Aspek Umum Molekul Enzim

Figure 2-44 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Energi Aktivasi

Figure 2-45 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Penurunan energi aktivasi meningkatkan reaksi

Figure 2-47 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Kerja Enzim

Gerak molekul: translasi, vibrasi dan rotasi. Molekul organik kecil dapat menempuh jarak 10 µm dalam waktu 1/20 detik Diameter sel hewan 15 µm. Enzim bergerak lebih lambat daripada substrat Laju enzim bertemu dengan substrat tergantung pada konsentrasi substrat. Substrat X (berlimpah): 0,5 mM Konsentrasi air: 55,5 M Untuk setiap 10 5 molekul air ada satu molekul substrat Pusat aktif enzim akan bertemu molekul dengan tumbukan acak per detik

Figure 2-49 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Kartun Struktur Sitoplasma

Figure 2-47 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Kerja Enzim

Figure 2-53 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Enzim tidak merubah kesetimbangan reaksi

Enzim meningkatkan konsentrasi molekul substrat pada pusat aktif dan mengikat atom-atom dengan orientasi yang tepat agar dapat terjadi reaksi Energi ikat dapat juga berkontribusi pada reaksi Substrat mengalami perubahan geometri, distribusi elektron sebelum membentuk produk. Energi aktivasi adalah energi yang diperlukan untuk mencapai keadaan trasisi yang sangat tidak stabil. Enzim mempunyai afinitas yang lebih tinggi terhadap keadaan transisi.

Dengan enzim laju reaksi dapat meningkat 10 9 – Enzim tidak hanya berikatan kuat dengan keadaan transisi, tetapi juga mengandung atom-atom yang merubah distribusi elektron dalam atom-atom yang terlibat dalam pembentukan dan pemutusan ikatan kovalen. Dengan enzim laju reaksi dapat meningkat 10 9 – Enzim tidak hanya berikatan kuat dengan keadaan transisi, tetapi juga mengandung atom-atom yang merubah distribusi elektron dalam atom-atom yang terlibat dalam pembentukan dan pemutusan ikatan kovalen.

Dengan enzim laju reaksi dapat meningkat 10 9 – 10 23

Enzim dapat melakukan katalisis asam dan basa

Kecocokan antara enzim dan substrat harus tepat. Mutasi pusat aktif dari asam glutamat menjadi asam aspartat dapat menggeser posisi ion karboksilat 1 Å; yang dapat menurunkan aktivitas enzim 1000 kali,

Holoenzim Aktivator (anorganik) Bagian Protein (apoenzim)Bagian non protein Koenzim (organik)

Retinal pada Rhodopsin dan Heme pada Hemoglobin

Kofaktor

Enzim Lisozim Mengkatalisis Pemutusan Rantai Polisakarida

Space Filling Model Lisozim-Substrat

Pusat aktif enzim lisozim berada dalam suatu celah yang dapat mengakomodasi enam residu gula. Enzim dan substrat membentuk ikatan non-kovalen. Satu residu gula mengalami distorsi dari konformasi stabil. Ikatan yang akan diputus berdekatan dnegan dua asam amino asam (asam glutamat dan asam asparta) pada pusat aktif. Kondisi ini dalam lingkungan pusat aktif menurunkan energi aktivasi.

Enzim merubah substrat sehingga menyerupai bentuk keadaan transisi berenergi tinggi Aspartat bermuatan negatif bereaksi dengan atom karbon C1 pada gula yang terdistorsi. Glutamat mendonasi proton ke oksigen yang menghubungkan gula ini dengan gula lain. Terjadi pemutusan ikatan gula-gula dan rantai samping aspartat yang terikat secara kovalen pada sisi pemotongan (ion oksonium) Dengan bantuan glutamat bermuatan negatif, molekul air bereaksi dengan karbon C1, menggantikan rantai samping aspartat.

Enzim Karbamoil Fosfat Sintetase

Terowong Molekul: Mengalirkan Substrat pada Enzim dengan Beberapa Sisi Katalitik

Beberapa Strategi Katalisis Enzim

Keuntungan Sangat selektif Reaksi pada kondisi sedang ‘mild’ Pelarut air Kekurangan Aktivitas spesifik rendah Tidak stabil pada pH dan T ekstrim Tersedia untuk reaksi- reaksi tertentu Perlu waktu yang lama untuk pengembangan satu enzim