Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

DR. IR. F. DIDIET HERU SWASONO, M.P.

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "DR. IR. F. DIDIET HERU SWASONO, M.P."— Transcript presentasi:

1 DR. IR. F. DIDIET HERU SWASONO, M.P.
KULIAH `FISIOLOGI TANAMAN` (2/1 SKS) SEMESTER GENAP T. A. 2015/2016 DR. IR. F. DIDIET HERU SWASONO, M.P.

2 MATERI 6 KULIAH FISIOLOGI TANAMAN ENZIM

3 PENGERTIAN ENZIM Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tumbuhan tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap Enzim sebagai biokatalisator

4 NOTA : Substrat dapat berikatan dengan enzim jika enzim memiliki sisi aktif sebagai tempat melekat substrat = LOCK AND KEY THEORY (Teori Gembok dan Kunci) dikemukakan oleh Fischer

5 NOTA : Sisi aktif enzim bersifat fleksible, akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat = INDUCED FIT THEORY (Teory ketepatan induksi) dikemukakan oleh Daniel Koshland)

6 TATA NAMA ENZIM Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis Biasanya ditambah akhiran ase Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar

7 7 KLAS (GOLONGAN) ENZIM :
TIPE REAKSI OKSIDOREDUKTASE (nitrat reduktase) Memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen TRANSFERASE (Kinase) Memindahkan gugus senyawa kimia HIDROLASE (protease, lipase, amilase) Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air LIASE (fumarase) Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia ISOMERASE (epimerase) Mengkatalisir perubahan isomer LIGASE/SINTETASE (tiokinase) Menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP POLIMERASE Menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer

8 PENYUSUN ENZIM Komponen utama enzim adalah protein
Protein yg bersifat fungsional, bukan protein struktural Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

9 Enzim protein sederhana Anorganik = kofaktor (Ion Fe, Mn, Zn)
Bukan Protein Protein = apoenzim Enzim Konjugasi Bukan protein = Gugus prostetik Organik = Koenzim Anorganik = kofaktor (Ion Fe, Mn, Zn)

10 CONTOH KOENZIM NAD (koenzim 1) NADP (koenzim 2) FMN dan FAD
Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f Plastoquinon, plastosianin, feredoksin ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribose

11 YANG BERPERAN PADA REAKSI TERANG DALAM FOTOSINTESIS
CONTOH KOENZIM YANG BERPERAN PADA REAKSI TERANG DALAM FOTOSINTESIS

12 TIPOLOGI ENZIM Enzim dibentuk di dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut ENDOENZIM) maupun di tempat yang lain di luar tempat sintesisnya (disebut EKSOENZIM) Sebagian besar enzim bersifat ENDOENZIM

13 SIFAT ENZIM Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung Enzim bermolekul besar Enzim bersifat khas/spesifik

14 SIFAT ENZIM (Lanjutan)
Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn, Cd, Ag pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa) Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect) Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya Air, memacu aktifitas enzim Vitamin, memacu aktifitas enzim

15 PENGHAMBATAN ENZIM 1. PENGHAMBATAN KOMPETITIF Zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) 2. PENGHAMBATAN NON KOMPETITIF Zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat

16 FISUALISASI PENGHAMBATAN KOMPETITIF

17 FISUALISASI PENGHAMBATAN NON KOMPETITIF

18 ENZIM BEKERJA SPESIFIK
ENZIM hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunannya hampir sama dan fungsinya sama E5 A B C D E1 E2 E3 E4 KETERANGAN : A, B, C, D = SUBSTRAT E1, E2, E3, E4, E5 = ENZIM)

19 REALITAS ENZIM YANG BEKERJA SPESIFIK

20 REALITAS ENZIM YANG BEKERJA SPESIFIK

21 STOP STOP STOP STOP Any question??


Download ppt "DR. IR. F. DIDIET HERU SWASONO, M.P."

Presentasi serupa


Iklan oleh Google