ENZIM An An Yulianti Ronnie Permana

ENZIM Enzim  Suatu biomolekul Protein yang kerjanya mengkatalisis reaksi - reaksi biologi dan molekul itu sendiri tidak berubah dan tidak ikut bereaksi Kelompok Protein yang mempunyai aktifitas BIOLOGIS KATALISATOR  BIOKATALISATOR Merupakan unit fungsional dari metabolisme sel Bekerja dengan urutan yang teratur Mengkatalisis ratusan reaksi bertahap Terkoordinasi dengan baik, menghasilakan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktifitas metabolik

Fungsi Enzim yang menonjol pada proses Metabolisme : Sebagai katalisator Dapat mempercepat reaksi 10 8 sampai 10 11 Sangat efisien ( punya khas tinggi) Dapat menurunkan energi aktivasi, baik pada reaksi endergonik dan eksergonik. Sebagai Regulator (organisator)

Dibuat oleh sel hidup ( aktifitasnya tidak tergantung pada sel KARAKTERISTIK ENZIM Golongan Protein yang paling banyak terdapat dalam sel Berfungsi sbg Biokatalisator (katalisator organik) Dibuat oleh sel hidup ( aktifitasnya tidak tergantung pada sel pembuatnya) Agar dapat bekerja  Enzim perlu Zat lain yang bukan protein (ko-faktor), kecuali enzim PEPSIN dan TRIPSIN seluruhnya protein. mol organik (ko enz) Prot .non aktif (Apo enz) + ko-faktor Ion metal (Fe,Mn,Zn) Haloenzim ENZIM Protein aktif

APOENZIM : PROTEIN NON AKTIF HOLOENZIM : APOENZIN + KOFAKTOR KOFAKTOR : ZAT NON PROTEIN (Ion metal; Fe,Mn,Zn dll) KOENZIM : MOL.ORGANIK NON PROTEIN ENZIM HANYA DAPAT BEKERJA BILA DLM BENTUK HOLOENZIM ADA 2 MACAM STRUKTUR ENZIM : 100 % PROTEIN mis. PEPSIN PROTEIN + KO FAKTOR

Berdasarkan Fungsi dalam proses di dalam sel maka : Enzim tertentu terdapat pada organel tertentu di dalam sel (ada pendistribusian yang spesifik). Hal ini bertujuan agar Proses Metabolisme di dalam sel tidak mengalami CHAOS (kacau). Bayangkan bila beberapa macam enzim yang aktifitasnya bertentangan, terdapat dalam satu tempat dalam sel. EKSOENZIM (bekerja di luar tubuh) ENZIM : ENDOENZIM (bekerja di dalam tubuh) Enzim yang merupakan protein sederhana (Tripsin dsb) bila dihidrolisis menghasilkan Asam Amino Enzim yang merupakan protein konyugasi, bila dihigrolisis menghasilkan Holoenzim, koenzim dan Apoenzim. KOENZIM sering disebut SUBTRAT karena mengalami perubahan biokimia.

PENDISTRIBUSIAN ENZIM DI DALAM SEL Enzim yang berperan pada biosintesis Protein, terdapat dalam RIBOSOM dan NUKLEUS Enzim yang berperan pada Pemecahan Protein, terdapat dalam LISOSOM Enzim tertentu yang spesifik, diproduksi oleh organtertentu mis : LPL (Lipo Protein Lipase), oleh sel2 Endothel dinding pemb.darah αAmilase , oleh kel. Liur βAmilase, oleh kel. Pankreas LDH ( Laktat Dehidrogenase ), oleh sel Miokard.

Sifat-sifat enzim Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi  menurunkan energi aktifasi 2. Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim. 4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang 5. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase,maltase. 6. Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif (permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat tertentu. 7. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut kofaktor. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, mengkatalisis pembentukan dan penguraian lemak. 9. Isoenzim/ Isozim, enzim yang memiliki struktur mol. Lebih dari satu ( berbeda-beda) tapi tetap mengkatalis subtrat yang sama.

Penamaan enzim Enzim dinamakan mengikut substrat yang ditindakkan olehnya dengan akhiran -ase. Contohnya enzim sukrase menguraikan Sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa 2. Nama-nama enzim yang telah lama wujud tetap dikekalkan, misalnya renin, tripsin dan pepsin

Klasifikasi Enzim Klasifikasi Enzim Tipe reaksi Oksidoreduktase (nitrat reduktase) memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen Transferase (Kinase) memindahkan gugus senyawa kimia Hidrolase (protease, lipase, amilase) memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air Liase (fumarase) membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia Isomerase (epimerase) mengkatalisir perubahan isomer Ligase/sintetase (tiokinase) menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP Polimerase menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer

Teori kunci dan gembok Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894 Teori kunci dan gembok Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat. Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu:

2. Teori ketepatan induksi Teori ini diusulkan oleh Daniel Koshland pada 1958. Menurut teori ini, enzim tidak merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat.

PRINSIP KERJA ENZIM Reaksi enzimatis ( reaksi yang dikatalisis enzim) tidak turut dalam reaksi tetapi kombinasi S + E S – E (kompleks) P + E S (substrat) : Zat yang mengalami perubahan kimiawi akibat aktifita suatu enzim P (produk ) : zat yang terbentuk pada reaksi enzimatis, pada saat reaksi sudah dalam keseimbangan Sesudah reaksi selesai, enzim E tidak mengalami perubahan struktur.

Enzim B aktif terhadap Subtrat dengan isomer optik tertentu KESPESIFIKAN SUATU ENZIM 1. Kespesifikan OPTIK Enzim B aktif terhadap Subtrat dengan isomer optik tertentu Mis. - Maltase terhadap α-glikosida saja ( tidak thd β - glikosida ) Sebagian besar Protease pada mamalia hanya aktif terhadap L - as. Amino ( tidak thd D - as. Amino ) 2. Kespesifikan GUGUS Enzim ini hanya aktif thd Substrat yang memiliki gugus tertentu mis : Glikosidase thd gugus gliko ADH thd gugus alkohol Pepsin thd ikatan peptida Esterase thd ikatan ester

Enzim bekerja spesifik sebab : Satu enzim ( E ) bekerja terhadap satu Substrat ( S ) Satu enzim mengkatalisis satu reaksi Mis. reaksi dalam tubuh : A E B E C E D E P

Faktor yang mempengaruhi kerja enzim Suhu Semakin tinggi suhu, kerja enzim juga akan meningkat. Tetapi ada batas maksimalnya. Untuk hewan misalnya, batas tertinggi suhu adalah 40ºC. Bila suhu di atas 40ºC, enzim tersebut akan menjadi rusak. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC.

2. pH Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa.

LIPASE (Pancreas) pH optimal ………………………………… ……. 8 PEPSIN …………………………………………………………………… 1,5 – 1,6 TRIPSIN…………………………………………………………………… 7,8 – 8,7 UREASE …………………………………………………………………… 7 MALTASE ………………………………………………………………… 6,1 – 6,8 AMILASE …………………………………………………………………. 4,6 – 5

3. Konsentrasi substrat Semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin meningkat juga kerja enzim tetapi akan mencapai titik maksimal pada konsentrasi tertentu.

Konsentrasi enzim Semakin tinggi konsentrasi enzim, semakin meningkat juga kerja enzim. Effect of Enzyme Concentration on Reaction Rate Reaction rate Enzyme concentration

5. Adanya aktivator Aktivator merupakan zat yang memicu kerja enzim.

6. Adanya inhibitor Inhibitor merupakan zat yang menghambat kerja enzim. Contoh : Malonat (inhibitor) bersaing dengan suksinat pada enzim suksinat dehidrogenase

Aktifator  mempercepat reaksi , contoh mg2+, ca2+ Pada reaksis enzimatis terdapat zat yang mempengarahi reaksi, yakni aktivator dan inhibitor Aktifator  mempercepat reaksi , contoh mg2+, ca2+ zat organik : koenzim-A Inhibitor  menghambat reaksi , contoh : arsen, Hg, Sianida, CO MACAM – MACAM INHIBISI Hambatan bersaing /kompetisi 1. Inhibisi Reversibel Hambatan Tidak Bersaing atau Non-kompetitif. 2. Inhibisi Tidak Reversibel

2. Allostric Site ACTIVE SITE ( TITIK AKTIF ) ENZIM Active site atau titik aktif enzim adalah suatu tempat dimana substrat dapat terikat pada enzim 1. Catalytic Site Tempat aktif dimana substrat dapat terikat pada mol enzim 2. Allostric Site Tempat aktif dimana gugus lain atau senyawa mirip substrat dapat terikat pada mol enzim. Keadaan ini terjadi pada proses nonkompetitif Inhibisi atau pada proses feed back mekanisme