Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang berfungsi mempercepat reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi, merupakan senyawa organik bermolekul besar Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi Enzim sebagai biokatalisator Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari enzim Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis Biasanya ditambah akhiran ase Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar.

Klas Tipe reaksi 1.Oksidoreduktase (nitrat reduktase) memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen 2.Transferase (Kinase) memindahkan gugus senyawa kimia 3.Hidrolase (protease, lipase, amilase) memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air 4. Liase (fumarase) membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia 5.Isomerase (epimerase) mengkatalisir perubahan isomer 6.Ligase/sintetase (tiokinase) menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP 7. Polimerase menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer

MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA DUA SUBSTART. KLASIFIKASI ENZIM GRUP I. OKSIDOREDUKTASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA DUA SUBSTART. A (red) + B (ok) - A (ok) + B (red) Contoh : Alkoholdehidrogenase C2H5OH + NAD+  CH3 CHO + NADH + H+ H H – C - H H - C – OH H H-C-H H-C =O + + NAD+ NADH + H+ etanol Asetaldehid 3

GRUP 2. TRANSFERASE  ENZIM YANG BEKERJA UNTUK MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON, ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL, ) DLL. Contoh : HEKSOKINASE ATP + D–HEKSOSA  ADP + D-HEKSOSA 6 P C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OP C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OH ATP + ADP +

3 . HIDROLASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N, C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA) CTH: LIPASE  TAG + H2O  GLISEROL + 3 AS. LEMAK O C – O – C R1 R2 R3 H H - C – OH R1COOH R2COOH R3COOH + H2O + 5

4. LIASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN RANGKAP FUMARASE (MALATHIDROLIASE) L- MALAT  FUMARAT + H2O COOH HO – C – H H – C – H H COOH C HOOC H + H2O L- MALAT FUMARAT

5. ISOMERASE  SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS KONVERSI ISOMER OPTIK,GEOMETRIK TRIOSA FOSFAT ISOMERASE SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS FOSFOGLUKOISOMERASE D-Glukosa 6 fosfat D- Fruktosa 6 fosfat H C = O H – C – OH HO – C – H CH2 – O – PO3 CH2OH C = O HO – C – H H – C – OH CH2 – O – PO3

6. LIGASE ENZIM YANG MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA SENYAWA DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN PIROFOSPAT PADA ATP. Glutamin sintetase L Glu + NH4+ + ATP  L-Gln + ADP + PPi COOH H2N – C – H CH2 C = o NH2 COOH H2N – C – H CH2 + ADP + NH4+ + ATP L - Glu L- Gln 8

KOMPONEN PENYUSUN ENZIM berdasarkan senyawa pembentuknya yaitu protein KOMPONEN PENYUSUN ENZIM berdasarkan senyawa pembentuknya yaitu protein. Enzim dibedakan atas 2 bagaian yaitu: a. enzim sederhana Yaitu enzim dengan seluruh komponen penyusunnya adalah protein b. Enzim kompleks / Enzim konjugasi / Haloenzim Yaitu Enzim yang komponen penyusunnya tidak hanya terdiri atas protein .Apoenzim merupakan bagian dari enzin konjugasi yang berupa protein .Gugus Prostetik merupakan bagian dari protein konjugasi yang bukan senyawa protein .Gugus prostetik yang terbuat dari senyawa logam disebut kofaktor .Gugus prostetik yang terbuat dari bahan organik seperti vitamin disebut ko enzim

Enzim protein sederhana Enzim Kompleks Konjugasi /Haloenzim Bukan Protein Protein = apoenzim Enzim Kompleks Konjugasi /Haloenzim Bukan protein = Gugus prostetik Organik = koenzim Anorganik = kofaktor

Contoh Koenzim NAD (koenzim 1), NADP (koenzim 2),  Vit B3 ( Niasin) TPP ( Vit B1), FMN dan FAD ( Vit B2), Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f Plastoquinon, plastosianin, feredoksin ATP(Adenin tri phosfat): senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribose

Pembentukan Enzim Susunan Enzim Enzim dibentuk dalam protoplasma sel Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim) Sebagian besar enzim bersifat endoenzim Susunan Enzim Komponen utama enzim adalah protein yaitu protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

SIFAT ENZIM Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil; Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion; Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll; Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya; Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi

6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung 7. Enzim bersifat khas / spesifik (hanya cocok untuk satu macam substrat saja). 8. Sebagian besar enzim bersifat endoenzim. 9. Kerja enzim dapat bolak-balik(selain dapat memecah substrat jugs dapat mbentuk substrat dari penyusunnya.

KERJA ENZIM dipengaruhi oleh : 1. Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C 2.Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, dll (KOFAKTOR) 3.Logam berat, menghambat aktivitas enzim (inhibitor): Pb, Cu, Zn, Cd, Ag 4. pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa) 5. Konsentrasi / jenis substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect) 6. Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya 7. Air, memacu aktifitas enzim 8. Vitamin, memacu aktifitas enzim(KOENZIM)

Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor ( ZAT PENGHAMBAT KERJA ENZIM) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat

Model "kunci dan gembok“ TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE. 1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER  DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG SAMA DENGAN SUBSTRAT Model "kunci dan gembok“ Enzim sangatlah spesifik. dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.[ Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim,

2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE. 1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER  DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG SAMA DENGAN SUBSTRAT KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT + ENZIM SUBSTRAT + PRODUK ENZIM

2. INDUCED –Model ketepatan induksi LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE (tapak aktif)AKAN MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT. Enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. apak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

+ + PRODUK ENZIM 2. INDUCED – FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND  LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT. KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT + SUBSTRAT ENZIM + PRODUK ENZIM

MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI : ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI : Zn2+ Mg2+ Ni2+ Mo Se Mn2+ K+ Cu2+ Fe2+/ Fe3+ Karbonik anhidrase,Alkohol -dehidrogenase, karboksipeptidase. Heksokinase,piruvat kinase Urease. Nitrat reduktase. Glutation peroksidase. Arginase, Superoksid dismutase. Propionil KoA karboksilase. Citikrom oksidase. Citikrom oksidase, Katalase,-Peroxidase.

MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS YANG DISEBUT (KOENZIM) CONTOH : - THIAMIN (vit B1)  TPP = thiamin pyrophosphat - RIBOFLAVIN (vit B2) - flavin mononukleotida (FMN) -flavin adenine dinukleotida (FAD) - PYRIDOXIN (B6)  PLP = piridoksal fosfat - NIACIN (Vit B3 )  NAD (nicotinamida adenin dinucleotida), dan NADP+ (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate) PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)/(CO.A), - Vit BIOTIN, - Vit asam FOLATE, - VIT B12 dll.

KOFAKTOR  DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI HARUS ADA. BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM & KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA) BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM ATAU KOENZIM. KOFAKTOR KADANG-KADANG HANYA TERIKAT SECARA LEMAH PADA ENZIM (SEMENTARA) KOFAKTOR KADANG-2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM GUGUS PROSTETIK HOLOENZIM  PROTEIN + GUGUS PROSTETIK APOENZIM  BAHAGIAN PROTEIN ENZIM 23

Kofaktor dan Koenzim KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA 1. KONSENTRASI SUBSTRAT. 2. SUHU  30, 37, 45, >55 STABIL SUHU TINGGI STABIL SUHU RENDAH 3. pH (derajat keasaman )  MASING-2 ENZIM PUNYA pH OPTIMUM YG KHAS  7 - 9 INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM) Kofaktor dan Koenzim 24

PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR) ada 2 macam : 1. INHIBITOR KOMPETITIF  SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR YG ANALOG DG INHIBITOR.  Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. PENCEGAHAN  MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT

2. INHIBITOR NON KOMPETITIF  BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI ACTIVE SITE SHINGGA MEROBAH KONFORMASI ENZIM  ENZIM MENJADI INAKTIF Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.