Anna Satyana Karyawati Asam Amino dan Protein Anna Satyana Karyawati

Protein Molekul yg sangat vital untuk organisme  terdapt di semua sel Polimer  disusun oleh 20 mcm asam amino standar Rantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg spesifik Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya

Fungsi Protein Reaksi kimia  enzymes Immune system  antibodies Mechanical structure  tendons Generation of force  muscles Nerve conduction  ion channels Vision  eye lens . . . and much more!

Fungsi Protein Sebagai enzim Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Protein besar peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.

Alat pengangkut dan penyimpan Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Pengatur pergerakan Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.

Penunjang mekanis Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. Pertahanan tubuh atau imunisasi Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.

Media perambatan impuls syaraf Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata. Pengendalian pertumbuhan Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan

Sifat-sifat fisikokimia protein Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya. Berat molekul protein sangat besar Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.

Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein akan terisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut salting out. Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol maka protein akan menggumpal. Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa

Asam Amino merupakan unit penyusun protein Struktur: satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan: -. Struktur -. Ukuran -. Muatan elektrik -. Sifat kelarutan di dalam air

Asam amino standar Asam amino yang menyusun protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase Selenenosistein mempy kode genetik: UGA  biasa utk stop kodon  tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.

Klasifikasi Asam amino Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi Asam amino AROMATIK NON POLAR POLAR BASIC (+) ACIDIC (-)

Asam amino non polar Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I)  biasa terdapat di bagian dlm protein. Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

Asam amino polar Memiliki gugus R yang tidak bermuatan Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air Cenderung terdapat di bagian luar protein Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar  hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg hidrofobik Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen  penting untuk menentukan struktur ensim Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm  sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam amino dengan gugus R bermuatan positif Lisin, arginin, dan histidin Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat mengikat air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding lisin  gugus amino arginin  gugus guanidino Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis  sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7

Asam amino non standar Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

Dari modifikasi Glu oleh vit K. modifikasi prolin  dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase. Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur Dari modifikasi Glu oleh vit K.  karboksi glutamat mampu mengikat Ca  penting utk penjendalan darah. Ditemukan pd protein protombin

Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein  merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)