ASAM AMINO DAN PEPTIDA ISMAIL SALEH, SP., M.SI

PENDAHULUAN Protein merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 % atau lebih dari bobot kering sel Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel Semua protein yang berbeda dibangun dari dari rangkaian dasar yang sama, yaitu 20 jenis asam amino yang berikatan kovalen dalam urutan yang khas

PENDAHULUAN Masing-masing asam amino memiliki rantai samping yang khusus yang memberikan sifat kimia yang berbeda pada masing-masing individu Kelompok 20 molekul unit pembangun ini dianggap sebagai abjad struktur protein Peptida adalah rantai pendek dari dua atau lebih asam amino yang dihubungkan oleh ikatan kovalen

PENDAHULUAN Sel dapat merangkai ke 20 asam amino dalam berbagai kombinasi dan urutan menghasilkan peptida dan protein yang mempunyai sifat dan aktivitas yang berbeda Asam amino yang pertama kali ditemukan adalah asparagin pada tahun 1806 kemudian yang terakhir ditemukan adalah treonin (1938). Semua asam amino mempunyai nama yang kadang- kadang diturunkan dari sumber pertama molekul tersebut diisolasi

PENDAHULUAN Contoh: asparagin  asparagus Asam glutamat  glutein pada gandum

ASAM AMINO SINGKATAN 3 HURUF LAMBANG 1 HURUF Alanin Ala A Arginin Arg R Aspargin Asn N Asam Aspartat Asp D Sistein Cys C Glutamin Gln Q Asam Glutamat Glu E Glisin Gly G Histidin His H

ASAM AMINO SINGKATAN 3 HURUF LAMBANG 1 HURUF Isoleucin Ile I Leucin Leu L Lisin Lys K Metionin Met M Fenilalanin Phe F Prolin Pro P Serin Ser S Treonin Thr T Triptofan Trp W Tirosin Tyr Y Valin Val V

STRUKTUR ASAM AMINO Semua asam amino mempunyai gugus karboksil dan gugus amino yang diikat pada atom karbon Yang membedakan : rantai samping / gugus R 20 asam amino yang ditemukan dalam protein disebut asam amino baku/ utama / normal Selain yang ditemukan dalam protein, terdapat asam amino lain yang ditemukan dalam mahluk hidup tapi tidak dalam protein

STRUKTUR ASAM AMINO

STRUKTUR ASAM AMINO Hampir semua asam amino mempunyai atom C asimetris, α karbon (Cα) → mengikat 4 gugus substituen yang berbeda : gugus karboksil, amino, R, dan atom hidrogen → pusat khiral (KECUALI GLISIN) Semua asam amino yang diperoleh dari hidrolisa ringan protein (kecuali glisin) mempunyai sifat optik aktif  dapat memutar sinar bidang polarisasi menuju ke satu arah atau kebalikannya

STRUKTUR ASAM AMINO

STRUKTUR ASAM AMINO Susunan tetrahedral ikatan valensi di sekitar atom Cα → keempat gugus substituen yang berbeda dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang  isomer optik / stereoisomer Larutan stereoisomer yang dapat memutar cahaya ke kiri (berlawanan arah jarum jam) dinamakan levorotatory (-) Larutan stereoisomer yang dapat memutar cahaya ke kanan dinamakan dextrorotatory (+) Campuran molar yang sama dari bentuk (+) dan (-) tidak akan memutar bidang cahaya terpolarisasi Asam amino yang ada dalam molekul protein adalah strereoisomer L

PENAMAAN STEREOISOMER Salah satu dasar yang digunakan dalam klasifikasi dan penamaan stereoisomer adalah konfigurasi absolut dari keempat substituen yang berbeda pada tetrahedron di sekeliling atom karbon asimetrik Stereoisomer semua senyawa khiral yang mempunyai konfigurasi yang setara dengan L-gliserida ditetapkan sebagai L sedangkan yang setara dengan D-gliserida ditetapkan sebagai D, tanpa memandang arah perputaran sinar bidang polarisasi oleh molekul- molekul yang bersangkutan D-gliserida merupakan senyawa pembanding

PENAMAAN STEREOISOMER

PENAMAAN STREOISOMER Jika suatu senyawa mempunyai dua atau lebih pusat khiral, senyawa itu mempunyai 2n kemungkinan isomer, n adalah jumlah pusat khiral Glisin tidak terdapat dalam bentuk stereoisomer Treonin dan isoleusin mempunyai dua karbon asimetrik sehingga memiliki 4 streoisomer  hanya satu yang terdapat pada molekul protein

PENGGOLONGAN ASAM AMINO Berdasarkan sifat kandungan gugus R-nya, asam amino dapat digolongkan ke dalam : Golongan dengan gugus R nonpolar / hidrofobik Golongan dengan gugus R polar tapi tidak bermuatan Golongan dengan gugus R bermuatan (+) Golongan dengan gugus R bermuatan (-)

PENGGOLONGAN ASAM AMINO

Gugus R polar, tapi tidak bermuatan Gugus R Nonpolar Gugus R polar, tapi tidak bermuatan Gugus R bermuatan (-) Gugus R bermuatan (+) Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Tirptofan Valin Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin Asam aspartat Asam glutamat Arginin Histidin Lisin

Asam Amino Nonpolar Asam amino nonpolar mencakup semua asam amino yang mempunyai gugus R berupa gugus alifatik (alanin, valin, leusin, dan isoleusin), prolin (dengan cincin aromatik yang tidak biasa), serta metionin(asam amino yang mengandung belerang) serta dua asam amino aromatik (fenilalanin dan triptofan)

Asam Amino Polar yang tidak Bermuatan asam amino polar ini dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air → lebih mudah larut dalam air. Tirosin merupakan asam amino dengan tingkat kelarutan yang paling rendah sedangkan prolin sangat larut dalam air. Gugus amida dari asparagin dan glutamin, gugus hidroksil dari tirosin, treonin, dan serin, dan gugus sulfhidril (gugus tiol) dari sistein merupakan gugus pembentuk ikatan hidrogen yang baik.

Asam Amino Bermuatan Negatif Asam aspartat dan asam glutamat mempunyai gugus R yang mengandung gugus karboksil. Asam aspartat dan asam glutamat memiliki muatan negatif neto pada pH 7.

Asam Amino yang Basa Tiga asam amino umum memiliki rantai samping dengan muatan positif neto pada pH netral: histidin, arginin, dan lisin. Peptida yang mengandung histidin adalah buffer biologi penting.

Asam Amino yang tidak Umum Beberapa asam amino jarang ditemukan dalam protein, termasuk hidroksilin dan hidroksiprolin (ditemukan dalam kolagen dan protein gelatin). 4-hidroksiprolin, suatu turunan prolin dan 5- hidroksilisin, keduanya ditemukan di dalam protein kolagen pada jaringan pengikat N-metilisin ditemukan pada myosin, suatu protein otot yang berfungsi di dalam kontraksi Asam Aminoadipic ditemukan dalam protein yang diisolasi dari jagung.

Asam Amino Terionisasi di dalam Larutan Air di dalam larutan, asam amino terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa Asam-asam α-amino yang mempunyai gugus amino tunggal dan gugus karboksil tunggal mengkristal dari larutan netral dalam bentuk ion penuh, yang disebut ion dipolar atau zwitterion Walaupun ion dipolar bersifat netral dan tidak bergerak dalam medan listrik, ion ini mempunyai muatan listrik berlawanan pada kedua kutubnya  titik didih dan titik lebur tinggi dibandingkan molekul organik lain yang berukuran sama

Peptida Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melalui suatu ikatan amida substitusi yang disebut ikatan peptida menghasilkan dipeptida Gugus ini dibentuk dengan menarik H2O dari gugus hidroksil satu asam amino dan dari gugus α amino molekul lainnya, dengan reaksi kondensasi yang kuat Unit asam amino dalam peptida disebut residu, karena sudah kehilangan satu atom H dari gugus amino-nya

Peptida Residu asam amino pada satu ujung rantai peptida yang mempunyai gugus α-amino bebas disebut terminal amino (residu terminal-N) Residu pada ujung lainnya yang mempunyai gugus karboksil bebas disebut terminal karboksil (terminal-C) Peptida diberi nama berdasarkan deret kandungan asam aminonya, dimulai dari residu terminal-N

TERIMA KASIH