METABOLISME PROTEIN ASAM AMINO

H O H2N C C OH R STRUCTUR ASAM AMINO Non-ionized form Amino group Carboxyl group OH Figure: 3.3a, left Caption: All amino acids have the same general structure. Here is the non- ionized form. R Side chain

POLYPEPTIDE CHAIN N-terminus C-terminus H H O H H O H H O H H O H H O H3C CH3 SH O Figure: 3.9b Caption: (b) Amino acids can be linked into long chains by peptide bonds.  OH

Menurut Bond (1979), seperti hal hewan-hewan lain ikan membutuhkan komponen-komponen nutrisi seperti protein, karbohidrat, lemak, vitamin, mineral dan air. Berdasarkan Weatherly et al . (1987) kandungan nutrisi akan berpengaruh pasda tingkah laku, kesehatan, fungsi fisiologis, reproduksi dan pertumbuhan ikan. Zat-zat gizi oleh ikan akan digunakan untuk menghasilkan tenaga, mengganti sel-seltubuh yang rusak, dan juga untuk tumbuh.

Protein merupakan unsur yang sangat dibutuhkan oleh tubuh ikan, terutama untuk menghasilkan energi maupun untuk pertumbuhan(Watanabe, 1988) Menurut Fujaya (1999), kebutuhan protein untuk ikan berbeda-beda menurut spesiesnya dan pada umumnya berkisar antara 20%--60% Suprayudi et al . (1994) variasi dan kebutuhan akan protein dipengaruhi oleh jenis ikan, umur ikan, daya cerna ikan, kondisi lingkungan, kualitas protein, temperatur air, dan sumber protein tersebut.

Ikan, terutama karnivora membutuhkan kandungan protein dalam pakannya mencapai sekitar 300% lebih tinggi dari pada kebutuhan protein pakan untuk hewan darat dan burung (NRC, 1983; Tacon & Cowey, 1985; Zonneveld et al ., 1991; Pillay, 1993) Tingginya kebutuhan protein pakan bagi ikan disebabkan karena ikan cenderung menggunakan protein sebagai sumber energi dibandingkan karbohidrat dan lemak (Tacon & Cowey, 1985; Halver, 1989).

Protein Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan. Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber glukosa pada saat puasa. Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat

Struktur supramolekul Protein asam nukleat polisakarida lipid Asam amino nukleotida gula sederhana*) gliserol asam lemak - ketoacids ribosa pyruvat(C3) asetat (C2) C3, C4, C5 nitrogen pyruvat (C3) Karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O) Nitogen (N), fosfor (P), sulfur (S)

HATI Makanan (protein) Asam Amino ASAM KETO SEL TUBUH S. AS SITRAT ESENSIAL Makanan (protein) Asam Amino ASAM KETO SEL TUBUH HATI S. AS SITRAT UREA

karbohidrat lipid protein Mulut: pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva) poli/oligo/disakarida lipid prot & polipeptida Lambung: enzim pepsin & lipase; asam lambung (HCl) poli/oligo/disakarida lipid/trigliserida prot & polipeptida Usus halus: cairan pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, amilase, lipase, ribonuklease, deoksiribonuklease, kolesterol esterase); cairan empedu/hati; enzim kelenjar usus (aminopeptidase, dipeptidase, sukrase, mltase, laktase, fosfatase, glukosidase); bakteri usus halus monosakarida gliserol,as.lemak asam amino (gluk,frukt,galaktosa) as.fosfat

Amino Acids

20 Amino Acids Note: Variable R Group

Asam amino dalam darah Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan Proses absorbsi asam amino dalam dingding usus adalah proses transport aktif yang memelukan energi Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.

Alanine carries amino groups from muscle to the liver for excretion muscle protein muscle blood liver O H2N-C-NH2 glucose glucose urea amino acids NH4+ CO2- C=O CH3 CO2- C=O CH3 Glu Glu pyruvate pyruvate CO2- +H3N C H CH3 CO2- +H3N C H CH3 -keto- glutarate -keto- glutarate Ala Ala

Reaksi metabolisme asam amino Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino Kemudian perubahan kerangka karbon A1. transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat, ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)

The first step in catabolism of most amino acids is transamination CO2- R C=O CO2- +H3N-C-H R amino acid -keto acid CO2- C=O CH2 CO2- +H3N C H CH2 -ketoglutarate glutamate The main function of transamination is to funnel amino groups into a small number of amino acids, particularly Glu & Asp. Some amino transferases (“transaminases”) are specific for -ketoglutarate and Glu; others use oxaloacetate and Asp.

Enzim utama rekasi transaminasi adalah: Alanin transaminase alanin Glutatamat transaminase glutamat A.2 Deaminasi oksidatif: Asam glutamat dapat mengalami deaminasi oksidatif mengunakan glutamat dehidrogenase, menghasilkan NH4+ NADP NAD sebagai akseptor elektron

glutamate dehydrogenase cellular protein The amino groups of glutamic acid and glutamine can be released as ammonia in liver mitochondria ingested protein transaminases CO2- +H3N C H R CO2- C=O R -keto acids amino acids CO2- C=O CH2 CO2- +H3N C H CH2 -keto- glutarate Glu glutamate dehydrogenase CONH2 CO2- +H3N C H CH2 NADH or NADPH + H+ NAD+ or NADP+ H2O NH4+ But ammonia is toxic, particularly to neural tissue. Organisms must get rid of it. Gln from muscle & other tissue NH4+

Pembentukan Asetil koenzim A Merupakn senyawa penghubung antra metabolisme asam amino dengan sikulus asam sitrat(merubah menjadi energi) 1. jalur asam piruvat 2. jalur asam asetoasetat

AMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATES Ala Ser Cys Thr* Gly Trp* Ile* Leu• Lys• Thr* Leu• Trp* Lys• Tyr* Phe* Asn Asp Tyr* Met Val Arg His Glu Pro Gln Glucogenic Ketogenic * Both Glucogenic and Ketogenic • Purely Ketogenic Pyruvate Acetyl-CoA Acetoacetate Citrate Isocitrate -ketoglutarate Succinyl-CoA Fumarate Oxaloacetate Citric Acid Cycle CO2 Glucose CO2 CO2

JALUR BIOKIMIA PRODUKSI ENERGI

Most mammals convert amino-acid nitrogen to urea for excretion amino acids Most mammals convert amino-acid nitrogen to urea for excretion The carbon chains are broken down to molecules that feed into the TCA cycle. NH4+ Some animals excrete NH4+ or uric acid. most terrestrial vertebrates fish & other aquatic vertebrates birds & reptiles O HN N H H2N-C-NH2 urea O NH4+ ammonium ion uric acid

AMINO ACID BIOSYNTHESIS OVERVIEW (USE OF COMMON INTERMEDIATES)‏ GLUCOSE  GLUC-6-PHOSPHATE    RIB-5-PHOS→ HIS  3-PHOSPHOGLYCERATE  SERINE    GLYCINE E-4-PHOS + PEP CYSTEINE   PHE→TYR PYRUVATE  ALA TRP  VAL CITRATE LEU, ILE ↓ OXALOACETATE, -KETOGLUTARATE ASP, ASN, GLU, GLN, PRO, ARG, LYS, THR, MET

Biosintesa protein transkripsi translasi Protein DNA RNA Replikasi RNA terdiri atas : mRNA (mesenger RNA)(5%) rRNA (ribosomal RNA) (70%) t RNA ( transfer RNA

Copyright 2008 John Wiley & Sons, Inc. Protein Synthesis Gene expression: information coded in a gene is used to synthesize a product—a protein or a molecule of RNA. Copyright 2008 John Wiley & Sons, Inc. 6-18

FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND H H H O H H O O O H2N C C + H2N C C H2N C C N C C + H2O OH OH OH H Amino group CH3 H Peptide bond CH3 Carboxyl group Figure: 3.9a Caption: (a) When the carboxyl group on one amino acid reacts with the amino group on a second amino acid, a peptide bond forms.

SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE H H H O H H O O O H2N C C + H2N C C H2N C C N C C + H2O OH Amino group OH OH H CH3 H Peptide bond CH3 Carboxyl group N-terminus C-terminus H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2 OH C OH H3C CH3 SH Figure: 3.9a-c Caption: (a) When the carboxyl group on one amino acid reacts with the amino group on a second amino acid, a peptide bond forms.  (b) Amino acids can be linked into long chains by peptide bonds.  (c) The sequence of amino acids in a polypeptide chain is numbered from the N-terminus (or amino-terminus) to the C-terminus (or carboxyl-terminus). O OH N-terminus C-terminus H2N Gly Ala Ser Asp Phe Val Tyr Cys COOH 1 2 3 4 5 6 7 8

PROTEIN STRUCTURE TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure Level Description Stabilized by: Example: Hemoglobin Primary The sequence of amino acids Peptide bonds Gly Ser Asp Gls Secondary Formation of -helices and -pleated sheets Hydrogen bonding between peptide groups along the peptide backbone Tertiary Overall three- dimensional shape of a polypeptide Bonds and other interactions between R-groups, or between R-groups and the peptide backbone Table 3.2 Caption: A summary of protein structure Quaternary Shape produced by combinations of polypeptides Bonds and other interactions between R-groups, and between peptide backbones of different polypeptides

Several common functional groups in a single biomolecule.