Struktur dan Fungsi Protein

Presentasi berjudul: "Struktur dan Fungsi Protein"— Transcript presentasi:

1 Struktur dan Fungsi Protein
Protein merupakan makromolekul yang sangat serbaguna pada makluk hidup dan melakukan fungsi yang sangat vital dalam seluruh sistem biologis Proteins disusun oleh 20 jenis asam amino 3.2 Struktur primer: asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida membentuk rantai polipeptida 3.3 Struktur sekunder: ikatan polipeptida terlipat menjadi struktur yang reguler seperti alpha helix, beta sheet, & loops 3.4 Struktur tersier: protein yang larut dalam air terlipat menjadi struktur yang kompak dengan inti yang non-polar 3.5 Struktur Kwartener: rantai-rantai polipeptida dapat membentuk menjadi struktur multi-sub-unit 3.6 untaian asam amino dari suatu protein menentukan struktur 3-dimensinya. 1

2 Sifat dan Fungsi protein
Protein adalah polimer linear, disusun oleh unit monomer asam amino – secara spontan melipat menjadi struktur 3-dimensi 1. 2. Protein memiliki sejumlah gugus fungsi - alkohol, thiol, thioether, asam karbosilat, karboksiamida, & beberapa gugus basa - contoh. Penting untuk fungsi enzim 3. Protein dapat berinteraksi satu dengan yang lain, & dengan mkaromolekul biologis lain untuk membentuk susunan kompleks – mesin makromolekuler 4. Beberapa protein cukup kaku, tetapi, yang lain fleksibilitas terbatas – komponen struktur pada bagian v yang bekerja sebagai engsel, pegas & handle (engkol) atau tuas menunjukkan cytoskeleton 2

3 Struktur menggambarkan Fungsinya
Struktur protein Memungkinkan replikasi DNA tanpa memisahkan mesin pengreplikasi 3

4 Sebuah susunan protein kompleks Hasil miroskop elektron
4 Hasil miroskop elektron dari jaringan serangga Susunan heksagonal dari dua jenis filamen protein

5 Fleksibilitas dan Fungsi
Ion besi terikat pada lactoferrin: perubahan konformasi, perbedaan antara bentuk yang berbeda 5

6 ASAM AMINO 6

7 C Khiral, Protein subunits: -amino acids: isomer L & D
Hanya asam L-amino yang ditemukan dalam proteins. C Khiral, isomer L & Gugus D R tidak simetris, kecuali glisin = Rantai samping Gugus Amino Gugus asam karboksiilat Bayangan cermin 7

8 Hanya asam L-amino dalam protein Atom -karbon Tetrahedral
8 Pusat khiral C : Konfigurasi S. (sinister atau kiri) Berlawan arah jarum jam  Pusat khiral  konfigurasi S Gugus Amino: Substituen dengan Prioritas teratas (menurut no. atom)

9 Keadaan Ionisasi sebagai suatu fungsi pH pH fisiologis ([H+]) 9

10 Asam amino sederhana Ball & stick Stereo-kimia Proyeksi Fischer 10

11 Rantai samping: Alifatik/Lurus M: thioether (-S-) Ile: Pusat
Khiral ke-2 Rantai samping lurus: hidrofobik 11

12 Rantai samping: Alifatil/Lurus (ball & stick) 12

13 Rantai samping: Alifatik/Lurus (stereo-kimia) Met Val Leu Ile 13

14 Rantai samping: Alifatik/Lurus (Proyeksi Fischer) 14

15 Prolin: struktur siklik Structur Ring : Proline secara konformasi
dibatasi, pengaruhnya pada arsitektur protein 15

16 Rantai samping: Aromatik 16

17 (-CH2-) Rantai samping: Aromatik Cincin indole - Gugus Hidroksil (-OH)
yang reaktif Cincin fenil hydrophobic Gugus metilen (-CH2-) 2 cincin menyatu + 17 gugus NH

18 Rantai samping Aromatik Trp Phe Tyr Tyr & Trp adalah kurang hidrofobik
karena gugus -OH & -NH 18

19 Rantai samping Aromatik
Cincin aromatik memiliki electron  terdelokalisasi, menyerap cahaya UV Sifat Hidrofobik & Hidrofilik 19

20 Spektra serapan dari Trp & Tyr Beer’s law: A = cl. Digunakan untuk
memperirakan kons.protein 20

21 Gugus hidroksil Alifatik Alanine terhidroksil Valin dengan
gugus hidroksil menggantikan gugus metil Pusat Ke-2 khiral 21

22 Sistein (Cysteine) Mirip Serine dengan gugus sulfhydryl, atau thiol (-SH) menggantikan gugus hidroksil (-OH) -SH lebih reaktif dari -OH. -SH pairs dari ikatan disulfida (aka bridges), kunci utama dalam stabilisasi protein 22

23 Asam amino basa Rantai samping Polar Lys & Arg memiliki Muatan positif
Pada pH netral His bisa bermuatan positif dekat pH fisiologis Rantai samping diakhiri dengan gugus amino Lys 23

24 Arg & His R-group caps Aromatic ring (Histidine) (Arginine) 24

25 Ionisasi 25 Dekat pH fisiologis

26 Rantai samping Karbosilat & Karboksamida 26

27 pKa dari rantai samping yang dapat terionisasi 27

28 pKa dari bebrapa asam amino 28

29 Singkatan asam amino 29

30 Homoserine Pembentukan siklik oleh homoserine dapat memutuskan ikatan
peptida (suatu pengecualian) 30

31 P R O T E I N 31

32 Ikatan Peptida (Peptide bond): Ikatan antara asam amino
Struktur primer: Ikatan Peptida (Peptide bond): Ikatan antara asam amino antara gugus -karboksil dari satu AA & gugus -amino dari AA yang lain 2 asam amino Lepas H2O Dipeptida 32

33 Rantai Polipeptida memiliki arah 33 N-Terminal C-Terminal

34 Rantai Utama atau “tulang belakang”
utama: bagian yang berulang sampaing (R-group) sebagai pembeda: bagian bervasiasi Asam amino pada rantai polipeptida mengandung, disebut residu, yang 1 gugus karbonil; penerima ikatan hidrogen yang baik, 1 gugus NH (keculai Prolin); pemberi ikatan hidrogen yang b34aik

35 Cross links Umumnya pada protein ekstraseluler (luar sel) 35

36 Ikatan Peptida adalah Datar
Enam atoms (Ca, C, O, N, H, Ca) berada pada bidang dalam sepangan asam amino datar, 36

37 Ikatan Peptida: sifat ikatan rangkap Mencegah rotasi pada ikatan ini
Panjang ikatan: Dua konfigurasi (cis & trans). C-N C-N C-N peptide = 1.32 A ikatan tunggal = 1.49 A ikatan rangkap = 1.27 A Hanya trans yang digunakan 37

38 Panjang Ikatan pada ikatan peptida 38

39 Posisi Peptida Trans & cis
Konfigurasi Cis memiliki hambatan sterik Posisi trans sangat diinginkan Hambatan (efek) sterik 39

40 Trans & cis untuk Prolin N
pada Proline N terikat pada 2 karbon tetrahedral: Hambatan sterik pada kedua bentuk, kurang diinginkan untuk trans 40

41 Rotasi ikatan pada sutau polipeptida
Gugus amino pada C & gugus karbonil pada C merupakan ikatan tunggal, jadi memungkinkan terjadinya perputaran rotasi atau Kekebasan dalam perputaran memungkinkan protein melipat dalam banyak cara Sudut dihedral: ukuran rotasi tenang suatu ikatan antara -180o & +180o 41

42 Konformasi terbatas menghendaki pelipatan protein,
Ramachandran diagram Kebanyakan kombinasi sudut (75%) dikecualikan hambatan sterik oleh Warna Hijau tua sangat diinginkan Pengecualian sterik: adalah prinsip pengorganisasian yang kuat. Konformasi terbatas menghendaki pelipatan protein, entropi yang inginkan dari terlalu banyak konformasi menghambat pelipatan 42