ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN

Presentasi berjudul: "ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN"— Transcript presentasi:

1 ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN
* MAKROMOLEKUL YANG PALING BANYAK DITEMUKAN DALAM SEL (50% BERAT KERING BADAN ORANG DEWASA ADALAH PROTEIN) * SUSUNAN SEJUMLAH ASAMA AMINO DALAM URUTAN YANG KHAS MELALUI IKATAN PEPTIDA DENGAN FUNGSI YANG KHAS PULA SEHINGGA PROTEIN JUGA DISEBUT SEBAGAI POLIPEPTIDA. SANGAT BERVARIASI DIMANA RATUSAN JENIS PROTEIN YANG BERBEDA DAPAT DITEMUKAN DALAM SATU SEL DENGAN FUNGSI YANG BERBEDA PULA. Jumlah residu as amino jumlah rantai Insulin Haemoglobin Lisosim Ribonuklease

2 MEMPUNYAI BERBAGAI PERANAN BIOLOGIS.
PROTEIN DIOKSIDASI DAN DISINTESA SETIAP HARI SECARA TERUS MENERUS PADA ORANG DEWASA (DIPERBAHARUI) TURN OVER PROTEIN 400 GR/HR  75-80% DIPAKAI KEMBALI UNTUK SINTESA PROTEIN.

3 PROTEIN HARUS DIKOMSUMSI SETIAP HARI UNTUK MENUTUPI KEHILANGAN SEWAKTU TURN OVER.
NEGATIF NITROGEN BALANCE  PERTUMBUHAN ABNORMAL OVER  DISIMPAN DALAM BENTUK LEMAK (PEMBOROSAN) NILAI GIZI PROTEIN: -JUMLAH KOMSUMSI -DAYA SERAP TUBUH -KOMPOSISI ASAM AMINO (ESENSIAL DAN NON ESENSIAL) KEBUTUHAN PROTEIN DIPENGARUHI OLEH BBRP SITUASI SEPERTI: MASA PERTUMBUHAN AKTIFITAS - HAMIL DAN MENYUSUI, - SAKIT,DLL

4 FUNGSI BIOLOGI PROTEIN
1. SEBAGAI ENZIM * PROTEIN KHUSUS YG MEMPUNYAI AKTIVITAS KATALISIS (BIOKATALISATOR) * LEBIH DARI 2000 JENIS ENZIM SUDAH DIKETAHUI DG FUNGSI YG KHAS. EX : UREASE → UREA → AMONIAK + CO2 2. PROTEIN SIMPANAN →PADA TANAMAN / TUMBUHAN EX : PROTEIN : JAGUNG, GANDUM, BERAS, KACANG2AN,  Pada hewani  OVALBUMIN, KASEIN

5 3. PROTEIN TRANSPORT → MEMBAWA MOLEKUL / ION SPESIFIK MELALUI DARAH DARI SATU ORGAN KE ORGAN LAIN. EX : LIPOPROTEIN HAEMAGLOBIN 4. PROTEIN KONTRAKTIL → PROTEIN YANG MEMBERIKAN KEMAMPUAN KEPADA SEL DAN ORGANISME UNTUK BERKONTRAKSI, MENGUBAH BENTUK / BERGERAK EX : AKTIN DAN MIOSIN  KONTRAKSI OTOT/ KERANGKA TUBULIN  PROTEIN PEMBENTUK MIKROTUBUL 5. PROTEIN PERTAHANAN → PROTEIN YANG BERFUNGSI UNTUK MEMPERTAHANKAN ORGANISME DARI SERANGAN SPECIES LAIN ATAU LUKA EX : FIBRINOGEN DAN TROMBIN, ANTIBODY, BISA ULAR

6 HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI
6. PROTEIN STRUKTURAL → MEMBANGUN STRUKTUR BIOLOGI, KEKUATAN , DAN PROTEKSI EX :PROTEIN SERABUT KOLAGEN TULANG RAWAN/URAT, KULIT ELASTIN PADA PERSENDIAN  DAPAT MEREGANG KEDUA DIMENSI KERATIN  PROTEIN STRUKTURAL PADA RAMBUT, KUKU, BULU BURUNG FIBROIN  SUTRA, JARING LABA-LABA 7. PROTEIN PENGATUR MENGATUR AKTIVITAS SELULER ATAU FISIOLOGI EX :HORMON INSULIN METABOLISME GULA HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI Ca++, P.

7

8 SIFAT ASAM AMINO 1. MEMPUNYAI STRUTUR UMUM COOH l NH2 – C – H R
(karboksil) COOH l NH2 – C – H R (hidrogen) (Amina) (Gugus samping) R DIBEDAKAN : - STRUKTUR KELARUTAN MUATAN LISTRIK - UKURAN

9 2. MEMPUNYAI ATOM C ASIMETRIK KECUALI – GLISIN –
COOH COOH NH2 – C – H H – C – NH2 CH CH3 ISOMER OPTIK ( STEREO ISOMER ) UMUMNYA ASAM AMINO YG ADA DI ALAM BENTUK L RASEMASI 3. ASAM AMINO LARUT DALAM AIR TETAPI TIDAK LARUT DALAM PELARUT NON POLAR L – ALA D – ALA

10 4. DALAM LARUTAN DAPAT TERIONISASI
SEBAGAI ASAM ( DONOR PROTON ) SEBAGAI BASA ( AKSEPTOR PROTON) SIFAT INI DAPAT BERFUNGSI UNTUK : - MENENTUKAN ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN - MEMISAH ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN SENYAWA AMPOTER H H R – C – COO R – C – COO H + NH NH2 H H R – C – COO - + H R – C – COOH NH NH3+

11 PENGGOLONGAN ASAM AMINO BERDASARKAN POLARITAS GUGUS R PADA PH 7
1. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R NON POLAR Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp. 2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln. 3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-) Asp dan Glu 4. ASAM AMINO DENGAN R BERMUATAN (+) Lys, Arg, His

12 ASAM AMINO DG R NON POLAR ( Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp )

13 (Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln)
2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN (Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln)

14 3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-)
(Asp dan Glu )

15 4. Asam amino dengan R bermuatan (+)
(Lys, Arg, His)

16 SIFAT ASAM BASA (MENGION) ASAM AMINO
Pk 2 pI pK 1

17

18

19 BEBERAPA INFORMASI: 1. AS. AMINO ALANIN MEMPUNYAI 2 KUTUB YG DAPAT MENGION: 1. GUGUS KARBOKSIL PADA pH 2,34. 2. GUGUS AMINA PADA Ph 9,69. ASAM AMINO MEMPUNYAI 2 DAERAH BERDAYA BUFFER YANG BAIK YAITU PADA DAERAH YANG RELATIF DATAR PADA GRAFIK (Ph 2 – 3 dan Ph 9 – 10) DAN MEMPUNYAI DAYA BUFFER TERBURUK PADA Ph 6,02 (PI) PADA pH 6,02 MUATAN AS. AMINO = 0 (ZWITTER ION/ MENGION SEMPURNA). PADA SAAT INI A. AMINO AKAN MENGENDAP. pH INI DISEBUT pH ISOELEKTRIK (PI). PI = (Pk1 + Pk2)/2 pH DIBAWAH PI -- MUATAN A.AMINO + (POSITIF) pH DIATAS PI -- MUATAN A.AMINO - (NEGATIF) pH = PI  MUATAN A. AMINO (0) (NETRAL) 4. AS. AMINO YG BERBEDA DAPAT DIPISAHKAN DARI YG LAIN ATAS KECEPATAN MIGRASI MASING2 AS. AMINO JIKA MOLEKUL INI DITEMPATKAN PD SUATU MEDAN LISTRIK PD PH TERTENTU.

20 HARGA PK BAGI GUGUS MENGION ASAM AMINO
A.AMINO pK pK pK 3 (COOH) ( NH3+) ( R ) GLISIN , ,6 ALANIN , ,69 LEUSIN , ,6 SERIN , , ,6 (OH) THREONIN 2,33 10,43 GLUTAMIN 2, ,13 ASPARTAT 2, , ,86 (COOH) GLUTAMAT 2, , ,25 (COOH) HISTIDIN 1, , ,0 (NH+) SISTEIN 1,71 10, ,33 (SH) TIROSIN 2,2 9, (OH) LISIN 2, , ,53 (NH3+) ARGININ 2, , ,48 (NH3+) 1. ELEKTROFORESIS KERTAS KHROMATOGRAFI PENUKAR ION 3. AMINO ACID ANALYZER METODA PEMISAHAN ASAM AMINO

21 BEBERAPA REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO
1. REAKSI PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA R1 O H H H20 H2N – C - C N – C – COOH  H OH H R2 R1 O H H2N - C C - N - C - COOH H H R2 H2O  dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, pentapeptida, oligopeptida, polipeptida.

22

23 Contoh: pentapeptida

24 2. REAKSI WARNA DENGAN NINHIDRIN
O O H l C OH C OH R – C – COOH C  C l C OH C NH ll ll H O O ASM AMINO NINHIDRIN NINHIDRIN TEREDUKSI + NH CO2 + R – COOH + NINHIDRIN -- PIGMEN WARNA UNGU/ BIRU AS.AMINO DG NINHIDRIN BERLEBIHAN MEMBENTUK SENYAWA BERWARNA UNGU/BIRU Ciri khas reaksi ini mengeluarkan gas co2

25 O O ll ll C C C = N – C + 3H2O + H+ ll l O O -
- Dapat mendeteksi asam amino secara kolorimetrical - Prolin dan Hidroksiprolin  kuning - Asparagin  coklat Senyawa berwarna ungu/ biru - MENENTUKAN / MENDETEKSI ASAM AMINO SECARA KUANTITATIF

26 HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH NH2 O CH2 O SH
Contoh: tripeptida H H HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH NH O CH2 O SH GLUTATION ( GLUTAMILSISTEINILGLISIN) CONTOH LAINNYA: INSULIN  RANTAI POLIPEPTIDA (51 RESIDU ASAM AMINO) HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA (574 AS. AMINO) GRAMISIDIN  RESIDU ASAM AMINO → ANTIBIOTIK ENKIFALIN  10 RESIDU ASAM AMINO → OBAT BIUS (ANALGESIK) Tyr – Gly – Gly - Phe – Met– Tyr – Gly – Gly– Phe – Leu BRADIKININ  9 ASAM AMINO → PENGHAMBAT PEMBENGKAKAN JARINGAN Arg– Pro – Pro- Gly – Phe – Ser – Pro – Phe - Arg

27 3. REAKSI PEMBENTUKAN SISTIN DARI 2 AS
3. REAKSI PEMBENTUKAN SISTIN DARI 2 AS.AMINO SISTEIN  IKATAN DISULFIDA COOH COOH l l NH2 – C – CH2 – SH + SH – CH2 – C – NH  l l H H COOH COOH l l NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2 H H IKATAN DISULFIDA

28 . . . . . . . . .. . .. . . TEKNIK PEMISAHAN ASAM AMINO
1. ELEKTROFORESIS KERTAS KERTAS FILTER YG DIBASAHI BUFFER PADA pH tertentu Spot mengandung campuran asam amino + - ANION o KATION   T 1 T 2 SEMPROT DG NINHIDRIN COCOKKAN DG MARKER

29 2. CHROMATOGRAPHY PENUKAR ION

30 1. BETA PLEATED SHEET PARALEL 2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL
PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN BENTUK/STRUKTUR DAN SIFAT FISIK TERTENTU PROTEIN GLOBULAR PROTEIN SERABUT 1. ALPHA HELIKS 2. TRIPLE HELIKS 3. BETA PLEATED SHEET 1. BETA PLEATED SHEET PARALEL 2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL

31 PROTEIN GLOBULAR PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG BERLIPAT DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT DAN KOMPAK, DENGAN AKSIO RASIAL < 10, YAITU 3 – 4 TERMINAL AMINO O R2 NH C C NH COOH C NH C C R O R3 TERMINAL KARBOKSIL Dst, dst S -S S-S

32 PROTEIN GLOBULAR SIFAT: MEMPUNYAI KELARUTAN YANG TINGGI DALAM AIR
BANYAK DISUSUN OLEH ASAM AMINO POLAR (HIDROFILIK) JIKA ADA ASAM AMINO HIDROFOBIK TERSEMBUNYI DIBAHAGIAN DALAM. BANYAK MENGANDUNG PROLIN  PEMBENKOKAN. ASAM AMINO Ser, Thr, DAN Asn JUGA MENYEBABKAN PEMBENGKOKAN MEMPUNYAI FUNGSI SEPERTI: ENZIM, PROTEIN SIMPANAN, HORMON, ANTIBODI TRANSPORT. CONTOH : * HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA DG 574 ASAM AMINO (ALPHA 1 DAN 2 = 141 AA, BETA 1 DAN 2 = 146 AA). * INSULIN (2 RANTAI DG 51 ASAM AMINO) * ADENILAT KINASE  3 RANTAI

33 Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin
Alpha2 ( 141 as. amino) Alpha1 (141 as.amino) Beta 2 (146 as.amino) Beta 1 (146 as.amino Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin

34 A (21 AS.AMINO) B (30 as.amino) S-S S S S-S ILUSTRASI LIPATAN 2 RANTAI POLIPEPTIDA INSULIN

35 PROTEIN SERABUT PROTEIN YANG RANTAI POLIPEPTIDANYA MEMANJANG MEMBENTUK SEPERTI SERAT DAN SALING MELILIT PADA SATU SUMBU DG RASIO AKSIAL > 10 SIFAT SANGAT TIDAK LARUT DALAM AIR SEHINGGA ASAM AMINO PENYUSUNNYA LEBIH BANYAK DARI GOLONGAN ASAM AMINO HIDROFOBIK. FUNGSI: PROTEIN STRUKTURAL PROTEIN PERLINDUNGAN LUAR PROTEIN KONTRAKTIL ADA 3 JENIS: ALPHA HELIKS  ALPHA KERATIN (BULU BINATANG, KUKU, WOOL, SAYAP, SISIK, TANDUK, KULIT PENYU) TRIPLE HELIKS  KOLAGEN (TULANG, TUL RAWAN, KULIT, URAT) BETA PLEETED SHEET PARALEL  KERATIN BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL  FIBROIN

36 Alpha heliks b. Alpha heliks c. Triple heliks

37 BETA PLEETED SHEET PRALEL
BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL

38

39 IKATAN KOVALEN DAN NON KOVALEN YANG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN
IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2. IKATAN HIDROFOBIK 3. IKATAN ELEKTROSTATIK IKATAN KOVALEN: 1. IKATAN PEPTIDA 2. IKATAN DISULFIDA R O H H2N - C C - N - C - COOH H H R2 IKATAN PEPTIDA COOH COOH l l NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2 H H IKATAN DISULFIDA

40 IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2
IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2. IKATAN HIDROFOBIK/INTERAKSI HIDROFOBIK 3. IKATAN ELEKTROSTATIK IKATAN HIDROGEN TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA SIMPUL YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI. RANTAI 1 RANTAI 2 RANTAI 3

41 IKATAN HIDROFOBIK  TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R DARI 2 ASAM AMINO YANG SAMA-SAMA HIDROFOBIK
IKATAN ELEKTROSTATIK  TERJADI ANTARA GUGUS RDARI ASAM AMINO YANG MUATANNYA BERLAWANAN.

42 DENATURASI PROTEIN IKATAN-IKATAN NONKOVALEN YG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN DAPAT DIRUSAK OLEH BERBAGAI MANIPULASI SEHINGGA PROTEIN AKAN KEHILANGAN AKTIFITAS BIOLOGISNYA  DENATURASI PROTEIN FISIK  SUATU PEROBAHAN KONFORMASI RANTAI POLIPEPTIDA YANG TIDAK MEMPENGARUHI STRUKTUR PRIMER. HAL-HAL YG DAPAT MENYEBABKAN TERJADINYA DENATURASI: PANAS ASAM BASA KUAT PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL) PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF DETERGEN, UREA DLL

43 DENATURASI RENATURASI

44 HIDROLISIS PROTEIN HIDROLISIS PROTEIN BERGUNA UNTUK: 1. MEMUTUS IKATAN KOVALEN PD POLIPEPTIDA 2. MEMISAHKAN ASAM AMINO YG ADA PADA RANTAI POLIPEPTIDA. ADA 3 CARA UNTUK MENGHIDROLISIS PROTEIN: 1. HIDROLISIS DG ASAM.  6 NHCl, PADA SUHU 110oC SELAMA 20 – 70 JAM, PADA TABUNG REAKSI YG TERTUTUP RAPI SEHINGGA TDK ADA KONTAK DG OKSIGEN.  TERJADI PEMUTUSAN SEMUA IKATAN PEPTIDA, TETAPI BBRP ASAM AMINO MENGALAMI DEAMINASI (Trp, Ser, Tre, Asp, Glu). 2. HIDROLISIS DG BASA  2 – 4 N NaOH, SUHU 100oC, SELAMA 4 – 8 JAM.  UNTUK MENDAPATKAN Trp YG RUSAK PADA HIDROLISIS ASAM.

45 3. HIDROLISIS DG ENZIM  TIDAK MEMUTUSKAN SEMUA IKATAN PEPTIDA PADA RANTAI POLIPEPTIDA KARENA ENZIM HANYA MEMUTUS PADA ASAM AMINO TERTENTU. TRIPSIN  Lys, Arg KHEMOTRIPSIN  Phe, Trp, Tyr SIANOGEN BROMIDA  Met THERMOLISIN  SEBELUM Ala PEPSIN  Phe, Trp, Tyr

46

47 4. MEMUTUS IKATAN DISULFIDA MENGGUNAKAN SENYAWA: MERKAPTOETANOL
2. ASAM PERFORMAT 3. DITIOREITOL (DTT) DTT (DITIOREITOL) HS-CH2-CHOH-CHOH-CH2SH ATAU ASAM PERFORMAT (HCOO-OH) MERKAPTOETANOL (HS-CH2-CH2-OH)

48

49 ENZIM (BIOKATALISATOR)
BEBERAPA SIFAT KHAS ENZIM: 1. ENZIM MEMPUNYAI TENAGA KATALITIK YG TINGGI (jauh lebih tinggi dari tenaga katalisator sintetik) SEHINGGA DAPAT MEMEPERCEPAT LAJU REAKSI. 2. ENZIM MEMPUNYAI SPESIFISITAS YG TINGGI TERHADAP SUBSTRATNYA, ( seringkali tiap enzim hanya mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala hanya satu) 3. MEMPERCEPAT REAKSI TANPA MENGHASILKAN PRODUK SAMPINGAN. 4. DAPAT BEKERJA PADA SUHU DAN PH NORMAL.

50 5. BEKERJA TERKOORDINIR DG BAIK DAN MEMPUNYAI HUBUNGAN YG SANGAT TERATUR DG AKTIFITAS METABOLIK YG BERBEDA SEHINGGA TERJADI KEHARMONISAN UNTUK MENUNJANG KEHIDUPAN.( bbrp penyakit kemungkinan disebabkan karena kekurangan atau kehilangan satu enzim, atau aktifitas enzimnya berlebihan) 6. TIDAK MEROBAH TITIK KESEIMBANGAN REAKSI YG DIKATALISIR DAN JUGA TIDAK HABIS TERPAKAI ( enzim yg telah bebas dapat bekerja kembali).

51 KLASIFIKASI ENZIM GRUP I. OKSIDOREDUKTASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA DUA SUBSTART. A (red) + B (ok) - A (ok) + B (red) Ex: Alkoholdehidrogenase C2H5OH + NAD+  CH3 CHO + NADH + H+ H H – C - H H - C – OH H H-C-H H-C =O + + NAD+ NADH + H+ Asetaldehid etanol

52 GRUP 2. TRANSFERASE  ENZIM YANG BEKERJA UNTUK
MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON, ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL. CTH : HEKSOKINASE ATP + D–HEKSOSA  ADP + D-HEKSOSA 6 P C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OP C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OH ATP + ADP +

53 3 . HIDROLASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N, C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA) CTH: LIPASE  TAG + H2O  GLISEROL + 3 AS. LEMAK O C – O – C R1 R2 R3 H H - C – OH R1COOH R2COOH R3COOH + H2O +

54 4. LIASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN RANGKAP FUMARASE (MALATHIDROLIASE) L- MALAT  FUMARAT + H2O COOH HO – C – H H – C – H H COOH C HOOC H + H2O L- MALAT FUMARAT

55 5. ISOMERASE  SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS KONVERSI
ISOMER OPTIK,GEOMETRIK TRIOSA FOSFAT ISOMERASE SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS FOSFOGLUKOISOMERASE D-Glukosa 6 fosfat  D- Fruktosa 6 fosfat H C = O H – C – OH HO – C – H CH2 – O – PO3 CH2OH C = O HO – C – H H – C – OH CH2 – O – PO3

56 6. LIGASE ENZIM YANG MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA SENYAWA DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN PIROFOSPAT PADA ATP. Glutamin sintetase L Glu + NH4+ + ATP  L-Gln + ADP + PPi COOH H2N – C – H CH2 C = o NH2 COOH H2N – C – H CH2 + ADP + NH ATP L - Glu L- Gln

57 ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI”
ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1 MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S) KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI.  KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN TRANSISI 2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI 1. DENGAN PEMANASAN 2. DENGAN KATALISATOR

58 C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OH

59

60 TEMPAT KATALITIK (CATALITIC SITE)
EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG AKAN DIKATALISIS. PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE.

61 DAERAH ACTIVE SITE HANYA SEBAGIAN KECIL DARI PROTEIN ENZIM, NAMUN SEMUA RESIDU ASAM AMINO LAINNYA SEBAGAI PENYUSUN PROTEIN ENZIM AKAN MEMPUNYAI PERANAN DALAM MENGKATALISIS REAKSI.

62 2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE.
1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER  DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG SAMA DENGAN SUBSTRAT KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT + ENZIM SUBSTRAT + PRODUK ENZIM

63 2. INDUCED – FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND
 LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT. KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT + PRODUK ENZIM + PRODUK ENZIM

64

65 BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA (TIDAK MENGANDUNG SENYAWA LAIN SELAIN RESIDU ASM AMINO)  RIBONUKLEASE PANKREAS ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR 1. MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI :

66 2. MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS DISEBUT (KOENZIM)
EX : THIAMIN (B1) RIBOFLAVIN (B2) VIT B12 PYRIDOXIN (B6) NIACIN (NAD) PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)(CO.A), BIOTIN, FOLATE NAD.

67 KOFAKTOR  DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI
HARUS ADA. BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM & KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA) BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM ATAU KOENZIM. KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH PADA ENZIM (SEMENTARA) KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM GUGUS PROSTETIK HOLOENZIM  PROTEIN + GUGUS PROSTETIK APOENZIM  BAHAGIAN PROTEIN ENZIM

68 KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA 1. KONSENTRASI SUBSTRAT. 2
KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA 1. KONSENTRASI SUBSTRAT. 2. SUHU  37, 45, >55 STABIL SUHU TINGGI STABIL SUHU RENDAH 3. Ph  MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG KHAS  INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM)

69 KONSENTRASI SUBSTRAT

70 MICHAELIS-MENTEN EQUATION
Vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S] V max = Kecepatan maksimum Km = Tetapan Michaelis-Menten enzim bagi sustrat tertentu

71

72 2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI
Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas contoh:

73 PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR)
INHIBITOR KOMPETITIF  SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR YG ANALOG DG INHIBITOR  ENZ-I PENCEGAHAN  MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT E P TIDAK TERBENTUK PRODUK

74 2. INHIBITOR NON KOMPETITIF
- BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM  ENZIM MENJADI INAKTIF E + S E-S + I E-S-I TIDAK TERBENTUK PRODUK

75 ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK
SISTIM MULTI ENZIM - BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA SECARA BERSAMA-SAMA DALAM SEL - PRODUK ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE TIGA DST. A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P Enz Enz Enz Enz Enz 5 ENZIM ALOSTERIK MODULATOR SIFAT ENZIM ALOSTERIK: JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI 2 ATAU LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA) MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG MODULATOR SECARA NON KOVALEN

76