METABOLISME DAN ENZIM TUJUAN: Mampu mejelaskan pengertian metabolisme

Presentasi berjudul: "METABOLISME DAN ENZIM TUJUAN: Mampu mejelaskan pengertian metabolisme"— Transcript presentasi:

1 METABOLISME DAN ENZIM TUJUAN: Mampu mejelaskan pengertian metabolisme
Mampu menjelaskan fungsi dan cara kerja enzim Mampu menjelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

2 METABOLISME Metabolisme adalah semua reaksi kimia yang terjadi di dalam sel Reaktant adalah senyawa yang bereaksi; produk adalah senyawa hasil reaksi

3 Dua jenis reaksi metabolisme
Anabolisme Proses sintesis molekul besar dari molekul yang lebih sederhana Memerlukan energi Contohnya? Katabolisme Proses penguraian molekul besar menjadi molekul yang lebih sederhana melepaskan energi Contohya? 4-2

4 Anabolisme Anabolisme menyediakan senyawa-senyawa yang diperlukan untuk pertumbuhan dan perbaikan sel 4-3

5 Anabolisme 4-4

6 Katabolisme Memecah molekul besar menjadi molekul kecil Hidrolisis
menguraikan karbohidrat, lipid, dan protein Menggunakan air 4-5

7 ENZYM Enzym adalah molekul protein yang berfungsi sebagai katalis organik yang dihasilkan organisme hidup yang terdiri dari protein / BIOKATALISATOR Reaktan pada sebuah reaksi enzimatik disebut substrat untuk enzim tertentu

8 Reaksi selluler merupakan bagian dari jalur metabolisme, satu seri reaksi yag saling berhubungan, di gambarkan sbb: E E E E E5 E A → B → C → D → E → F → G A-F adalah reaktan atau substrat, B-G adalah produk dalam berbagai reaksi dan E1-E6 adalah enzym. Metabolic pathways may be branched.

9 Energi Aktivasi Energi yang harus ditambahkan untuk menyebabkan molekul-molekul bereaksi disebut energi aktivasi, Ea. Penambahan enzim tidak mengubah energi bebas suatu reaksi, tetapi enzim menurunkan energi aktivasi.

10 Energi aktivasi (Ea) Enzymes speed the rate of chemical reactions because they lower the amount of energy required to activate the reactants. On the left is the energy of activation when an enzyme is not present. On the right is the energy of activation when an enzyme is present. Even spontaneous reactions like this one speed up when an enzyme is present.

11 PENAMAAN ENZIM Berdasarkan substratnya: Substrat Enzym Lipid Lipase
Urea Urease Maltosa Maltase Asam Ribonukleat Ribonuklease Berakhiran ase Berdasarkan reaksi yang ditimbulkannya

12 Bagian-bagian Enzym Sisis aktif enzym adalah bagian yang bergabung dengan substrat. Sisi aktif dapat mengalami sedikit perubahan bentuk, untuk mengakomodasi substrat. Enzim dan substrat membentuk Kompleks enzym-substrat selama reaksi . Enzim tidak berubah oleh reaksi, dan enzim bebas untuk beraksi kembali Kofaktor Koenzim Sisi alosterik 4-7

13 Bagian-bagian Enzim Coenzym
molekul organik yang bertindak sebagai kofaktor vitamin Cofactor mengaktifkan enzim ion atau coenzym 4-9

14 Cofactor Enzym Kehadiran cofactors enzim mungkin diperlukan beberapa enzim untuk melakukan fungsinya. Ion-ion logam, seperti Cu, Zn, atau Fe berfungsi sebagai cofactor. Molekul organik, disebut coenzymes, harus ada agar beberapa enzim berfungsi. Contoh coenzym: vitamins. A deficiency in certain vitamins results in the lack of a particular coenzyme and therefore a lack of enzymatic functions. In humans, this eventually results in vitamin-deficiency symptoms.

15 Induced fit model These computer-generated images show an enzyme called lysozyme that hydrolyzes its substrate, a polysaccharide that makes up bacterial cell walls. On the left is the configuration of the enzyme when no substrate is bound to it. After the substrate binds (on the right), the configuration of the enzyme changes so that hydrolysis can better proceed.

16 Sifat Enzim Spesifik substrat ? 4-9

17 Mekanisme kerja enzim Model Kunci dan Gembok 4-7

18 Mekanisme kerja enzim An enzyme has an active site, where substrates and enzyme fit together in such a way that the substrates are oriented to react. Following the reaction, the products are released and the enzyme is free to act again. Some enzymes carry out degradation; the substrate is broken down to smaller products.

19 Reaksi Enzimatis Rantai Metabolisme Nama enzim biasanya:
Sederetan enzim yang mengontrol reaksi menyebabkan pembentukan produk Setiap substrat yang baru merupakan produk dari reaksi sebelumnya Nama enzim biasanya: menggambarkan substrat berahiran – ase sucrase, lactase, protease, lipase 4-8

20 Faktor-Faktor yang mempengaruhi affinitas enzim
Substrat : Reaksi enzimatik berlangsung apabila cukup substrat tersedia mengisi sisi aktif. Reaksi enzimatik meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat Temperatur pH Inhibitor: Kompetitif dan non konfetitif

21 Pengaruh substrat

22 Laju reaksi enzimatik sebagai fungsi temperatur dan pH
At first, as with most chemical reactions, the rate of an enzymatic reaction doubles with every 10C rise in temperature. In the graph on the left, the rate of reaction is maximum at about 40C; then it decreases until the reaction stops altogether, because the enzyme has become denatured. In the right graph, pepsin, an enzyme found in the stomach, acts best at a pH of about 2, while trypsin, an enzyme found in the small intestine, performs optimally at pH of about 8. The shape enables these proteins to bind with their substrates is not properly maintained at other pHs.

23 Penghambat Enzym Penghambatan enzym terjadi bila sisi aktif dihalangi untuk bergabung dengan substratnya . Bila produk reaksi enzimatik melimpah dapat berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif , feedback inhibition. Produk akhir dari reaksi enzimatik berikatan dangan sisi allosterik.

24 Penghambat Umpan balik (Feedback inhibition)
This diagram shows the basic metabolic pathway. Enzyme 1 (E1) has two sites: the active site where reactant A binds and an allosteric site where end product F binds.

25 This diagram shows the active pathway
This diagram shows the active pathway. Reactant A binds to the active site of enzyme 1 (E1); therefore, the pathway is active and the end product is produced.

26 This diagram shows the inhibited pathway
This diagram shows the inhibited pathway. When there is sufficient end product F, some binds to the allosteric site of enzyme 1 (E1). Now a change of shape prevents reactant A from binding to the active site of E1, preventing the reaction from occurring, and the end product is no longer produced.