ENZIM Inti Mulyo Arti, STP, MSc

What is Enzim? Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tumbuhan tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap Enzim sebagai biokatalisator Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari enzim Enzim adalah biokatalisator yang mempercepat laju reaksi kimia dalam tubuh dengan menurunkan energy aktivasi reaksi

STRUKTUR enzim Komponen utama enzim adalah protein baik tunggal maupun gabungan Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein structural Hanya terdapat di makhluk hidup Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

PENYUSUN ENZIM

Enzim protein sederhana Bukan Protein Protein = apoenzim Enzim Konjugasi Bukan protein = Gugus prostetik Organik = Koenzim Anorganik = kofaktor

Contoh koenzim NAD (koenzim 1) NADP (koenzim 2) FMN dan FAD Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f Plastoquinon, plastosianin, feredoksin ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribose

Sifat enzim Dibentuk dalam protoplasma sel Beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim) Sebagian besar enzim bersifat endoenzim Mempercepat laju reaksi tanpa mengubah komposisi produk Menurunkan energy aktivasi Hanya dapat mengkatalis reaksi tertentu (bekerja spesifik) Efisien (dibutuhkan dalam jumlah yang sedikit) Dapat dihambat oleh zat tertentu (inhibitor) Dapat bekerja pada reaksi bolak-balik (tertentu)

Sifat Lain Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung Enzim bermolekul besar Enzim bersifat khas/spesifik

Cara kerja enzim Terdapat 2 teori yang menjelaskan cara kerja enzim yakni teori genbok kunci (lock and key) dan kecocokan terinduksi (induced fit)

Faktor yang mempengaruhi Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C (< inaktif), maksimum 400C (> rusak) Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn, Cd, Ag pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin dan maltase kondisi basa) Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect) Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya Konsentrasi inhibitor, peningkatan konsentrasi inhibitor menghambat laju reaksi Air, memacu aktifitas enzim Vitamin, memacu aktifitas enzim

PENGHAMBATAN AKTIVITAS ENZIM Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat Aktivitas enzim spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunanya hampir sama dan fungsinya sama E5 A B C D E1 E2 E3 E4

TATA NAMA ENZIM Sebelum ada tata nama : Enzim diberi nama dengan sembarangan saat ditemukan Contoh : tripsin, pepsin, renin Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis. Biasanya ditambah akhiran ase Contoh : urease (urea), lipase (lipid/ lemak), amylase (amilum), protease (protein), lactase (laktat), dehydrogenase (mengkatalis reaksi pelepasan hydrogen) Tata nama enzim diatur oleh International of Biochemistry (IUB) sejak tahun 1961, dimana : Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar

Kelas Tipe reaksi Contoh Oksidoreduktase (nitrat reduktase) memisahkan dan menambahkan electron/ hydrogen, mengkatalis reaksi redoks biologis Oxidase, reductase, dehydrogenase Transferase (Kinase) memindahkan gugus senyawa kimia/ gugus fungsi antar substrat Transglutaminase, alanine transaminase, DNA metiltransferase Hidrolase (protease, lipase, amilase) memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air (mengkatalis reaksi hidrolisis biologis) Enzim pencernaan, amylase, sukrase, tripsin, renin, lisozim Liase (fumarase) membentuk ikatan rangkap pada substrat dengan melepaskan satu gugus kimia Karbonik anhidrolase, ornitin dekarboksilase Isomerase (epimerase) mengkatalisir perubahan/pembentukan isomer suatu senyawa tunggal Protein disulfide isomerase Ligase/sintetase (tiokinase) menggabungkan dua molekul secara kovalen yang disertai dengan hidrolisis ATP Piruvat karboksilase, asetil KoA karboksilase Polimerase menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer

Alhamdulillah file.upi.edu | materi78