PROTEIN Introduction Asam Amino Structure and Protein Classification.

Presentasi berjudul: "PROTEIN Introduction Asam Amino Structure and Protein Classification."— Transcript presentasi:

1 PROTEIN Introduction Asam Amino Structure and Protein Classification.
Changes and Reaction : Denaturation Nonenzymic Browning. Functional Properties. Ionic Bonding Water Holding Capacity

2 Food Chemistry (de Man, 1999)

3 1. Introduction Asal kata dari Bahasa Greek. Definisi
 Proteios (primary, utama)  Protos (first, utama).  suatu bahan yang menduduki tempat (posisi) utama atau pertama. Definisi Protein merupakan senyawa makromolekul yang tersusun atas asam amino – asam amino yang dihubungkan melalui ikatan peptida sehingga senyawa ini disebut juga polipeptida

4 1. Introduction Komposisi proteins : Carbon : 50 – 55 %
Hydrogen : 6 – 7 % Oxygen : 20 – 23 % Nitrogen : 12 – 19 % Sulfur : 0,2 – 3,0 % Asam amino primer : 20 jenis Sintesis protein terjadi di ribosome kemudian beberapa asam amino dimodifikasi di sitoplasma

5

6

7 1. Introduction Fungsi Protein :
zat pembangun tubuh (pertumbuhan) dan memperbaiki sel rusak media kontraksi jaringan (otot) zat cadangan (pada susu dan bijian) zat pembawa (misalnya oksigen dibawa oleh hemoglobin dalam darah) zat pelindung (antibodi) sebagai biokatalisator (enzim) sebagai hormon sebagai racun (toxin).

8 1. Introduction Asam amino
Senyawa organik yang bersifat amfoter, mengandung gugus amino (NH2), gugus karboksil (COOH), atom H dan gugus R sebagai rantai cabang Peptida Senyawa yang terdiri dari 2 atau lebih asam amino yang saling dihubungkan dengan ikatan peptida (CONH) Protein Senyawa polipeptida yang tersusun atas asam amino

9 2. Asam Amino Fungsi Asam Amino Penyusun protein, termasuk enzim.
Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat). Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

10 2. Asam Amino Struktur dasar protein adalah α - Asam Amino yang terdiri atas Atom karbon α yang berikatan secara kovalen dengan atom hidrogen, gugus amino, gugus karboksil dan rantai samping gugus R. Carboxyl group (acidic) COOH COOH Amino group (basic ) NH2 Cα H H Cα NH2 Atom C asimetris R R Gugus R yang membedakan struktur dan sifat asam amino satu dan lainnya L-Amino acid D-Amino acid Stereochemistry of amino acids

11 2. Asam Amino Klasifikasi Asam Amino berdasarkan interaksinya dengan air : Hidrophobic (limited solubility in water, non-polar) Aliphatic (Ala, Ile, Leu, Met, Pro, Val) Aromatic (Phe, Trp, Tyr) Hydrophilic (polar, quite soluble in water) Charged (Arg, Asp, Glu, His, Lys) Positively charged at neutral pH (Arg and Lys)  contain guanidino and amino group Negatively charged at neutral pH (Asp and Glu)  contain carboxyl group The net charge of protein is dependent on relative number of basic and acidic amino acid residues in the protein Uncharged (Ser, Thr, Asn, Gln, Cys)  neutral amino acids. Berikatan dengan air melalui ikatan hidrogen gugus hidroksil dengan air

12 2. Asam Amino Asam amino sendiri merupakan asam organik yang bersifat amfoter yang mengandung gugus amino (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hydrogen dan gugus R (rantai cabang). Ikatan peptida (--CONH--) merupakan ikatan yang terbentuk antara gugus alfa karboksil suatu asam amino dengan gugus alfa amino dari asam amino lainnya.

13 2. Asam Amino Acid-base properties of amino acids
Ampholytes (behave both as acids and bases) COOH COO- COO- K1 K2 H Cα NH3+ H Cα NH3+ H Cα NH2 H+ - H+ R R R Acidic (+) Neutral Basic (-) neutral pH dipolar ion zwitter ion isoelectric point (PI), NEC = 0 pKa1 : pH at which [COO-] = [COOH] pKa2 : pH at which [NH3+] = [NH2]

14 2. Asam Amino

15 2. Asam Amino

16 2. Asam Amino

17 2. Asam Amino

18 2. Asam Amino

19 2. Asam Amino

20 2. Asam Amino

21 3. Struktur & Klasifikasi Protein
Definisi protein : polimer yang terdiri atas asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida Klasisifikasi Berdasarkan Asal protein : Homoprotein : not enzymatically modified in cells. Heteroprotein (conyugated protein) : modified or complexes covalently or non-covalently linked with non-protein components (prosthetic group) Nucleoproteins (ribosomes) Glycoprotein (ovalbumin, caseins) Phosphoprotein (α dan β caseins) Lipoproteins (egg yolks) Metalloproteins (myoglobin, hemoglobin)

22 3. Struktur & Klasifikasi Protein
Berdasarkan struktur Globular  spherical and ellipsoidal shapes. Sebagai hasil dari pelipatan rantai polipeptidanya Fibrous  rod shapes, linier polipetida (collagen, tropomyosin, keratin, elastin) Berdasarkan Fungsi : Enzyme catalyst Structural proteins Contractil proteins (myosin, actin) Transfer proteins (serum albumin, hemoglobin) Antibodies (immunoglobulins) Storage proteins (eggs, seed proteins) Hormonal (insulin) Toxic (snake venom)

23 3. Struktur & Klasifikasi Protein
Primary structure Struktur protein ditinjau dari urutan asam aminonya Struktur protein yang merupakan urutan linear asam amino yang terhubung melalui ikatan kovalen berupa ikatan peptida (ikatan amida) protein yang membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida tunggal Secondary Structure Struktur protein ditinjau tidak hanya pada urutan AAnya saja tapi juga dari struktur bangunnya Protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya

24 3. Struktur & Klasifikasi Protein
Tertiary Structure Struktur protein yang digambarkan kembali atas bentuk primer dan sekundernya sehingga diketahui bentuk lipatan intra molekularnya struktur yang dibangun oleh struktur primer atau sekunder dan distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam, ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya menjadi kompleks Quaternary Structure Struktur protein yang terdiri atas dua atau lebih struktur tertiernya yang bergabung secara kovalen hasil interaksi dari beberapa molekul protein tersier

25 3. Struktur & Klasifikasi Protein
Ikatan peptida

26 3. Struktur & Klasifikasi Protein
Peptida dan Ikatan peptida H H NH3+ C COO- + NH3+ C COO- R1 R2 H H NH3+ C CO NH C COO- + H2O Ikatan peptida R1 R2 dipeptida

27 3. Struktur & Klasifikasi Protein
H H H H NH3+ C CO NH C CO NH C CO NH C COO- Ikatan peptida R1 R2 R2 R2 n C-terminal N-terminal Second A.A

28 3. Struktur & Klasifikasi Protein
Atas dasar komposisi kimia penyusun Simple protein Tediri atas hanya asam amino (AA) Conyugated protein Terdiri atas AA + komponen organik maupun an organik Misalnya : Nucleoprotein  Nucleic acid + protein Lipoprotein  Lipid + protein Glycoprotein  Karbohidrat + protein Derived protein Diturunkan dari kelompok a dan b di atas.

29 3. Struktur & Klasifikasi Protein
2. Atas dasar kelarutan Albumin Larut dalam air Mengendap dengan (NH4)2. SO4 Mis: egg albumin dan lactalbumin Globulin Larut dalam garam netral Misalnya : Actin, miosin, dll. Histone Prolamine Larut dalam 50 – 90% etanol Protamine Membentuk kompleks dengan asam nukleat Skleroprotein Tidak larut dalam air

30 3. Struktur & Klasifikasi Protein
3. Atas dasar bentuk Fibrous protein (silk, wool, hair) Collagen Elastin Keratin Globular protein Larut dalam air, asam, basa, etanol Misalnya : Albumin, lactalbumin, hormon, enzyme

31 4. Changes and Reaction Denaturation :
Perubahan struktur protein dari bentuk alami nya, tanpa merubah struktur primernya Sebab-sebab : Suhu Bahan Kimia (asam, basa)

32 4. Changes and Reaction

33 4. Changes and Reaction Chemical reaction of functional group in amino acids and proteins Reaction of Amino groups  (deamination, reductive alkylation, acetylation, guanidation, etc) Reaction of carboxyl groups (esterification, reduction, decarboxylation) Reaction of Sulfhydryl groups (oxidation, blocking) Chemical reagents to detect amino acids Ninhydrin O-phthaldialdehyde Fluorescamine

34 4. Changes and Reaction Pemanasan protein dapat menyebabkan terjadi reaksi yang diharapkan maupun yang tidak diharapkan. Contoh : denaturasi, kehilangan aktivitas enzim, perubahan kelarutan dan hidrasi, perubahan warna, derivatisasi residu asam amino, cross-linking, pemutusan ikatan peptida, dan pembentukan senyawa yang secara sensori aktif.) dan Reaksi Maillard (interaksi protein dan gula pereduksi)

35 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
1. Sifat Fisik  Makromolekul Pemisahan dengan Electrphoresis Sedimentasi Sentrifugasi 2. Sifat Kimia  Protein memiliki gugus reaktif, sehingga dapat bersifat Amphoter : Asal kata (bhs Greek) : ampho = both Mempunyai dua sifat berlawanan, khususnya kemampuan bereaksi sebagai asam atau basa Dapat bereaksi dengan asam atau basa Dapat memberi dan menerima proton sekaligus Mengikat ion (binding of ion) Mengikat air (Hydration)

36 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
Amphoter Asal kata (bhs Greek) : ampho = both Mempunyai dua sifat berlawanan, khususnya kemampuan bereaksi sebagai asam atau basa Dapat bereaksi dengan asam atau basa Dapat memberi dan menerima proton sekaligus COOH COO- COO- K1 K2 H Cα NH3+ H Cα NH3+ H Cα NH2 H+ - H+ R R R pH < pI : Acidic Cationic (+) Neutral pH > pI : Basic Anionic (-) neutral pH dipolar ion zwitter ion isoelectric point (PI), NEC = 0

37 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
Isoelectric point (titik isoelectric) Adalah menunjukkan nilai pH dimana AA memiliki muatan total (net electrical charge, NEC) nol (NEC = 0) dalam satu larutan tertentu Zwitter ion = dipolar ion Senyawa yang memiliki dua kutub yang berlawanan

38 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
Binding of Ion Pada pH > pI : Protein / AA bersifat anionik (COO-)  mengikat Cation (Ca2+, dll) Pada pH < pI : Protein / AA bersifat cationik (NH3+)  mengikat Anion (Cl-, dll) Dalam bahan pangan, terdapat campuran berbagai protein dengan berbagai pI  mengikat berbagai ion

39 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
Hydration of protein Kemampuan protein dalam mengikat air Pada gugus N (amino) Pada N terminal + N pada rantai peptida Pada gugus C (karboksil)  Pada C terminal + C karbonil rantai peptida Negativitas N < C Pada pH > pI atau pH < pI  protein memiliki afinitas terhadap air lebih besar dibandingkan pd pH = pI. Agregat molekul air akan terbentuk pada titik polar protein Hydrasi protein tergantung pada : Konsentrasi protein pH Adanya senyawa lain (kekuatan ion) Suhu

40 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
Interaksi protein dan air Melalui ikatan peptida dalam rantai polipeptida Dipole – dipole atau ikatan hidrogen Melalui gugus R (rantai cabang) asam amino (AA) Interaksi melalui ionisasi, polar dan non polar Kelarutan protein dalam air tergantung pada : pH : pH > pI  protein bermuatan - pH < pI  protein bermuatan + pH = pI  protein netral (NEC=0)  Dapat berinteraksi dengan air Protein mengendap

41 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
Interaksi protein dan air (lanjutan) Adanya senyawa lain  kekuatan ionik (µ) : µ = ½ Σ (Ci x Zi2)  C = konsentrasi ion; Z = valensi ion Misal: adanya garam pada 0,5 – 1 M  kelarutan protein naik  salting in. pada > 1 M  kelarutan protein turun  salting out  protein mengendap karena Interaksi : Air – garam > air – protein sehingga terjadi interaksi protein – protein.

42 5. Sifat Fisik, Kimia & Fungsional
Interaksi protein dan gula  Non enzymatic browning Maillard reaction : Jenis gula  (gugus karbonil) Jenis protein  (gugus amino)