ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN

Presentasi berjudul: "ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN"— Transcript presentasi:

1 ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN
UNIVERSITAS AIRLANGGA

2 REFERENSI Harper’s Illustrated Biochemistry. Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes. V.W. Rodwell Twenty-Seventh Edition. International Edition. Mcgraw-Hill Companies inc. Lange Medical Publication

3 PENDAHULUAN MAKANAN DICERNA dalam saluran pencernaan
DIMETABOLISME dalam sel METABOLISME : KATABOLISME MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL GLUKOSA  CO2 + H2O + ENERGI ANABOLISME = SINTESIS MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR GLUKOSA  GLIKOGEN SEL JARINGAN ORGANISME tersusun dari molekul2 REAKSI KIMIA

4 REAKSI KIMIA biasa dalam laboratorium
Mempercepat reaksi -  PERLU PEMANASAN    PERLU KATALISATOR

5 Organisme Suhu Tubuh Relatif Konstan Perlu Katalisator Biokatalisator ENZIM

6 Organisme sel molekul enzim Sel eukariot Endoplasmik retikulum ribosom
inti sitosol Golgi app. peroxisom lisosom mitochondrion cytoskeleton ribosom Endoplasmik retikulum Sel eukariot

7 BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan
BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan -         ENZIM MITOKONDRIAL : Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi -         ENZIM RIBOSOMAL : Reaksi biosintesis protein          ENZIM INTI : Berkaitan dengan perangkat genetika          ENZIM LISOSIM : .Berkaitan dengan proses digestif intrasellular, .Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel -         Enzim mikrosomal : . Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid .Metabolisme dan inaktivasi obat LETAK ENZIM dalam SEL

8 I. BIOKIMIA mempelajari :
SUSUNAN KIMIAWI PROSES2 KIMIA ENZIM : PROTEIN  BIOKATALISATOR ALUR METABOLIK A = substrat awal P = produk akhir B,C,D,E,F,G = senyawa2 antara (intermediates) E1 searah DALAM ORGANISME virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia A B E1 C E2 D E3 E E4 F E5 G E6 P E7 E. regulator

9 KATALISATOR  mempercepat reaksi
LETAK ENZIM DALAM SEL BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs. E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN ENERGI Reaksi oksidasi  Energi Rantai respirasi  dalam mitokondria E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN KATALISATOR  mempercepat reaksi IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI SEPERTI SEMULA DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL

10 KATALISATOR INORGANIK
H+, OH-, Pt E. aktivasi  - ENZIM PROTEIN  biokatalisator E aktivasi  BEREAKSI SPESIFIK TIDAK TAHAN PANAS

11

12 keadaan awal  pd suhu tertentu Reaksi kimia : A  P
Lab kimia : dipanasi di + katalisator Sistem biologis : - suhu konstan - + Enzim A+B C+D ΔG = 0  seimbang ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik KESIMPULAN : - KATALISATOR MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI - ENZIM MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI LEBIH BANYAK

13 ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS  TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR
Ea = ENERGI AKTIVASI JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU SUHU TERTENTU DR. KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI MENGATASI HAMBATAN ENERGI ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS  TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya : SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS CONTOH : LAKTOSA GLUKOSA + GALAKTOSA Heksokinase : - GLUKOSA - HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA Laktase Km

14 KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
DULU  SEDERHANA Mis: EMULSIN, PTYALIN ‘S’ + ASE Mis: UREASE, LIPASE JENIS REAKSI + ASE Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE ‘S’ + JENIS REAKSI + ASE Mis: MALAT DEHIDROGENASE ‘S’ Jenis reaksi TATANAMA ENZIM IUBMB: REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN: Bgn. 1  NAMA SUBSTRAT Bgn. 2  JENIS REAKSI + ASE

15 KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
Mis: Alkohol : NAD Oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase INFORMASI TAMBAHAN DALAM ( ) L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE (decarboxylating) L-MALAT + NAD+  PIRUVAT + CO2 + NADH + H+ L-MALAT + NAD+  OKSALOASETAT + NADH + H+ NOMOR KODE SISTEMATIK Mis : EC -D-GLUKOSA -D-GLUKOSA 6-P Transferase Transfer fosfat Akseptor gugus alkohol enzim yg dimaksud : heksokinase Heksokinase/Glukokinase Mg++ ATP ADP

16 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA : OKSIDOREDUKTASE : MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI. P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS PIRUVAT + NADH + H LAKTAT + NAD+ TRANSFERASE : MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL (BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT S–G + S’ S’–G + S -D-GLUKOSA+ATP -DGLUKOSA-6-P +ADP HIDROLASE : MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK Contoh : Enzim - Amilase - Lipase - Karboksi peptidase A Laktat dehidrogenase Mg++ Heksokinase Glukokinase

17 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
Reaksi ––– -D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu alkohol + D-galaktosa LIASE (LYASE) : MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG. MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON Contoh : ALDOLASE : KETOSA-I-P ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P FUMARASE : HO – CH – COOH H – C – COOH | = || H2O CH2 – COOH HOOC – C – H MALAT FUMARAT PIRUVAT DEKARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH3 + H+ CO2 + H – C – CH3 PIRUVAT ASETALDEHID

18 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
ISOMERASE : MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER All Trans – retinin – cis – retinin LIGASE : MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS Mis : ~ PIRUVAT KARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH3 + CO2 – OOC – C – CH2 – COO – ATP ADP+Pi PIRUVAT OKSALOASETAT

19 MEKANISME KERJA ENZIM ENZIM PROTEIN TERSUSUN DARI ASAM AMINO
ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU berbentuk ion tergantung pH larutan R - C - COOH RUMUS UMUM ASAM AMINO I NH2 AKTIVITAS KATALITIK ENZIM ERATHUBUNGANNYA DENGAN STRUKTUR ENZIM (PROTEIN)

20 _ R - C - COOH R - C - COO I I NH3+ NH3+ _ R - C - COO I NH2
_ R - C - COO I NH2

21 LIGAND MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL BESAR E S S=SUBSTRAT
I=INHIBITOR A=AKTIVATOR E=ENZIM E A E I S I LIGAND A

22 STRUKTUR PROTEIN » » H O H O H O H O | || | || | || |
| || | || | || | +H3N – C – C – N – C – C – N – C – C – – – N – C – C | | | | | | | R H R H R H R IKATAN PEPTIDA || O | O– ujung karboksil bebas amino bebas H | R – C – COOH NH2 asam amino ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN aa1 aa2 aa3 aa4 aa5 aa6 COO– +H3N RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar

23 STRUKTUR PRIMER PROTEIN :
URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS (awal) (akhir)  URUTAN a.a JUMLAH a.a letak ujung NH3+ letak ujung –COOH– letak suatu a.a PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK SAMA (BERBEDA) H | R – C – COOH NH3+ R – C – COO– +H+ NH2 +OH– pH < iep iep muatan=0 pH>iep pKa COOH < NH3+

24 STRUKTUR SEKUNDER : H H O R | | || | – N – C – C – C – C – N – |
| | || – N – C – C – | CH2 S H H O ikatan disulfida R | C – C – N – || | | O H H : : H H O | | || – N – C – C ikatan Hidrogen *  Helix * Lain2 : * LIPIT  =  - PLEATED * KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL Cys – SH

25 STRUKTUR TERSIER : Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER
Dari satu untai rantai polipeptida monomer Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER Struktur Tersier : IKATAN HIDROGEN GAYA2 VAN DER WAALS IKATAN2 YG. LEMAH

26 STRUKTUR KUARTERNER :  MONOMER PROTOMER  DIMER  TETRAMER OLIGOMER
POLIMER subunit T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER TERMASUK STRUKTUR KUARTERNER

27 STRUKTUR KUARTERNER : SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA
T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH  1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA DIIKAT OLEH : IKATAN HIDROGEN IKATAN ELEKTROSTATIK KEGUNAAN : SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU ENZIM IKATAN2 YG LEMAH

28 RANTAI POLIPEPTIDA  ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA Hb : 22
LDH : M4 H4 M3H M2H2 MH3 gen rantai    susunan a.a rantai    ISOZIM MENGKATALISIS REAKSI YG SAMA

29 DENATURASI RUSAKNYA STRUKTUR PROTEIN TETAPI TIDAK SAMPAI MERUSAK STRUKTUR PRIMER (IKATAN PEPTIDA)   IKATAN PEPTIDA tidak rusak IKATAN DISULFIDA

30 KERUSAKAN DAPAT DISEBABKAN :
SUHU TINGGI PH TERLALU TINGGI ATAU TERLALU RENDAH (PH EKSTREM) LOGAM BERAT Hg++ mengikat gugus -SH sehingga enzim inaktif

31 CARA KERJA ENZIM ~ E : ENZIM S : SUBSTRAT P : PRODUK
~ UKURAN MOLEKUL E : BESAR UKURAN MOLEKUL S : KECIL ~ DALAM SISTEM BIOLOGIS :  KADAR E << KADAR SUBSTRAT ~ IKATAN E–S  IKATAN YG, LEMAH

32 KEKHUSUSAN ENZIM BILA ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN. SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.

33 ~. GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG
~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’. H R – C – COO– | NH3+ OH | CH2 H3+N – C – COO– H R Serin (Ser) S SH | CH2 H3+N – C – COO– H R Cysteine (Cys) C SISTEIN ~ GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF – LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH  E MENJADI INAKTIF Hg++

34 CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
CELAH KATALITIK CELAH PENGIKAT ‘S’ CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIER PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS2 REAKTIF DARI ASAM2 AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK. ASAM2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA. GUGUS2 REAKTIF DI CELAH AKTIF : GUGUS2 PENGIKAT S GUGUS2 KATALITIK

35 MOLEKUL ENZIM BESAR , SUBSTRAT UMUMNYA KECIL     SEHINGGA TIDAK SELURUH PERMUKAAN ENZIM TERLETAK DALAM PENGIKATAN SUBSTRAT

36 MEKANISME KATALISIS ENZIM
+ MOLEKUL BESAR KECIL Kompleks ES E P ACTIVE SITE (BENTUK CELAH) = CATALYTIC SITE = SUBSTRATE BINDING SITE  GUGUS2 PENGIKAT ‘S’ GUGUS2 KATALITIK GUGUS REAKTIF ASAM2 AMINO DI DAERAH TSB.

37 TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER
TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND) PENGIKATAN S PERUBAHAN KONFIRMASI (SUSUNAN ATOM DLM RUANG) BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S

38 KOFAKTOR ENZIM : KOFAKTOR : IKATAN ENZIM – KOFAKTOR :
SEDERHANA  PROTEIN SAJA YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR KOFAKTOR : LOGAM SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM) IKATAN ENZIM – KOFAKTOR : ADA YG. KUAT (KOVALEN) ADA YG. LEMAH ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM MELAKUKAN PROSES KATALISIS. Ex. : GLUKOSA + ATP GLUKOSA–6P + ADP Mg++ Heksokinase

39 KOFAKTOR LOGAM ~ IKATAN KUAT / KOVALEN : METALLO-ENZIM
~ IKATAN YG. LEMAH FUNGSI : IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ~ GUGUS KATALITIK STABILISATOR TEMPAT KATALISIS IKATAN DGN. ‘S’ DAN ‘E’ (MENDEKATKAN ‘S’ DAN ‘E’) E – S – L L – E – S E – L – S Zn++  KARBOKSIPEPTIDASE Mg++  HEKSOKINASE Fe++ / Fe+++  SISTEM SITOKROM E L | S

40 KOENZIM KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM
KOFAKTOR BERUPA SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK BGN PROTEIN KATALITIK AKTIF APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM - JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF IKATAN : KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK H2O2 + H2O H2O + O2 KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya) Katalase mengandung Fe

41 PIRUVAT + NADH + H+ LAKTAT + NAD+
LEMAH : KO-SUBSTRAT PIRUVAT + NADH + H LAKTAT + NAD+ Laktat Dehidrogenase S Ko-substrat MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM Pd GLIKOLISIS : S NAD P NADH + H+ Gliseraldehid 3-P 1,3-Bisfosfogliserat + Pi KE R.R. (O2) Bila O2  / anaerob : PIRUVAT + NADH + H LAKTAT + NAD+ LDH

42 FUNGSI KOENZIM PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU ELEKTRON
CONTOH: NAD+ NADP+ FMN FAD KoQ ELEKTRON : HEME GUGUS LAIN :  ATP  FOSFAT  PIRIDOKSAL FOSFAT  –NH2 VITAMIN B TERMASUK KOENZIM TPP  THIAMIN NAD  NIASIN NADP  NIASIN FAD  RIBOFLAVIN KoA  ASAM PANTOTENAT R.R S  NAD+  FAD  KoQ Sistem sitokrom ½ O2 ATOM H

43 PROENZIM=ZYMOGEN ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIF
TUJUAN : MELINDUNGI ORGAN TUBUH MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI CONTOH : PEPSINOGEN UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM PROTEOLITIK ATAU H+ PEPSINOGEN PEPSIN H+ / PEPSIN PEPSINOGEN PEPSIN H+ / Enzim proteolitik

44 ISOZIM ISOZIM LDH ADA 5 : M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA
MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH) T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA 2 JENIS RANTAI : H M ISOZIM LDH ADA 5 : I1=H4 I2=H3M I3=H2M2 I4=HM3 I5=M4 M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS  SEDIKIT BEDA

45 + – 5 4 3 2 1 A B C Jant N Hati Katoda (-) Anoda (+) A B C 5 4 3 2 1
A B C Jant N Hati + – Katoda (-) Anoda (+) I5: M4 I1=H4 A B C A – Infark miokard B – N C – penyakit hati LDH Elektroforesis Selulosa asetat pH 8,6

46 KINETIKA ENZIM UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM
UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM   GEJALA BIOLOGIK SISTEM BIOLOGI (SEL) PEKA PERUBAHAN : - SUHU - pH SIFAT ENZIM (PROTEIN)

47 PENGUKURAN AKTIVITAS ENZIM
BERDASARKAN AKTIVITAS KATALITIKNYA YAITU: KECEPATAN REAKSI YANG DIKATALISISNYA DIBANDINGKAN KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK YANG DIKATALISIS OLEH ENZIM MURNI YANG KADARNYA DIKETAHUI g

48 MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
IUBMB : 1 IU ENZIM JUMLAH ENZIM YANG MENGKATALISIS PEMBENTUKAN 1 MIKROMOL PRODUK PERMENIT PADA KONDISI TERTENTU MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK DINYATAKAN DALAM : - JUMLAH SUBSTRAT YANG DIUBAH ATAU - JUMLAH PRODUK YANG TERBENTUK PERSATUAN WAKTU

49 KURVA PERJALANAN SUATU REAKSI ENZIMATIK
atau P t

50 KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK
GRAFIK BERBELOK DENGAN BERTAMBAHNYA WAKTU OLEH KARENA : JUMLAH SUBSTRAT MAKIN LAMA MAKIN KURANG PRODUK YANG TERBENTUK HAMBAT KERJA ENZIM UNTUK MENCEGAH PENUMPUKAN PRODUK

51 S atau P C tg  B A t KECEPATAN SESAAT A  B  C
KECEPATAN SESAAT PADA SUATU TITIK MERUPAKAN TANJAKAN (SLOPE) YAITU : TANGENS DARIPADA GARIS SINGGUNG TERHADAP GRAFIK PADA TITIK TERSEBUT KECEPATAN SESAAT A  B  C KECEPATAN SESAAT TITIK A KECEPATAN AWAL S atau P C tg   B  A t

52 KECEPATAN AWAL KECEPATAN RATA-RATA V0 = tg  = b a
V RATA-RATA = S t S  t PADA SAAT PROGRESS CURVE MASIH LURUS PENGARUH BERKURANGNYA KADAR SUBSTRAT ATAU BERTAMBAHNYA PRODUK TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MASIH DAPAT DIABAIKAN

53 PENGARUH KADAR ENZIM PADA KECEPATAN
REAKSI ENZIMATIK GAMBAR KANAN GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim GAMBAR KIRI KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM KETERANGAN : I UNIT II UNIT III UNIT

54 - KECEPATAN RATA-RATA TIDAK BERBANDING
LURUS DENGAN KADAR ENZIM KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM

55 PENGARUH KADAR SUBSTRAT PADA REAKSI ENZIMATIK
atau P C tg  B  t A

56 GRAFIK HUBUNGAN (S) DENGAN (V)
BERBENTUK HIPERBOLA DI TITIK A  B ENZIM BELUM JENUH DENGAN SUBSTRAT DI TITIK C ENZIM SUDAH JENUH DENGAN SUBSTRAT PENINGKATAN KADAR SUBSTRAT TIDAK MENAIKKAN HARGA V

57 PERSAMAAN MICHAELIS MENTEN
VMAX . [S] V= V0 = kecepatan awal V = Km + [S] V MAX = kecepatan awal maksimum = V0 MAX [S] = kadar substrat Km = konstanta Michaelis Menten

58 BILA [S]  Km , MAKA V BERBANDING LURUS
DENGAN (S) BILA [S] = Km , SEHINGGA V = 1/2 VMAX BILA [S]  Km , MAKA V = VMAX

59 HARGA Km MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA IKAT) ENZIM TERHADAP SUBSTRAT APABILA SUATU ENZIM BEKERJA TERHADAP LEBIH DARI 1 MACAM SUBSTRAT HARGA Km UNTUK MASING-MASING SUBSTRAT BERBEDA, CONTOH : ENZIM HEKSOKINASE

60 ENZIM HEKSOKINASE : SUBSTRAT Km (mM) Glukosa 0,15 Fruktosa 1,15 ARTINYA HEKSOKINASE MEMPUNYAI AFFINITAS TERHADAP GLUKOSA LEBIH BESAR DARIPADA TERHADAP FRUKTOSA

61 PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK
+ H OH- R-C-COOH R-C-COO R-C-COO NH NH NH2 PHPH PH PHPH ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK

62 - PH TERLALU TINGGI  RENDAH DENATURASI
- PH PENGARUHI MUATAN ENZIM  SUBSTRAT PH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM

63 KURVA BERBENTUK GENTA (BELL-SHAPED CURVE)
KARENA : 1. PH TERLALU TINGGI ATAU RENDAH DENA- TURASI ENZIM 2. PENGARUH PH PADA MUATAN ENZIM ATAUPUN SUBSTRAT 3.PERUBAHAN KONFORMASI / STRUKTUR ENZIM KARENA PERBAHAN MUATAN

64 PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIM
REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU DISEBABKAN KENAIKKAN Ek MOLEKUL-MOLEKUL SUHU YANG MENINGKAT : KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V0) TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI

65 GANGGUAN /HILANGNYA AKTIVITAS KATALITIK ENZIM
ENZIM MERUPAKAN MOLEKUL PROTEIN KOMPLEKS JIKA MENGABSORPSI ENERGI TERLALU BANYAK STRUKTUR ENZIM TERGANGGU DENATURASI GANGGUAN /HILANGNYA AKTIVITAS KATALITIK ENZIM

66 -SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSEBUT
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU PENENTUAN -ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN)  LABIL SUHU TINGGI (PANAS)

67

68

69

70

71

72

73

74

75

76

77

78

79

80

81 PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA
UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS ENZIM PLASMA FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA) MIS. : ENZ.2 PROSES PEMBEKUAN DARAH LIPOPROTEIN LIPASE KADAR  : GANGGUAN PROSES SINTESIS DI HATI / (-) : KELAINAN GENETIK DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI DI JARINGAN LAIN, TIDAK DLM. PLASMA) N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI DIGANTI SEL BARU) DIFFUSI PASIF  : SEL MATI  RADANG Ca TRAUMA PENYAKIT GENETIK (CONTOH: DMD) GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI INFORMASI/KODE GENETIK SUSUNAN ASAM AMINO, SUATU RANTAI POLI- PEPTIDA/PROTEIN  mRNA  POLPEPTIDA/PROTEIN

82 PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK :
DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE FENIL KETON URIA DMD = DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHY BMD = BECKER M. DISTROPHY x°y GEN DISTROFIN CACAT DISTROFIN CACAT SEL OTOT RUSAK CREATIN KINASE  PEMERIKSAAN [E]  DALAM SERUM

83 KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD
PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD : KELENJAR ADRENALIS, JARINGAN LEMAK, ERITROSIT & KELENJAR MAMMAE (LAKTASI) DLM. SERUM SEDIKIT SEKALI DEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS BILA TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN) PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT  DEFISIEN-SI G6PD  KADAR G6PD DLM. DARAH . G6PD  NADPH (HMP SHUNT)  GSH  MENGHILANGKAN H2O2

84 CACAT ENZIMATIK GENETIK
A B C D E P BILA GEN ENZ. 4 CACAT  [ENZ. 4] <  PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A  FENIL KETON URIA : DEFISIENSI ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE  PENUMPUKAN METABOLIT () KERUSAKAN SEL2 SARAF MENTAL RETARDASI KELAINAN GENETIK ? PREMARITAL COUNSELLING PRENATAL COUNSELLING HAMIL  amniosintesis dsb NEONATUS  SCREENING TEST (UJI SARING) PERAWATAN KHUSUS DIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN