Hubungan Konsentrasi Substrat Dengan Laju reaksi dr.Syazili Mustofa Departemen Biokimia Dan Biologi Molekuler FK Universitas Lampung
Reakasi umum enzimatik
K1, K2, K3 adalah bilangan tetap
Persamaan Michaelis -Menten V = Laju reaksi maximum (semua enzim telah terikat dalam bentuk ES v = laju reaksi Pada tahap awal Reaksi berjalan menuju Orde Pertama sehingga berbanding lurus dengan komplek ES yang baru terbentuk, Oleh karna itu perbandinganya sebagai berikut : Hubungan kecepatan/ laju awal dengan Konsentrasi substrat Persamaan Michaelis -Menten
Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat Pada konsentrasi substrat yang tinggi, jauh melampaui nilai Km, penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi
Makna Km pada persamaan Michaelis Menten, jika v= ½ V akan diperoleh hasil : Artinya bahwa 2[S] = Km+ [S] atau Km = [S] Dengan kata lain Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh laju reaksi maksimum (1/2 V) Km = Kd, nilai Km dapat digunakan untuk melihat afinitas antara substrat dengan enzim
Makin kecil harga Kd atau Km makin besar nilai penyebut, artinya makin banyak S yang diikat oleh E Jika ada 2 substrat yang dapat diolah oleh suatu enzim, substrat dengan nilai Km yang lebih kecil mempunyai nilai afinitas yang tinggi terhadap enzim tersebut
K3 = Kkat merupakan bilangan pergantian, Turnover number Dalam persamaan tersebut K3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E+P, reaksi tersebut adalah orde pertama, karna reaksi tersebut hanya dipengaruhi oleh ES Laju reaksinya v= K3 [ES], jika seluruh E terikat S maka : v= K3 [E]T V= K3 [E]T K3 = V/[E]T K3 = bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh 1 molekul enzim
Konsep bilangan pergantian sangat penting antara lain untuk amplifikasi serangkaian kerja enzim, misalnya dalam transduksi sinyal atau jeram reaksi