Protein serat dan globular Ismail saleh

Penggolongan protein PROTEIN SERAT : RANTAI POLIPEPTIDA TERSUSUN DALAM UNTAIAN ATAU LEMBARAN PANJANG PROTEIN GLOBULAR : RANTAI POLIPEPTIDA YANG BERLIPAT RAPAT MENJADI BENTUK BULAT ATAU GLOBULAR

Protein serat

KONFIGURASI VS KONFORMASI Konfigurasi adalah susunan dalam ruang bagi suatu molekul organik yang ditunjukkan oleh adanya ikatan ganda yang tidak memberikan kebebasan berputar bagi atom di sekelilingnya atau pusat khiral di sekelilingnya gugus substituent tersusun atas deret yang spesifik

KONFIGURASI

KONFORMASI Konformasi adalah susunan ruang dari gugus substituen molekul organik yang bebas untuk mencapai posisi yang berbeda-beda di dalam ruang tanpa memutuskan ikatan, karena kebebasan berputar di sekeliling ikatan tunggal karbon.

Paradoks dalam KONFORMASI struktur protein Kerangka kovalen rantai polipeptida mengandung hanya ikatan tunggal  mampu membentuk sejumlah besar konformasi dalam ruang Konformasi polipeptida mengalami perubahan terus- menerus karena gerakan termal dan rotasi acak pada bagian rantai di sekeliling tiap-tiap ikatan tunggal pada kerangka polipeptida KENYATAANNYA TIDAK

Paradoks dalam KONFORMASI struktur protein Rantai polipeptida protein asli mempunyai hanya satu konformasi (atau sedikit) di dalam ruang pada kondisi biologi normal pada suhu dan pH tertentu Konformasi asli ini cukup stabil bagi protein Ulasan pertama tentang keratin, golongan protein serat yang strukturnya menjadi kunci penelaahan konformasi protein

𝛼 Keratin Protein serat yang dibuat oleh sel epidermis Protein ini menyusun hampir seluruh bobot kering dari rambut, wol, sayap, kuku, cakar, duri, sisik, tanduk, kuku kuda, kulit penyu, dll. 𝛼 keratin  bentuk yang terutama pada rambut dan wol Rantai polipeptida struktur ini terdapat dalam susunan panjang

𝛼 Keratin Ikatan C-N yang menggabungkan dua asam amino pada ikatan peptida lebih pendek daripada ikatan C-N lainnya Ikatan C-N ini memiliki sifat ikatan ganda  tidak dapat berotasi secara bebas Keempat atom gugus peptida terletak pada satu bidang sedemikian rupa sehingga atom O (gugus karbonil) dan atom hidrogen (gugus –NH-) bersifat trans satu dengan yang lainnya

𝛼 Keratin

𝛼 Keratin Pada 𝛼 keratin, rantai polipeptida membentuk suatu 𝛼 heliks, susunan yang paling sederhana yang dapat dibuat oleh rantai polipeptida dengan ikatan peptidanya yang kaku (ikatan tunggal yang lain bebas berotasi) Pada struktur ini kerangka polipeptida secara ketat mengelilingi sumbu panjang molekul, gugus R residu asam amino dibiarkan mengarah ke luar Unit berulang kira-kira 0,54 nm

𝛼 Keratin Konformasi ini membiarkan ikatan hidrogen terbentuk di antara setiap atom H yang melekat pada atom nitrogen elektronegatif pada rantai peptida dan atom oksigen karbonil dari asam amino ke empat di belakangnya Setiap ikatan peptida berpartisipasi dalam membentuk ikatan hidrogen

𝛼 Keratin

𝛼 Keratin 𝜶 heliks dapat dibentuk dari asam amino L atau D tapi tidak kedua-duanya hanya asam amino L yang terdapat secara alami Heliks yang mengarah ke kanan merupakan bentuk yang ada pada hampir semua protein serat

Beberapa asam amino tidak sesuai untuk 𝛼 heliks Tidak semua polipeptida dapat berlipat membentuk suatu 𝛼 heliks yang stabil. Apabila suatu polipeptida mengandung banyak residu asam amino yang bermuatan negatif (asam glutamat) atau bermuatan positif (lisin atau arginin)  gugus ini saling tolak menolak sehingga menghalangi terbentuknya 𝛼 heliks Beberapa asam amino seperti asparagin, serin, treonin, dan leusin memiliki gugus R yang berukuran besar sehingga juga menghalangi terbentuknya 𝛼 heliks jika terletak berdekatan

Beberapa asam amino tidak sesuai untuk 𝛼 heliks Jika terdapat satu atau lebih residu prolin  atom nitrogen merupakan bagian dari rantai yang kaku, dan cincin ikatan N-C tidak mungkin berotasi  menyebabkan suatu putaran atau belokan

Beberapa asam amino tidak sesuai untuk 𝛼 heliks

Beberapa asam amino tidak sesuai untuk 𝛼 heliks Tidak dapat berotasi

𝛼 keratin 𝛼 keratin mengandung asam amino yang cocok untuk pembentukan 𝛼 heliks  komposisi dan deret asam aminonya sedemikian rupa sehingga rantai membentuk 𝛼 heliks dengan sendirinya 𝛼 keratin juga kaya akan residu sistin dan dapat memberikan jembatan disulfide (-S-S-) di antara rantai polipeptida yang berdekatan  ikatan kovalen

𝛼 keratin

𝛼 keratin 𝛼 keratin sama sekali tidak larut dalam air pada pH 7.0 dan suhu tubuh 𝛼 keratin kaya akan asam amino hidrofobik yang tidak larut dalam air Gugus R dari residu asam amino terletak pada sebelah luar heliks yang berbentuk batang

𝛽 keratin 𝛽 keratin seperti fibroin, protein sutera dan jaring laba-laba juga merupakan protein serabut yang tidak larut. Bersifat fleksibel dan lentur Tidak dapat meregang Periodik strukturnya berulang setiap 0.70 nm Konformasi ini berbentuk zigzag dan bukan struktur heliks

𝛽 keratin

𝛽 keratin Bila rambut diberi uap panas, maka akan meregang 2x lipat → ikatan kovalen rusak Struktur rambut yang meregang akan nampak sama dengan struktur sutera Konformasi rambut yang meregang dan sutera disebut konformasi β. Konformasi ini memperlihatkan struktur “zig zag” yang disusun berdampingan membentuk struktur lipatan Pada konformasi β tidak terdapat ikatan hidrogen di dalam rantai, yang ada ikatan hidrogen antar-rantai. Pada β-keratin tidak dijumpai jembatan sistin pada polipeptida yang berdampingan

𝛽 keratin Struktur 𝛽 dapat terbentuk hanya pada polipeptida yang mempunyai jenis asam amino yang sesuai Struktur ini dapat terbentuk jika gugus R residu asam amino berukuran relatif kecil Pada fibroin sutera tiap dua asam amino merupakan glisin Rantai polipeptida yang berdekatan biasanya mempunyai arah yang berlawanan  antiparalel

𝛽 keratin

Mengeriting rambut merupakan proses rekayasa biokimia

Protein GLOBULAR

Struktur protein globular Dalam protein globular, rantai polipeptida berlibat menjadi suatu bentuk globular yang kompak Konformasi golongan protein globular lebih kompleks dibandingkan dengan golongan protein serat Hampir semua enzim merupakan protein globular (Enzim akan dibahas pada Bab berikutnya)

Struktur protein globular Terdapat dua bukti penting yang menunjukkan bahwa rantai polipeptida protein globular berlipat-lipat dengan erat dan bahwa konformasi yang berlipat-lipat ini penting bagi fungsi biologisnya Protein globular mengalami denaturasi dengan pemanasan atau pH yang ekstrim Perbandingan panjang rantai polipeptida dengan ukuran molekular sebenarnya diperlihatkan oleh pengukuran fisiokimia

Struktur protein globular 2. (lanjutan) contoh: albumin serum (BM 64.500) merupakan rantai polipeptida tunggal dengan 584 residu asam amino. Jika rantai ini membentuk konformasi 𝛽 maka ukurannya mencapai 200 nm dengan ketebalan 0.5 nm. Jika bentuk molekul tersebut 𝛼 heliks maka panjangnya kira-kira 90 nm dengan ketebalan 1.1 nm  pengukuran fisiokimia pada albumin serum asli menunjukkan panjangnya kira-kira 13 nm dengan ketebalan 3 nm.

Penggolongan asam amino berdasarkan polaritas dan letak ASAM AMINO YANG SANGAT HIDROFILIK  PERMUKAAN LUAR PROTEIN GLOBULAR Asam aspartate Asam glutamate Asparagin Glutamin Lisin Arginin Histidin

Penggolongan asam amino berdasarkan polaritas dan letak ASAM AMINO YANG SANGAT HIDROFOBIK  BAGIAN DALAM PROTEIN GLOBULAR Fenilalanin Leusin Isoleusin Metionin Valin Triptofan

Penggolongan asam amino berdasarkan polaritas dan letak ASAM AMINO DENGAN POLARITAS ANTARA BAGIAN DALAM DAN LUAR PROTEIN GLOBULAR Prolin Treonin Serin Sistein Alanin Glisin Tirosin

Jenis gaya yang menstabilkan struktur tersier Ikatan hidrogen di anatara gugus R residu pada simpul yang berdekatan di dalam rantai Gaya Tarik-menarik ionik di antara gugus R yang muatannya berlawanan Interaksi hidrofobik Jembatan kovalen  residu sistin  jembatan disulfida

Terima kasih