ENZIM. Kata Yunani “Enzume”  in yeast Biokatalisator yang dihasilkan o/ jaringan hidup me  kecepatan reaksi tanpa ikut bereaksi Reaksi : pemecahan atau.

Presentasi berjudul: "ENZIM. Kata Yunani “Enzume”  in yeast Biokatalisator yang dihasilkan o/ jaringan hidup me  kecepatan reaksi tanpa ikut bereaksi Reaksi : pemecahan atau."— Transcript presentasi:

1 ENZIM

2 Kata Yunani “Enzume”  in yeast Biokatalisator yang dihasilkan o/ jaringan hidup me  kecepatan reaksi tanpa ikut bereaksi Reaksi : pemecahan atau pembentukan Ke (-) bisa mengganggu proses metabolisme Misal : albino  (-) tyrosin 3 - monooksigenase

3 Karakteristik : Tetap ( tidak berubah pada akhir reaksi) Tidak dikonsumsi selama reaksi berlangsung Sangat efektif dalam jumlah sedikit Tidak dapat merubah produk akhir Tidak merubah posisi kesetimbangan

4 Beda Enzim dengan katalisator anorganik : Dipengaruhi oleh pH Mengalami denaturasi pada suhu tinggi Dipengaruhi oleh senyawa lain (inhibitor/aktivator) Sangat spesifik Enzim adalah Protein

5 Reaktan : substrat Enzim mengkatalisis reaksi tertentu, pada substrat tertentu, dan menghasilkan produk tertentu pula

6 Penggolongan dan Penamaan Lama : Berdasarkan nama substrat yang dikatalisis ditambah akhiran “ ( amilase, lipase, protease, laktase) Berdasar asal enzim ( papain) Berdasar reaksi yang dikatalisis (transkarboksilase) Tidak menunjukkan substrat, sumber atau reaksi (pepsin, tripsin) Tidak ada konsistensi Kebingungan

7 International Union of Biochemistry NoKelasTipe reaksi yang dikatalisis 1OksidoreduktaseReaksi oksidasi-reduksi 2TransferaseTransfer gugus fungsional dari satu mulekul ke yang lain 3HidrolaseMemecah mulekul dengan bantuan air 4LiaseMenambah atau memindah gugus tanpa bantuan air 5IsomeraseTransfer gugus suatu mulekul menghasilkan bentuk isomer 6LigaseMenggabungkan dua mulekul dengan bantuan energi dari ATP

8 Komponen Enzim Enzim  protein Sebagian besar enzim memerlukan komponen non protein : Kofaktor (u/ aktifitas katalitik) Komponen protein inaktif enzim  apoenzim Enzim aktif  Holoenzim Protein inaktif + Kofaktor  Holoenzim  Enzim (Apoenzim) (Koenzim) (ion logam)

9 Protein Enzim BM : 12.000 – jutaan Mulekulnya sangat besar ( jauh lebih besar daripada substratnya) Aktifitas katalitik tergantung integritas struktur proteinnya dan sifat protein Bila dipanaskan atau diberi proteolitik  pemecahan ikatan polipeptida ( aktifitas  ) Faktor lain yang berpengaruh : suhu, pH, konsentrasi enzim, konsentrasi substrat & inhibitor

10 Kofaktor, Koenzim & gugus prostetis Komponen non protein yang membantu aktifitas katalitik enzim Mempunyai persamaan : Membantu enzim melakukan fungsi katalitik tapi tidak punya kemampuan katalitik Bukan protein dan umumnya jauh lebih kecil dari enzimnya Dapat mengalami perubahan sementara selama reaksi (umumnya kembali setelah reaksi) Dibutuhkan dalam jumlah sedikit

11 Kofaktor  umumnya ion-ion atau mulekul kecil yang berikatan reversibel dengan enzim KofaktorEnzimKeterangan Ca 2+Fosforilase kinaseMempercepat proses pemecahan glikogen Zn2+Karboksipeptidase AKomponen pada sisi aktif Mg2+ATP aseSering berikatan dengan ATPase dalam sel Cl- AMP Amilase dan saliva Fosfofruktokinase Aktivator alosterik Regulator alosterik pada glikolisis

12 Koenzim mulekul organik yang besar yang berikatan reversibel dengan enzim dapat diregenerasi shg dapat digunakan kembali Koenzim yang tidak terikat kuat pd enzim  Ko substrat NAD, NADP & Ko enzim A ( KoA) Gugus Prostetis Gugus non protein Terikat kuat pada protein Tidak dapat dipisahkan dari enzim tanpa merusak enzim FAD pada glukosa oksidase

13 Mekanisme reaksi enzimatik Cara mempercepat reaksi kimia: Memberikan lebih banyak energi pada reaktan Menurunkan energi aktifasi Enzim me  kecepatan reaksi dengan cara : Menurunkan energi aktifasi  menggabungkan Enzim dengan substrat E + S  Kompleks ES Kompleks ES membentuk produk dan melepas enzim bebas ES  P + E

14 Enzim mempunyai sisi aktif (supaya dapat melakukan aktifitas katalitik) Bagian yang sangat kecil Sisi katalitik dan sisi pengikatan Interaksi enzim: Fischer  Lock and Key  seperti kunci dengan gembok ( harus benar- benar cocok)  Struktur enzim tidak berubah selama proses pengikatan Koshland  Induced fit  ada perubahan konformasi pada pengikatan (menghasilkan struktur yang sesuai bagi substrat)  substrat menyebabkan lepasnya mulekul air

15 Yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatik pH  punya pH optimum tertentu (7  1,5) (diatas/dibawah pH optimum  aktifitas) Suhu  suhu me   kecepatan reaksi dan destruksi enzim juga  Konsentrasi enzim  berbanding langsung dengan kecepatan reaksi Konsentrasi substrat  hubungan hiperbolik Inhibitor  ada hambatan senyawa tertentu (reversibel dan ireversibel)

16 Regulasi enzimatik Enzim alosterik  dikendalikan o/ mulekul modulatornya dengan ikatan kovalen  Allo= other, stereo = sisi  treonin dehidratase : L treonin menjadi L isoleusin (enzim ini dihambat oleh produk akhir) Modifikasi kovalen  diatur bentuk aktif dan inaktifnya dengan cara modifikasi mulekulnya  glikogen fosforilase