BIOKIMIA UMUM : LIPIDA DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN.

Presentasi berjudul: "BIOKIMIA UMUM : LIPIDA DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN."— Transcript presentasi:

1 BIOKIMIA UMUM : LIPIDA DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN DENGAN PELARUT NONPOLAR SPT: BENZEN, ETHER, KHLOROFORM FUNGSI: 1. SUMBER ENERGI/ CADANGAN ENERGI. 2. PELARUT VIT. LARUT LEMAK. 3. SUMBER ASAM LEMAK ESENSIAL 4. KOMPONEN UTAMA MEMBRAN SEL (TEMPAT TERJADI REAKSI METABOLIK). 5. BAHAN INSULASI DIBAWAH KULIT DAN PENYAMPAI ISYARAT. 6. BAHAN PELINDUNG BAGI HEWAN VERTEBRATA DAN TANAMAN (DAUN/BUAH). 7. PENGOLAHAN PANGAN  MEMBERI FLAVOUR PANGAN (AROMA, RASA, TEKSTUR)

2 KLASIFIKASI LIPID 1. LIPID SEDERHANA  ESTER ASAM LEMAK DENGAN BERMACAM-MACAM ALKOHOL. A. LEMAK ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL. BENTUK CAIR  MINYAK, BENTUK PADAT  LEMAK B. LILIN  ESTER ASAM LEMAK DENGAN ALKOHOL TINGGI (ALKOHOL DG RANTAI ATOM C YG PANJANG) 2. LIPID MAJEMUK  ESTER ASAM LEMAK DG ALKOHOL YG MENGANDUNG SENYAWA LAIN (KARBOHIDRAT, ASAM AMINO, PROTEIN, FOSFAT, BASA NITROGEN DLL.) FOSFOLIPID  FOSFAT LIPOPROTEIN  PROTEIN SEREBROSID  KH, NITROGEN AMINOLIPID  AS. AMINO 3. LIPID TURUNAN  SENYAWA TURUNAN DARI LIPID SEDERHANA DAN LIPID MAJEMUK YG DAPAT DIPEROLEH DG PROSES HIDROLISIS  A.LEMAK, GLISEROL, ALKOHOL, ALDEHID, KETON, STEROID, TERPEN, VIT LARUT LEMAK,DLL

3 ASAM LEMAK 1. ASAM ORGANIK BERANTAI PANJANG (# ATOM C 4 – 24) YANG MEMILIKI GUGUS KARBOKSIL TUNGGAL DAN EKOR HIDROKARBON NON POLAR YANG PANJANG. CH3 – CH2 – CH2- CH2 – (CH2)n - COOH 2. TERIKAT PADA BERBAGAI KELAS LIPID 3. DITEMUKAN DALAM 2 BENTUK: a. ASAM LEMAK JENUH (SATURATED FATTY ACID/ SFA) CH3 – CH2 – CH2 – CH2 - ……….. COOH b. ASAM LEMAK TIDAK JENUH (UNSATURATED FATTY ACID/ UFA) CH3 – CH2 – CH = CH – CH2 – CH = CH – CH2 - ……..COOH

4 STRUKTUR DAN MODEL RUANG ASAM LEMAK JENUH DAN ASAM LEMAK TIDAK JENUH

5

6 CONTOH BEBERAPA ASAM LEMAK JENUH
NAMA UMUM SIMBOL STRUKTUR T. LEBUR (oC) AS.ASETAT : CH3-COOH ,6 AS.BUTIRAT : CH3-(CH2)2- COOH ,6 AS.KAPROAT : CH3-(CH2)4- COOH ,5 AS.KAPRILAT : CH3-(CH2)6 –COOH AS.KAPRAT : CH3-(CH2)8- COOH ,5 AS.LAURAT : CH3-(CH2)10-COOH AS.MIRISTAT : CH3-(CH2)12-COOH AS.PALMITAT * : CH3-(CH2)14-COOH AS.STEARAT * : CH3-(CH2)16-COOH AS.ARACHIDAT : CH3-(CH2)18-COOH ,5 AS.BEHENAT : CH3-(CH2)20-COOH AS.LIGNOSERAT : CH3- (CH2)22-COOH * ASAM LEMAK YG PALING BANYAK DITEMUKAN DIALAM.

7 ASAM LEMAK TIDAK JENUH (UFA)
A. PALMITOLEAT : ,5 CH3- (CH2)5 – CH = CH – (CH2)7- COOH A. OLEAT : CH3-(CH2)7 –CH = CH- (CH2)7- COOH A. LINOLEAT :2 9, CH3-(CH2)4 –CH = CH- CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH A. LINOLENAT :3 9,12, CH3-CH2–CH = CH-CH2-CH = CH-CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH A. ARACHIDONAT :4 5,8,11, CH3-(CH2)4–CH = CH-CH2-CH = CH-CH2-CH =CH-CH2-CH =CH-(CH2)3- COOH

8 BEBERAPA SIFAT ASAM LEMAK
1. HAMPIR SEMUA ASM LEMAK MEMPUNYAI JUMLAH ATOM C GENAP ( # C 16 DAN C 18) 2. DI ALAM DITEMUKAN JMLH ASAM LEMAK TIDAK JENUH >> AS. LEMAK JENUH 3. AS. LEMAK TIDAK JENUH PADA SUHU KAMAR  CAIR AS. LEMAK JENUH (C12-24) PADA SUHU KAMAR  PADAT SEDANGKAN (C2-C1O) CAIR 4. AS. LEMAK TIDAK JENUH BANYAK DITEMUKAN PD TUMBUHAN AS. LEMAK JENUH  BANYAK DITEMUKAN PADA HEWAN 5. IKATAN GANDA TIDAK PERNAH TERKONYUGASI TETAPI SELALU DIPISAHKAN OLEH GUGUS METIL DAN BERADA PADA KONFIGURASI CIS 6. AS LEMAK UMUMNYA TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT TERDISPERSI MEMBENTUK MISEL DALAM NaoH/KOH ENCER MEMBENTUK SABUN 7. IKATAN GANDA MUDAH MENGALAMI REAKSI OKSIDASI DENGAN ADANYA OKSIGEN MEMBENTUK SENYAWA RADIKAL BEBAS.

9 REAKSI PENTING ASAM LEMAK
1. REAKSI HIDROGENASI/HALOGENASI H2 CH3-(CH2)7-CH = CH-(CH2)7-COOH ----- CH3-(CH2)16-COOH Ni/Pt 2. REAKSI OKSIDASI/AUTOOKSIDASI - CH –CH = CH –CH –CH O2 ---- - CH – CH - CH - CH- CH - 00* 00* PEROKSIDA RADIKAL O2 - CH - CH - CH - CH – CH – 00H* 00H* HIDROPEROKSIDA RADIKAL ALDEHID, KETON,ASAM LEMAK RANTAI PENDEK (OKSIDATIF RANCYDITY

10 ESTER 3 MOLEKUL ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL
LEMAK (TRIGLISERIDA) ESTER 3 MOLEKUL ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL H2-C-OH H - C-OH A. STEARAT A. OLEAT A. PALMITAT 1-STEAROIL 2-OLEIL PALMITOIL GLISEROL + 3 MOLEKUL ASAM LEMAK GLISEROL O H2- C-O-C–(CH2)16-CH3 o H - C-O-c-(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3 H2-C-O- c – (CH2)14 –CH3 + 3 H2O

11 + + 3 H2O O OH - C–(CH2)16-CH3 (AS. STEARAT) H2-C-OH
OH- c-(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3 (0LEAT) OH- c – (CH2)14 –CH3 (AS. PALMITAT) H2-C-OH H - C-OH + O H2- C-O-C–(CH2)16-CH3 o H - C-O-c-(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3 H2-C-O- c – (CH2)14 –CH3 + 3 H2O

12 STRUKTUR DAN DIMENSI RUANG TRIGLISERIDA

13 REAKSI KIMIA TRIGLISERIDA
1. REAKSI HIDROLISIS OLEH BASA (NaOH/KOH) (REAKSI PENYABUNAN) O C – O – C CH2OH R1 O NaOH C – O - C -- CHOH + 3 RCOONa R2 C – O – C CH2OH R3 GLISEROL

14 2. REAKSI HIDROLISIS OLEH AIR
C – O – C CH2OH R1 O H2O C - O – C  CHOH RCOOH (ASAM LEMAK R O BEBAS) C – O – C CH2OH R3 GLISEROL HIDROLITIC RANCIDITY (OFF FLAVOUR)

15 LILIN (ESTER ASAM LEMAK RANTAI PANJANG DENGAN ALKOHOL TINGGI)
O C O CH2 CH2 CH3 (23) (30) MIRISIL ISOBEHENAT C21H43 COO C14H29 MIRISIL LIGNOSERAT C23H47 COO C30H61 SANGAT NON POLAR LEMAK PADAT VERTEBRATA UNGGAS DAUN DAN BUAH PLANKTON

16 “TRIACONTANOILPALMITAT”
LILIN PADA LEBAH MADU (BEE)

17 - ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL, FOSFAT, ALKOHOL
LIPID MAJEMUK: ESTER ASAM LEMAK DENGAN ALKOHOL/GLISEROL DAN SENYAWA LAIN 1. FOSFOLIPID : - ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL, FOSFAT, ALKOHOL STRUKTUR HAMPIR SAMA DENGAN TAG (tri asil gliserol) O C – O – C O l R1 (asam lemak jenuh) C – O – C O R l ll (as. Lemak tidak C – O – P – O – (X) (alkohol) jenuh) l OH

18 STRUKTUR PHOSPHOLIPID
TERDAPAT PADA JARINGAN OTAK DAN JARINGAN TANAMAN PENAMAAN TERGANTUNG KEPADA JENIS ALKOHOLNYA (X)

19 SEPALIN LESITIN

20 HIDROLISA → BASA DAN ENZIM (FOSFOLIPASE) FLA1  R1 FLA2  R2
SIFAT-SIFAT FOSFOLIPID LIPID MEMBRAN LIPID POLAR AMPHIPATIC (HIDROFOBIK & HIDROFILIK) MISEL → TIDAK LARUT MUDAH TEROKSIDASI → PUTIH → COKLAT (GELAP) HIDROLISA → BASA DAN ENZIM (FOSFOLIPASE) FLA1  R1 FLA2  R2 FLC  PHOSPHAT FLD  ALKOHOL

21 HIDROLISIS SEMPURNA PHOSPHLPID OLEH ENZIM PHOSPHOLIPASE

22 2. GLIKOLIPID (SEREBROSID)
GALAKTOSA ASAM LEMAK BM TINGGI SPINGOSIN (ALKOHOL) OH CH3 – (CH2)12 – CH = CH – CH – CH – NH - SPINGOSIN DIBEDAKAN BERDASARKAN ASAM LEMAK 1 KERASIN → ASAM LIGNOSERAT CH3 – (CH2)22 – COOH 2. SEREBRON → A. SEREBRONAT CH3 – (CH2)21 – CHOH – COOH 3. NERVON → ASAM NERVONAT CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)13 – COOH 4. OKSINERVON → ASAM OKSINERVONAT CH3 – (CH2)7 - CH = CH – (CH2)13 – CHOH – COOH

23 KOMPOSISI KIMIA LIPOPROTEIN PLASMA DARAH
* LIPID POLAR * MENGANDUNG PROTEIN , FOSFOLIPID, TAG, KOLESTEROL * FUNGSI UTAMA ADALAH TRANSPORTASI LIPID DALAM DARAH DARI USUS HALUS → DEPOT LEMAK → JARINGAN KOMPOSISI KIMIA LIPOPROTEIN PLASMA DARAH JENIS DENSITAS PROTEIN TAG FL KOL KILOMIKRON 0,92 – 0, , , ,7 VLDL ,95 – 1, LDL ,00 – 1, HDL ,06 – 1, VLDL (VERY LOW DENSITY LIPOPROTEIN) LDL (LOW DENSITY LIPOPROTEIN) HDL (HIGH DENSITY LIPOPROTEIN)

24 3. LIPID TURUNAN : STEROID DAN TERPEN
3.1. STEROID (LIPID TAK TERSABUNKAN) -SERING DITEMUKAN BERSAMA-SAMA DENGAN LEMAK SETELAH PROSES PENYABUNAN MEMPUNYAI INTI SIKLO FENANTREN DAN SIKLOPENTAN - KHOLESTEROL - ERGOSTEROL - KAPROSTEROL - ASAM EMPEDU - ALKALOID RACUN HORMON (cortisol, aldosteron, testosteron, progesteron) VITAMIN D GLIKOSID JANTUNG SITOSTEROL TANAMAN

25 STRUKTUR KHOLESTEROL

26 BEBERAPA STEROID: TESTOSTERONE (MALE HORMON SEX) 2. ESTRADIOL (FEMALE HORMON SEX) 3. CORTISOL AND ALDOSTERON (REGULATE GLUKOSA METABOLISM) 4. PREDNISOLONE AND PREDNISON (SYNTHETIC STEROIDS ANTIINFLAMANTORY AGENTS)

27

28 3.2 TERPEN (LIPID TAK TERSABUNKAN)
BANYAK PADA TANAMAN MEMBERI SIFAT KHAS PADA BAU DAN RASA MINYAK TANAMAN (MINYAK ESSENSIAL) DIBANGUN OLEH 5 ATOM C  ISOPREN H2C = C – CH = CH2 CH3 DAPAT BERUPA RANTAI LURUS BERUPA CINCIN (SIKLIS), ATAU KOMBINASI KEDUANYA CONTOH : GERANIOL,MENTHOL, LIMONA, VITAMIN A, BETAKAROTEN,VIT E, VIT K, KARET ALAM, KAMFER, DLL CH3 – C = CH – CH2 – CH2 – C = CH – CH2OH CH CH3

29 VITAMIN A CH2 CH2 C – CH3 HC CH20H HC CH2 2HC CH2 CH C CH2 CH3 LIMONEN (Jeruk) GERANIOL (Jahe)

30

31 BEBERAPA KESIMPULAN TENTANG LEMAK
LIPID MERUPAKAN SENYAWA BERMINYAK/BERLEMAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI LARUT DALAM PELARUT NONPOLAR FUNGSI: LIPID SIMPANAN, LIPID MEMBRAN, VIT LARUT LEMAK, ASAM LEMAK ESENSIAL, INSULASI ASAM LEMAK MEMPUNYAI ATOM C GENAP 2 – 24  (# 16 DAN 18) JENIS ASAM LEMAK ADA 2 (SFA DAN UFA) USF MEMPUNYAI TITIK LEBUR RENDAH  PEMBENGKOKAN PADA STRUKTUR (KONFIGURASI CIS)

32 SFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK PADAT DAN BANYAK TERDAPAT PADA HEWAN
UFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK CAIR DAN UMUMNYA BANYAK TERDAPAT PADA LEMAK TANAMAN. TAG UMUMNYA SEBAGAI LEMAK SIMPANAN LIPID MAJEMUK (LIPID POLAR ) LIPID MEMBRAN, LIPID TRANSPORTASI REAKSI PENTING ASAM LEMAK,, OKSIDASI, HIDROGENASI DAN HIDROLISA STEROID DAN TERPEN MERUPAKAN LIPID YANG TAK TERSABUNKAN

33 ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN
* MAKROMOLEKUL YANG PALING BANYAK DITEMUKAN DALAM SEL (50% BERAT KERING BADAN ORANG DEWASA ADALAH PROTEIN) * SUSUNAN SEJUMLAH ASAMA AMINO DALAM URUTAN YANG KHAS MELALUI IKATAN PEPTIDA DENGAN FUNGSI YANG KHAS PULA SEHINGGA PROTEIN JUGA DISEBUT SEBAGAI POLIPEPTIDA. SANGAT BERVARIASI DIMANA RATUSAN JENIS PROTEIN YANG BERBEDA DAPAT DITEMUKAN DALAM SATU SEL DENGAN FUNGSI YANG BERBEDA PULA. Jumlah residu as amino jumlah rantai Insulin Haemoglobin Lisosim Ribonuklease

34 MEMPUNYAI BERBAGAI PERANAN BIOLOGIS.
PROTEIN DIOKSIDASI DAN DISINTESA SETIAP HARI SECARA TERUS MENERUS PADA ORANG DEWASA (DIPERBAHARUI) TURN OVER PROTEIN 400 GR/HR  75-80% DIPAKAI KEMBALI UNTUK SINTESA PROTEIN.

35 PROTEIN HARUS DIKOMSUMSI SETIAP HARI UNTUK MENUTUPI KEHILANGAN SEWAKTU TURN OVER.
NEGATIF NITROGEN BALANCE  PERTUMBUHAN ABNORMAL OVER  DISIMPAN DALAM BENTUK LEMAK (PEMBOROSAN) NILAI GIZI PROTEIN: -JUMLAH KOMSUMSI -DAYA SERAP TUBUH -KOMPOSISI ASAM AMINO (ESENSIAL DAN NON ESENSIAL) KEBUTUHAN PROTEIN DIPENGARUHI OLEH BBRP SITUASI SEPERTI: MASA PERTUMBUHAN AKTIFITAS - HAMIL DAN MENYUSUI, - SAKIT,DLL

36 FUNGSI BIOLOGI PROTEIN
1. SEBAGAI ENZIM * PROTEIN KHUSUS YG MEMPUNYAI AKTIVITAS KATALISIS (BIOKATALISATOR) * LEBIH DARI 2000 JENIS ENZIM SUDAH DIKETAHUI DG FUNGSI YG KHAS. EX : UREASE → UREA → AMONIAK + CO2 2. PROTEIN SIMPANAN →PADA TANAMAN / TUMBUHAN EX : PROTEIN : JAGUNG, GANDUM, BERAS, KACANG2AN,  Pada hewani  OVALBUMIN, KASEIN

37 3. PROTEIN TRANSPORT → MEMBAWA MOLEKUL / ION SPESIFIK MELALUI DARAH DARI SATU ORGAN KE ORGAN LAIN. EX : LIPOPROTEIN HAEMAGLOBIN 4. PROTEIN KONTRAKTIL → PROTEIN YANG MEMBERIKAN KEMAMPUAN KEPADA SEL DAN ORGANISME UNTUK BERKONTRAKSI, MENGUBAH BENTUK / BERGERAK EX : AKTIN DAN MIOSIN  KONTRAKSI OTOT/ KERANGKA TUBULIN  PROTEIN PEMBENTUK MIKROTUBUL 5. PROTEIN PERTAHANAN → PROTEIN YANG BERFUNGSI UNTUK MEMPERTAHANKAN ORGANISME DARI SERANGAN SPECIES LAIN ATAU LUKA EX : FIBRINOGEN DAN TROMBIN, ANTIBODY, BISA ULAR

38 HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI
6. PROTEIN STRUKTURAL → MEMBANGUN STRUKTUR BIOLOGI, KEKUATAN , DAN PROTEKSI EX :PROTEIN SERABUT KOLAGEN TULANG RAWAN/URAT, KULIT ELASTIN PADA PERSENDIAN  DAPAT MEREGANG KEDUA DIMENSI KERATIN  PROTEIN STRUKTURAL PADA RAMBUT, KUKU, BULU BURUNG FIBROIN  SUTRA, JARING LABA-LABA 7. PROTEIN PENGATUR MENGATUR AKTIVITAS SELULER ATAU FISIOLOGI EX :HORMON INSULIN METABOLISME GULA HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI Ca++, P.

39

40 SIFAT ASAM AMINO 1. MEMPUNYAI STRUTUR UMUM COOH l NH2 – C – H R
(karboksil) COOH l NH2 – C – H R (hidrogen) (Amina) (Gugus samping) R DIBEDAKAN : - STRUKTUR KELARUTAN MUATAN LISTRIK - UKURAN

41 2. MEMPUNYAI ATOM C ASIMETRIK KECUALI – GLISIN –
COOH COOH NH2 – C – H H – C – NH2 CH CH3 ISOMER OPTIK ( STEREO ISOMER ) UMUMNYA ASAM AMINO YG ADA DI ALAM BENTUK L RASEMASI 3. ASAM AMINO LARUT DALAM AIR TETAPI TIDAK LARUT DALAM PELARUT NON POLAR L – ALA D – ALA

42 4. DALAM LARUTAN DAPAT TERIONISASI
SEBAGAI ASAM ( DONOR PROTON ) SEBAGAI BASA ( AKSEPTOR PROTON) SIFAT INI DAPAT BERFUNGSI UNTUK : - MENENTUKAN ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN - MEMISAH ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN SENYAWA AMPOTER H H R – C – COO R – C – COO H + NH NH2 H H R – C – COO - + H R – C – COOH NH NH3+

43 PENGGOLONGAN ASAM AMINO BERDASARKAN POLARITAS GUGUS R PADA PH 7
1. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R NON POLAR Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp. 2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln. 3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-) Asp dan Glu 4. ASAM AMINO DENGAN R BERMUATAN (+) Lys, Arg, His

44 ASAM AMINO DG R NON POLAR ( Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp )

45 (Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln)
2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN (Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln)

46 3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-)
(Asp dan Glu )

47 4. Asam amino dengan R bermuatan (+)
(Lys, Arg, His)

48 SIFAT ASAM BASA (MENGION) ASAM AMINO
Pk 2 pI pK 1

49

50

51 BEBERAPA INFORMASI: 1. AS. AMINO ALANIN MEMPUNYAI 2 KUTUB YG DAPAT MENGION: 1. GUGUS KARBOKSIL PADA pH 2,34. 2. GUGUS AMINA PADA Ph 9,69. ASAM AMINO MEMPUNYAI 2 DAERAH BERDAYA BUFFER YANG BAIK YAITU PADA DAERAH YANG RELATIF DATAR PADA GRAFIK (Ph 2 – 3 dan Ph 9 – 10) DAN MEMPUNYAI DAYA BUFFER TERBURUK PADA Ph 6,02 (PI) PADA pH 6,02 MUATAN AS. AMINO = 0 (ZWITTER ION/ MENGION SEMPURNA). PADA SAAT INI A. AMINO AKAN MENGENDAP. pH INI DISEBUT pH ISOELEKTRIK (PI). PI = (Pk1 + Pk2)/2 pH DIBAWAH PI -- MUATAN A.AMINO + (POSITIF) pH DIATAS PI -- MUATAN A.AMINO - (NEGATIF) pH = PI  MUATAN A. AMINO (0) (NETRAL) 4. AS. AMINO YG BERBEDA DAPAT DIPISAHKAN DARI YG LAIN ATAS KECEPATAN MIGRASI MASING2 AS. AMINO JIKA MOLEKUL INI DITEMPATKAN PD SUATU MEDAN LISTRIK PD PH TERTENTU.

52 HARGA PK BAGI GUGUS MENGION ASAM AMINO
A.AMINO pK pK pK 3 (COOH) ( NH3+) ( R ) GLISIN , ,6 ALANIN , ,69 LEUSIN , ,6 SERIN , , ,6 (OH) THREONIN 2,33 10,43 GLUTAMIN 2, ,13 ASPARTAT 2, , ,86 (COOH) GLUTAMAT 2, , ,25 (COOH) HISTIDIN 1, , ,0 (NH+) SISTEIN 1,71 10, ,33 (SH) TIROSIN 2,2 9, (OH) LISIN 2, , ,53 (NH3+) ARGININ 2, , ,48 (NH3+) 1. ELEKTROFORESIS KERTAS KHROMATOGRAFI PENUKAR ION 3. AMINO ACID ANALYZER METODA PEMISAHAN ASAM AMINO

53 BEBERAPA REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO
1. REAKSI PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA R1 O H H H20 H2N – C - C N – C – COOH  H OH H R2 R1 O H H2N - C C - N - C - COOH H H R2 H2O  dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, pentapeptida, oligopeptida, polipeptida.

54

55 Contoh: pentapeptida

56 2. REAKSI WARNA DENGAN NINHIDRIN
O O H l C OH C OH R – C – COOH C  C l C OH C NH ll ll H O O ASM AMINO NINHIDRIN NINHIDRIN TEREDUKSI + NH CO2 + R – COOH + NINHIDRIN -- PIGMEN WARNA UNGU/ BIRU AS.AMINO DG NINHIDRIN BERLEBIHAN MEMBENTUK SENYAWA BERWARNA UNGU/BIRU Ciri khas reaksi ini mengeluarkan gas co2

57 O O ll ll C C C = N – C + 3H2O + H+ ll l O O -
- Dapat mendeteksi asam amino secara kolorimetrical - Prolin dan Hidroksiprolin  kuning - Asparagin  coklat Senyawa berwarna ungu/ biru - MENENTUKAN / MENDETEKSI ASAM AMINO SECARA KUANTITATIF

58 HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH NH2 O CH2 O SH
Contoh: tripeptida H H HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH NH O CH2 O SH GLUTATION ( GLUTAMILSISTEINILGLISIN) CONTOH LAINNYA: INSULIN  RANTAI POLIPEPTIDA (51 RESIDU ASAM AMINO) HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA (574 AS. AMINO) GRAMISIDIN  RESIDU ASAM AMINO → ANTIBIOTIK ENKIFALIN  10 RESIDU ASAM AMINO → OBAT BIUS (ANALGESIK) Tyr – Gly – Gly - Phe – Met– Tyr – Gly – Gly– Phe – Leu BRADIKININ  9 ASAM AMINO → PENGHAMBAT PEMBENGKAKAN JARINGAN Arg– Pro – Pro- Gly – Phe – Ser – Pro – Phe - Arg

59 3. REAKSI PEMBENTUKAN SISTIN DARI 2 AS
3. REAKSI PEMBENTUKAN SISTIN DARI 2 AS.AMINO SISTEIN  IKATAN DISULFIDA COOH COOH l l NH2 – C – CH2 – SH + SH – CH2 – C – NH  l l H H COOH COOH l l NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2 H H IKATAN DISULFIDA

60 . . . . . . . . .. . .. . . TEKNIK PEMISAHAN ASAM AMINO
1. ELEKTROFORESIS KERTAS KERTAS FILTER YG DIBASAHI BUFFER PADA pH tertentu Spot mengandung campuran asam amino + - ANION o KATION   T 1 T 2 SEMPROT DG NINHIDRIN COCOKKAN DG MARKER

61 2. CHROMATOGRAPHY PENUKAR ION

62 1. BETA PLEATED SHEET PARALEL 2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL
PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN BENTUK/STRUKTUR DAN SIFAT FISIK TERTENTU PROTEIN GLOBULAR PROTEIN SERABUT 1. ALPHA HELIKS 2. TRIPLE HELIKS 3. BETA PLEATED SHEET 1. BETA PLEATED SHEET PARALEL 2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL

63 PROTEIN GLOBULAR PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG BERLIPAT DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT DAN KOMPAK, DENGAN AKSIO RASIAL < 10, YAITU 3 – 4 TERMINAL AMINO O R2 NH C C NH COOH C NH C C R O R3 TERMINAL KARBOKSIL Dst, dst S -S S-S

64 PROTEIN GLOBULAR SIFAT: MEMPUNYAI KELARUTAN YANG TINGGI DALAM AIR
BANYAK DISUSUN OLEH ASAM AMINO POLAR (HIDROFILIK) JIKA ADA ASAM AMINO HIDROFOBIK TERSEMBUNYI DIBAHAGIAN DALAM. BANYAK MENGANDUNG PROLIN  PEMBENKOKAN. ASAM AMINO Ser, Thr, DAN Asn JUGA MENYEBABKAN PEMBENGKOKAN MEMPUNYAI FUNGSI SEPERTI: ENZIM, PROTEIN SIMPANAN, HORMON, ANTIBODI TRANSPORT. CONTOH : * HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA DG 574 ASAM AMINO (ALPHA 1 DAN 2 = 141 AA, BETA 1 DAN 2 = 146 AA). * INSULIN (2 RANTAI DG 51 ASAM AMINO) * ADENILAT KINASE  3 RANTAI

65 Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin
Alpha2 ( 141 as. amino) Alpha1 (141 as.amino) Beta 2 (146 as.amino) Beta 1 (146 as.amino Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin

66 A (21 AS.AMINO) B (30 as.amino) S-S S S S-S ILUSTRASI LIPATAN 2 RANTAI POLIPEPTIDA INSULIN

67 PROTEIN SERABUT PROTEIN YANG RANTAI POLIPEPTIDANYA MEMANJANG MEMBENTUK SEPERTI SERAT DAN SALING MELILIT PADA SATU SUMBU DG RASIO AKSIAL > 10 SIFAT SANGAT TIDAK LARUT DALAM AIR SEHINGGA ASAM AMINO PENYUSUNNYA LEBIH BANYAK DARI GOLONGAN ASAM AMINO HIDROFOBIK. FUNGSI: PROTEIN STRUKTURAL PROTEIN PERLINDUNGAN LUAR PROTEIN KONTRAKTIL ADA 3 JENIS: ALPHA HELIKS  ALPHA KERATIN (BULU BINATANG, KUKU, WOOL, SAYAP, SISIK, TANDUK, KULIT PENYU) TRIPLE HELIKS  KOLAGEN (TULANG, TUL RAWAN, KULIT, URAT) BETA PLEETED SHEET PARALEL  KERATIN BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL  FIBROIN

68 Alpha heliks b. Alpha heliks c. Triple heliks

69 BETA PLEETED SHEET PRALEL
BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL

70

71 IKATAN KOVALEN DAN NON KOVALEN YANG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN
IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2. IKATAN HIDROFOBIK 3. IKATAN ELEKTROSTATIK IKATAN KOVALEN: 1. IKATAN PEPTIDA 2. IKATAN DISULFIDA R O H H2N - C C - N - C - COOH H H R2 IKATAN PEPTIDA COOH COOH l l NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2 H H IKATAN DISULFIDA

72 IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2
IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2. IKATAN HIDROFOBIK/INTERAKSI HIDROFOBIK 3. IKATAN ELEKTROSTATIK IKATAN HIDROGEN TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA SIMPUL YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI. RANTAI 1 RANTAI 2 RANTAI 3

73 IKATAN HIDROFOBIK  TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R DARI 2 ASAM AMINO YANG SAMA-SAMA HIDROFOBIK
IKATAN ELEKTROSTATIK  TERJADI ANTARA GUGUS RDARI ASAM AMINO YANG MUATANNYA BERLAWANAN.

74 DENATURASI PROTEIN IKATAN-IKATAN NONKOVALEN YG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN DAPAT DIRUSAK OLEH BERBAGAI MANIPULASI SEHINGGA PROTEIN AKAN KEHILANGAN AKTIFITAS BIOLOGISNYA  DENATURASI PROTEIN FISIK  SUATU PEROBAHAN KONFORMASI RANTAI POLIPEPTIDA YANG TIDAK MEMPENGARUHI STRUKTUR PRIMER. HAL-HAL YG DAPAT MENYEBABKAN TERJADINYA DENATURASI: PANAS ASAM BASA KUAT PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL) PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF DETERGEN, UREA DLL

75 DENATURASI RENATURASI

76 HIDROLISIS PROTEIN HIDROLISIS PROTEIN BERGUNA UNTUK: 1. MEMUTUS IKATAN KOVALEN PD POLIPEPTIDA 2. MEMISAHKAN ASAM AMINO YG ADA PADA RANTAI POLIPEPTIDA. ADA 3 CARA UNTUK MENGHIDROLISIS PROTEIN: 1. HIDROLISIS DG ASAM.  6 NHCl, PADA SUHU 110oC SELAMA 20 – 70 JAM, PADA TABUNG REAKSI YG TERTUTUP RAPI SEHINGGA TDK ADA KONTAK DG OKSIGEN.  TERJADI PEMUTUSAN SEMUA IKATAN PEPTIDA, TETAPI BBRP ASAM AMINO MENGALAMI DEAMINASI (Trp, Ser, Tre, Asp, Glu). 2. HIDROLISIS DG BASA  2 – 4 N NaOH, SUHU 100oC, SELAMA 4 – 8 JAM.  UNTUK MENDAPATKAN Trp YG RUSAK PADA HIDROLISIS ASAM.

77 3. HIDROLISIS DG ENZIM  TIDAK MEMUTUSKAN SEMUA IKATAN PEPTIDA PADA RANTAI POLIPEPTIDA KARENA ENZIM HANYA MEMUTUS PADA ASAM AMINO TERTENTU. TRIPSIN  Lys, Arg KHEMOTRIPSIN  Phe, Trp, Tyr SIANOGEN BROMIDA  Met THERMOLISIN  SEBELUM Ala PEPSIN  Phe, Trp, Tyr

78

79 4. MEMUTUS IKATAN DISULFIDA MENGGUNAKAN SENYAWA: MERKAPTOETANOL
2. ASAM PERFORMAT 3. DITIOREITOL (DTT) DTT (DITIOREITOL) HS-CH2-CHOH-CHOH-CH2SH ATAU ASAM PERFORMAT (HCOO-OH) MERKAPTOETANOL (HS-CH2-CH2-OH)

80

81 ENZIM (BIOKATALISATOR)
BEBERAPA SIFAT KHAS ENZIM: 1. ENZIM MEMPUNYAI TENAGA KATALITIK YG TINGGI (jauh lebih tinggi dari tenaga katalisator sintetik) SEHINGGA DAPAT MEMEPERCEPAT LAJU REAKSI. 2. ENZIM MEMPUNYAI SPESIFISITAS YG TINGGI TERHADAP SUBSTRATNYA, ( seringkali tiap enzim hanya mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala hanya satu) 3. MEMPERCEPAT REAKSI TANPA MENGHASILKAN PRODUK SAMPINGAN. 4. DAPAT BEKERJA PADA SUHU DAN PH NORMAL.

82 5. BEKERJA TERKOORDINIR DG BAIK DAN MEMPUNYAI HUBUNGAN YG SANGAT TERATUR DG AKTIFITAS METABOLIK YG BERBEDA SEHINGGA TERJADI KEHARMONISAN UNTUK MENUNJANG KEHIDUPAN.( bbrp penyakit kemungkinan disebabkan karena kekurangan atau kehilangan satu enzim, atau aktifitas enzimnya berlebihan) 6. TIDAK MEROBAH TITIK KESEIMBANGAN REAKSI YG DIKATALISIR DAN JUGA TIDAK HABIS TERPAKAI ( enzim yg telah bebas dapat bekerja kembali).

83 KLASIFIKASI ENZIM GRUP I. OKSIDOREDUKTASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA DUA SUBSTART. A (red) + B (ok) - A (ok) + B (red) Ex: Alkoholdehidrogenase C2H5OH + NAD+  CH3 CHO + NADH + H+ H H – C - H H - C – OH H H-C-H H-C =O + + NAD+ NADH + H+ Asetaldehid etanol

84 GRUP 2. TRANSFERASE  ENZIM YANG BEKERJA UNTUK
MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON, ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL. CTH : HEKSOKINASE ATP + D–HEKSOSA  ADP + D-HEKSOSA 6 P C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OP C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OH ATP + ADP +

85 3 . HIDROLASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N, C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA) CTH: LIPASE  TAG + H2O  GLISEROL + 3 AS. LEMAK O C – O – C R1 R2 R3 H H - C – OH R1COOH R2COOH R3COOH + H2O +

86 4. LIASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN RANGKAP FUMARASE (MALATHIDROLIASE) L- MALAT  FUMARAT + H2O COOH HO – C – H H – C – H H COOH C HOOC H + H2O L- MALAT FUMARAT

87 5. ISOMERASE  SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS KONVERSI
ISOMER OPTIK,GEOMETRIK TRIOSA FOSFAT ISOMERASE SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS FOSFOGLUKOISOMERASE D-Glukosa 6 fosfat  D- Fruktosa 6 fosfat H C = O H – C – OH HO – C – H CH2 – O – PO3 CH2OH C = O HO – C – H H – C – OH CH2 – O – PO3

88 6. LIGASE ENZIM YANG MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA SENYAWA DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN PIROFOSPAT PADA ATP. Glutamin sintetase L Glu + NH4+ + ATP  L-Gln + ADP + PPi COOH H2N – C – H CH2 C = o NH2 COOH H2N – C – H CH2 + ADP + NH ATP L - Glu L- Gln

89 ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI”
ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1 MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S) KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI.  KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN TRANSISI 2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI 1. DENGAN PEMANASAN 2. DENGAN KATALISATOR

90 C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OH

91

92 TEMPAT KATALITIK (CATALITIC SITE)
EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG AKAN DIKATALISIS. PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE.

93 DAERAH ACTIVE SITE HANYA SEBAGIAN KECIL DARI PROTEIN ENZIM, NAMUN SEMUA RESIDU ASAM AMINO LAINNYA SEBAGAI PENYUSUN PROTEIN ENZIM AKAN MEMPUNYAI PERANAN DALAM MENGKATALISIS REAKSI.

94 2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE.
1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER  DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG SAMA DENGAN SUBSTRAT KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT + ENZIM SUBSTRAT + PRODUK ENZIM

95 2. INDUCED – FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND
 LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT. KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT + PRODUK ENZIM + PRODUK ENZIM

96

97 BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA (TIDAK MENGANDUNG SENYAWA LAIN SELAIN RESIDU ASM AMINO)  RIBONUKLEASE PANKREAS ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR 1. MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI :

98 2. MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS DISEBUT (KOENZIM)
EX : THIAMIN (B1) RIBOFLAVIN (B2) VIT B12 PYRIDOXIN (B6) NIACIN (NAD) PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)(CO.A), BIOTIN, FOLATE NAD.

99 KOFAKTOR  DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI
HARUS ADA. BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM & KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA) BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM ATAU KOENZIM. KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH PADA ENZIM (SEMENTARA) KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM GUGUS PROSTETIK HOLOENZIM  PROTEIN + GUGUS PROSTETIK APOENZIM  BAHAGIAN PROTEIN ENZIM

100 KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA 1. KONSENTRASI SUBSTRAT. 2
KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA 1. KONSENTRASI SUBSTRAT. 2. SUHU  37, 45, >55 STABIL SUHU TINGGI STABIL SUHU RENDAH 3. Ph  MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG KHAS  INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM)

101 KONSENTRASI SUBSTRAT

102 MICHAELIS-MENTEN EQUATION
Vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S] V max = Kecepatan maksimum Km = Tetapan Michaelis-Menten enzim bagi sustrat tertentu

103

104 2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI
Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas contoh:

105 PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR)
INHIBITOR KOMPETITIF  SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR YG ANALOG DG INHIBITOR  ENZ-I PENCEGAHAN  MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT E P TIDAK TERBENTUK PRODUK

106 2. INHIBITOR NON KOMPETITIF
- BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM  ENZIM MENJADI INAKTIF E + S E-S + I E-S-I TIDAK TERBENTUK PRODUK

107 ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK
SISTIM MULTI ENZIM - BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA SECARA BERSAMA-SAMA DALAM SEL - PRODUK ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE TIGA DST. A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P Enz Enz Enz Enz Enz 5 ENZIM ALOSTERIK MODULATOR SIFAT ENZIM ALOSTERIK: JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI 2 ATAU LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA) MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG MODULATOR SECARA NON KOVALEN

108