Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Adalah ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan yang mempelajari komposisi kimia dan perubahan kimia dari suatu zat hidup selama proses kehidupan.

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "Adalah ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan yang mempelajari komposisi kimia dan perubahan kimia dari suatu zat hidup selama proses kehidupan."— Transcript presentasi:

1

2 Adalah ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan yang mempelajari komposisi kimia dan perubahan kimia dari suatu zat hidup selama proses kehidupan “ The Chemistry of Living Thing”

3  Terarah/ teratur  Khas/ spesifik  Dapat terjadi spontan

4 Pasteur : peristiwa peragian dapat terjadi jika ada sel Buchner : dpt terjadi tanpa sel, asalkan ditambahkan ekstrak yg berasal dari sel ragi Berarti dalam sel terdapat substansi yg mampu menjalankan reaksi-reaksi kimia

5 Pertengahan abad 19 : Kimia organik menjadi ilmu kehidupan yang terpisah dari cabang ilmu kimia lain  Th 1828:Friedrick Wöhler Sintesis urea dr ammonium sianat  Th 1820: J V Liebig - Mengkategorikan makanan menurut sistem klasifikasi KH, lemak dan protein - Memperkenalkan konsep metabolisme

6  Th 1840: Schwann & Schleiden Memperkenalkan teori sel sbg unit struktural dasar dari semua organisme  Th 1830: L Pasteur Mengajukan teori keberadaan “fermen yg terorganisasi” yg hanya berfungsi pd sel ragi hidup yg memfermentasi glukosa menjadi alkohol dan CO 2  Th 1878: W Kühne Memperkenalkan istilah “ enzim ” utk “fermen”

7  Th 1878 E Fischer (Nobel 1902) Menemukan: -Metoda kunci & anak kunci antara E & S -Pembentuk protein adl asam amino -Pemecahan protein oleh enzim pencernaan E Buchner (Nobel 1907) Ekstrak ragi mampu melakukan fermentasi

8  Th 1926 : J B Sumner (Nobel 1946) Kristalisasi urease  Th 1930: J H Northrup (Nobel 1946) Kristalisasi pepsin & tripsin Hans A Krebs (Nobel 1953) Siklus urea & asam sitrat(pembentuk energi)  Th 1950 : L Pauling& RB Corey (Nobel 1954) Konformasi helix dr protein  Th 1953 : F Sanger (Nobel 1958) Rangkaian as amino dari hormon insulin

9  Th 1940 : G Beadle & E Tatum (Nobel 1958 ) Hipotesis: setiap gen bertanggung jawab thd struktur dr hanya satu enzim  Th 1953:J Watson&FHC Crick (Nobel 1962) Struktur heliks ganda dr DNA Hipotesis “Dogma Sentral” dr biologi molekuler  Th 1961: F Jacob & J Monod (Nobel 1965) Pengaturan katalitik enzim

10  Mulai th 1970 : Era Bioteknologi Diperkenalkan teknik DNA rekombinan Misal:-Rekayasa genetika -Antibodi monoklonal -Produksi obat-obatan Penggunaan ilmu biokimia: 1. Mengungkapkan penyebab penyakit 2. Pengobatan yg rasional & efektif 3. Test skrining utk diagnosis 4. Pemantauan perkembangan penyakit 5. Penilaian reaksi tubuh thd terapi

11 H R= gugus yg terikat Ι R= H pd glisin H 2 N ̶ C ̶ COOH Ι R Penggolongan Asam amino: 1. Rantai samping alifatik 2. Rantai samping mempunyai gugus hidroksil 3. Rantai samping mengandung atom sulfur 4. Rantai samping mengandung gugus asidik/ amida 5. Rantai samping mengandung gugus alkali 6. Mengandung cincin aromatik 7. Asam imino

12 Zwitter ion

13 1. Alanin 2. Asparagin 3. Asam aspartat 4. Sistein 5. Asam glutamat 6. Glutamin 7. Glisin 8. Prolin 9. Serin 10. Tirosin  diproduksi dari fenilalanin

14 1. Arginin 2. Histidin 3. Isoleusin 4. Leusin 5. Lisin 6. Metionin 7. Fenilalanin 8. Treonin 9. Triptofan 10. Valin

15 Struktur protein terdiri dari 4 susunan : Struktur Primer Adalah urutan asam amino yang membentuk protein dengan ikatan peptida. Ikatan peptida membentuk bidang datar, rantai samping (R) berada pd konfigurasi trans pada sisi yg berlawanan dari ikatan peptida O R ǁ Ι ̶ HC ̶ C ̶ N ̶ CH ̶ Ι Ι R H

16 Struktur sekunder: Struktur sekunder protein ditentukan oleh struktur primer. Struktur sekunder dibentuk dan dipertahankan oleh ikatan H antara C=O dg NH pada ikatan peptida Ada 2 kemungkinan struktur sekunder yg sering dijumpai: yaitu heliks-α dan β-pleated sheet/lembaran-β

17  Berupa heliks yg berputar ke kanan  Gugus R dari AA mencuat keluar tegak lurus thd. sumbu heliks  Struktur ini dipertahankan bersama-sama oleh ik. H ant. ggs karboksil dr 1 ikatan peptida dg NH dr AA ke-4 sesdh itu dlm helik  Oleh karena itu, itu tiap ik. peptida, kec. yg terdpt di ke-2 ujung membtk. dua ik. H

18  Heliks-α paling mantap bila: struktur primer mengand. AA dg rantai samping tidak ber- muatan spt. Ala,Leu, Phe, Tir,Trp, Sis, Met, His, Asn, Gln & Val  Heliks-α menjadi tdk. mantap lagi bila: AA yg membtk. struktur primer memp. rantai samping yg besar/bermuatan spt. Ser, Ile, Tre, Asp, Glu, Lis & Arg  Pro tdk dpt didudukkan dlm heliks-α

19 2. Lembaran –β / β-pleated sheet (lembaran bergelombang)  Rantai protein meluas dg ggs. R berganti- ganti berada diatas & dibawah tl. punggung  Ik. H terbtk. antara ik. Peptida yg berjln sec. antiparalel. Mungkin rantai yg berbeda atau rantai yg sama yg melipat, membtk. lengkungan spt. jepitan rambut  Ik. H tegak lurus thd. arah tl. punggung

20

21 Struktur Tertier  Adalah konfigurasi yg ditampilkan protein dlm ruang  Gabungan dari berbagai struktur sekunder  Struktur tertier dimantapkan oleh adanya 1. Interaksi ion antara ggs. R yg bermuatan 2. Interaksi hidrofobik 3. Ikatan disulfida 4. Ikatan kovalen dg. ggs. prostetik

22 Berdasarkan struktur tertier, protein dibedakan:  Protein globular Mempunyai btk. yg lebih kurang bulat Mudah larut dlm air & larutan garam encer  Protein fibrosa Membentuk serat-serat panjang spt. tali/ tongkat membtk struktur yg sangat kuat Tidak larut dlm air

23 Struktur kuartener Adalah penataan suatu rantai protein dg rantai protein yg lain & dg koenzim yg tdk terikat secara kovalen Misal: Insulin Hemoglobin tdd: 2 rantai α & 2 rantai β serta 4 ggs Heme

24 DENATURASI PROTEIN Protein akan mengalami denaturasi oleh zat- Zat/kondisi yg dapat memecah ikatannya: 1. pH 2. Suhu tinggi 3. Urea, guanidin, dan deterjen : memutus ikatan H 4. Hidrolisis pd suasana basa:Ser &Thr rusak 5. Hidrolisis pd suasana asam: Trp rusak, Gln & Asn mengalami deaminasi Protein yg mengalami denaturasi akan kehilangan aktivitas biologis & kelarutannya berkurang hidrolisis ikatan peptida

25 1. Katalisis enzimatik 2. Transportasi 3. Cadangan 4. Struktur/penunjang mekanis 5. Proteksi 6. Pembangkit dan penghantar impuls saraf 7. Pengatur pertumbuhan dan diferensiasi

26  Dr Rani S. Apt. 1. Struktur & fungsi asam amino, protein dan enzim -Mioglobin dan hemoglobin -Mekanisme kerja enzim & Kinetika enzim 2. Bioenergetika -Bioenergetika/peranan ATP -Oksidasi biologi -Rantai pernapasan & fosforilasi oksidatif 3. Metabolisme Xenobiotik

27 Dra. Azizahwati MS, Apt 1. Nutrisi,pencernaan & absorpsi 2. Metabolisme karbohidrat -Metabolisme & pembentukan energi -Siklus asam sitrat -Glikolisis & oksidasi piruvat -HMP Shunt & jln asam uronat -Metabolisme glikogen -Glukoneogenesis & pengaturan glc. darah -Metab. KH lain (fru. gal & glukosamin)

28 3. Metabolisme lipid -Oksidasi asam lemak & ketogenesis -Biosintesis asam lemak & Eikosanoid -Metab asilgliserol & sfingolipid -Transportasi & penyimpanan lipid -Kolesterol (sintesis, transport & ekskresi)

29  Prof Dr Yahdiana Harahap MS Apt 1. Mikronutrien (vitamin & mineral) 2. Metabolisme protein & asam amino -Biosintesis AA nonesensial -Katabolisme rangka karbon AA -Produk khusus dari AA -Porfirin & pigmen empedu 3. Nukleotida purin & pirimidin -Metabolisme nukleotida purin & pirimidin -Struktur & fungsi asam nukleat -DNA & RNA - Sintesis protein 4. Biokimia kanker


Download ppt "Adalah ilmu pengetahuan tentang dasar kimiawi kehidupan yang mempelajari komposisi kimia dan perubahan kimia dari suatu zat hidup selama proses kehidupan."

Presentasi serupa


Iklan oleh Google