Sistiana Windyariani. UMMI.2009

Presentasi berjudul: "Sistiana Windyariani. UMMI.2009"— Transcript presentasi:

1 Sistiana Windyariani. UMMI.2009
Asam Amino dan Peptida Sistiana Windyariani. UMMI.2009

2 (muscles and meat are the same thing)
What is Protein? Makes up your body (muscles and meat are the same thing)

3 Tinjauan Umum Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50% berat kering sel. Protein sangat bervariasi mempunyai berbagai peranan biologis. Kunci struktur ribuan protein yang berbeda-beda adalah gugus pada molekul unit pembangun protein yang relatif sederhana yakni 20 asam amino yang berikatan kovalen dalam urutan yang khas.

4 Protein Examples Examples of protein Hair Skin Muscles Meat Nails
All organs Eyes The differences between organisms is mostly because of their PROTEINS.

5 Struktur Umum Asam Amino
COOH I H2N --- C --- H R

6 Asam amino mengandung karbon asimetrik, kecuali glisin.
satu atom C sentral Asimetrik yang mengikat secara kovalen: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R) COOH I H2N C --- H H Asam amino mengandung karbon asimetrik, kecuali glisin.

7 Pengertian asam amino Dari rumus di atas, maka pengertian asam amino:
“Asam karboksilat yang mempunyai gugus amina yaitu H2N pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH sebagai komponen penyusun protein” Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

8 Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan: Struktur Ukuran Muatan elektrik Sifat kelarutan di dalam air

9 Sifat Asam amino 1. Larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut non polar seperti eter, aseton, dan kloroform.

10 2. Isomerisme pada asam amino
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: l dan d. Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe d.

11 3. Zwitterion/ Ion Amfoter
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam karboksilat) sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

12 20 asam amino dasar Glisina · Alanina · Valina · Leusina · Isoleusina · Serina · Treonina · Asam aspartat · Asam glutamat · Asparagina · Glutamina · Arginina · Histidina · Lisina · Sisteina · Metionina · Prolina · Fenilalanina · Tirosina · Triptofan

13 Klasifikasi Asam amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi Asam amino AROMATIK NON POLAR POLAR BASIC (+) ACIDIC (-)

14 Asam amino non polar Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam amino seperti Isoleusin  biasa terdapat di bagian dlm protein. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

15

16 Asam amino polar Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air Cenderung terdapat di bagian luar protein Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm asam amino standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

17

18 Asam amino dengan gugus R aromatik
Fenilalanin, tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar  hidrofobik Fenilalanin bersama dgn Valin, Leusin & Isoleusin  asam amino paling hidrofobik Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm  sering digunakan untuk menentukan kadar protein

19 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Lisin, arginin, dan histidin Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai sampingnya Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat mengikat air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding lisin  gugus amino arginin  gugus guanidino Karena histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis  sering berperan dlm reaksi enzimatis yg melibatkan pertukaran proton

20 Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif
Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7

21

22 Asam amino non standar Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

23 Dari modifikasi Glu oleh vit K.
modifikasi prolin  dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase. Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur Dari modifikasi Glu oleh vit K.  karboksi glutamat mampu mengikat Ca  penting utk penjendalan darah. Ditemukan pd protein protombin

24 Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein  merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

25 Ikatan Peptida Ikatan peptida yakni rantai pendek dari dua atau lebih asam amino yang dihubungkan oleh ikatan kovalen. Sel dapat merangkai ke 20 asam amino dalam berbagai kombinasi dan urutan sehingga dapat membuat produk yang sangat bervariasi.

26

27 Asam Amino esensial Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

28 Sekian