BIOKIMIA

ANGGOTA KELOMPOK : KURNIA NAILUL F MAGHFIRAH LASMIATI KRISTYAPHINE A KARUNIA PRATAMA JAYA GAUTOMO KISNATUN NOFIYAH

ASAM AMINO Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus aminon (amfoter). Pada umumnya gugus amino terikat pada posisi . R  H, C -  : kiral

Asam Amino Amfoter  Asam amino dapat berperan sebagai  asam (pendonor proton pada basa kuat)  basa (aseptor proton dari asam kuat)  Bentuk kesetimbangan : pI (pHi)>pI<pI

STRUKTUR ASAM AMINO

Penamaan Asam Amino  Didasarkan pada struktur D-gliseraldehid  jika gugus NH 3 + di kanan  diberi awalan D,  jika NH 3 + di kiri  diberi awalan L.  Semua asam amino yang ada di alam, dalam protein mempunyai konfigurasi L.  Ada beberapa asam amino penting dalam struktur protein dan metabolisme mempunyai konfigurasi D, yaitu: asam D-alanin dan D- glutamat yang merupakan komponen penyusun dinding sel bakteri tertentu.  Penulisan asam amino (20 asam amino yang umum) dapat disingkat dengan 3 huruf. Misal : Serine  Ser Glysin  Gly

Penggolongan Asam Amino  Penggolongan asam amino didasarkan pada sifat dari rantai samping (-R). Berdasarkan sifat rantai samping R, asam amino dapat digolongkan menjadi : 1. Asam amino dengan R non polar 2. Asam amino dengan R polar 3. Asam amino dengan R polar bermuatan

Penggolongan asam amino  Berdasarkan gugus fungsinya:  Asam amino dg gugus NH 2 dan COOH  Asam amino dg gugus –OH  Asam amino dg rantai R mengandung –S-  Asam amino dg gugus amina sekunder  Asam amino dg cincin aromatis  Asam amino dg 2 gugus COOH  Asam amino dg gugus amida  Asam amino dg 2 gugus basa

Asam Amino dapat dibedakan berdasarkan Rantai samping: 1.Asam Amino Aliphatic, Hidrophobic: Glycine (Gly atau G)  Asam amino dengan struktur paling sederhana, hanya mempunyai satu atom H. Rantai samping Aliphatic berupa Alanine (Ala atau A), Valine (Val atau V), Leucine (Leu atau L), Isoleucine (Ile atau I) dan methionine (Met atau M) yang secara kimia tidak reaktif, tetapi secara alami hydrophobic. Proline (Pro atau P) juga hydrophobic, tetapi atom N berada dalam struktur cincin. Cysteine (Cys atau C) yang rantai sampingnya mengandung sulfur, juga hydrophobic dan sangat reaktif, mampu bereaksi dengan cysteine lain untuk membentuk ikatan disulfide 2. Asam Amino Aromatic, Hidrophobic: Phenylalanine (Phe atau F), Tyrosine (Tyr atau Y) dan Trypthophan (Trp atau W) yang hydrophobic karena cicncin aromatic nya.

3. Asam Amino Bermuatan, Polar: Asam amino polar,mempunyai rantai samping hydrophilic, yang bermuatan pada pH netral. Gugusan amino pada rantai samping dari asam amino dasar bermuatan positif pada pH netral  Arginin (Arg atau R) dan Lysine (Lys atau K). Rantai samping Histidine (His atau H) dapat bermuatan positif atau tidak bermuatan pada pH netral. Sebaliknya, pada pH netral gugusan carboxyl pada rantai samping dari asam amino Aspartic Acid (Aspartate; Asp atau D) dan Glutamic Acid (Glutamate; Glu atau E) bermuatan negatif. 4. Asam Amino tidak bermuatan, Polar: Rantai samping dari Asparagine (Asn atau N) dan Glutamine (Gln atau Q), masing-masing merupakan turunan Asp dan Glu tidak bermuatan tetapi dapat bertpartisipasi dalam mengikat hidrogen. Serine (Ser atau S) dan Threonine (Thr atau T) adalah asam amino polar karena gugusan hydroxyl dalam rantai samping yang reaktif, dan dapat juga berpartisipasi dalam mengikat hidrogen (seperti pada gugusan hydroxyl dari asam amino aromatic Tyr)

AROMATIC AMINO ACIDS

Reaksi Asam Amino  Reaksi dengan Ninhidrin Ninhidrin di dalam air akan terhidrasi membentuk ninhydrin hidrat. Ninhydrin hidrat bereaksi dengan asam amino menghasilkan anion berwarna ungu, aldehid dan CO2.

Reaksi Ninhidrin

Asam amino standar:  Adalah asam amino penyusun protein dalam makhluk hidup  Berbentuk L-asam  - amino  Jumlahnya 20 buah

Karakter 20 asam amino standar

Asam Amino Essensial  Selain 20 asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh sebagai komponen protein, terdapat 12 asam amino lain yang tidak terdapat di alam tetapi dapat disintesis dari fragmen karbohidrat dan lipid sebagai sumber nitrogen melalui reaksi katalis enzim.  Asam amino ini sangat dibutuhkan oleh tubuh, namun tubuh tidak dapat mensintesisnya, disebut asam amino essensial.

Ikatan Peptida  Ikatan peptida menghubungkan 2 asam amino melalui gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang lain.

Ikatan Peptida  Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam amino yg mempunyai NH 3 + bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugus COO - bebas (sebelah kanan) dipeptida  Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1 ikatan peptida disebut dipeptida  Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.

METABOLISME ASAM AMINO

 Metabolisme Asam Amino  Katabolisme Asam Amino Katabolisme Atom N 1.Transaminasi 2.Deaminasi Oksidatif 3. Siklus Urea Katabolisme Atom C

Katabolisme Asam Amino 1.Transmisi Asam amino alfa ketoglutarat Asam alfaketo L-Glutamat NH3 Urea CO2

Sebelum metabolisme carbon skeleton menjadi major metabolic intermediates, gugus  -amino dari asam amino pertama kali dihilangkan melalui proses yang disebut transamination. Dalam proses ini gugus  -amino dari asam amino ditransfer ke  -ketoglutarate untuk membentuk glutamate dan  -keto acid  -amino acid +  -ketoglutarate ==  -keto acid + glutamate Enzim yang mengkatalisis reaksi ini disebut transaminase (aminotransferase) dan pada mamalia banyak ditemukan dalam lever. Sebagai contoh: aspartate transaminase mengkatalisis transfer gugus amino dari aspartate ke  - ketoglutarate, sedangkan alanine transaminase mengkatalisis transfer gugus amino dari alanine ke  -ketoglutarate. asam alfa-keto,disertai pembentukan asam amino baru dan alfa-keto baru Aspartat hasil transaminasi dapat mengangkut asam aminonya ke asam α-keto lainnya, membentuk berbagai asam amino melalui proses transaminasi. Pengangkutan ke piruvat, misalnya, akan menghasilkan alanin. Alanin dan asam amino lainnya juga dapat mengangkut gugus aminonya sehingga banyak sekali asam amino yang terbentuk dengan cara transaminasi

Deaminasi Oksidatif Gugus  -amino yang telah disalurkan kedalam glutamate dari asam amino yang lain, kemudian diubah menjadi ammonia oleh glutamate dehydrogenase (Gambar 6). Enzim ini sangat mampu memanfaatkan NAD + atau NADP + Dalam biosintesis glutamate, bentuk coenzyme NADP + yang digunakan, sedangkan NAD + digunakan dalam degradasinya Glutamate dehydrogenase terdiri atas 6 subunit yang serupa dan ditujukan pada allosteric regulation. GTP dan ATP merupakan allosteric inhibitors, sedangkan GDP dan ADP merupakan allosteric activators. Maka, bila muatan energi sel rendah (misal: ADP dan GDP lebih banyak daripada bentuk triphosphate-nya) glutamate dehydrogenase diaktivasi dan oksidasi asam amino meningkat. Menghasilkan carbon skeleton yg kemudian dimanfaatkan sebagai bahan bakar metabolik, masuk kedalam citric acid cycle dan akhirnya menghasilkan energi melalui oxidative phosphorylation.

Siklus Urea

Ada 5 reaksi enzimatis yang terlibat dalam siklus urea, yang dua berlangsung dalam mitochondria, tiga yang lain di dalam cytosol: 1.Carbamoyl phosphate synthase secara teknis bukan termasuk dalam siklus urea, mengkatalisis kondensasi dan aktivasi ammonia (dari oxidative deamination dari glutamate oleh glutamate dehydrogenase) dan CO 2 (dalam bentuk bicarbonate, HCO 3 - ) untuk membentuk carbamoyl phosphate. Hidrolisis dari dua molekul ATP membuat reaksi ini pada dasarnya irreversible 2.Reaksi kedua, juga terjadi dalam mitochondria dan melibatkan transfer gugus carbamoyl dari carbamoyl phosphate ke ornithine oleh ornithinetranscarbamoylase. Reaksi ini membentuk asam amino non standar citrulline yang kemudian ditranspor keluar dari mitochondria ke dalam cytosol dimana reaksi dari siklus ini masih berlangsung.

3. Citrulline kemudian berkondensasi dengan aspartate, sumber atom nitrogen kedua dalam urea, oleh enzim argininosuccinate synthetase untuk membentuk argininosuccinate. Reaksi ini dikendalikan oleh hidrolisis ATP menjadi AMP dan PP, diikuti hidrolisis dari pyrophosphate. Kedua ikatan energi tinggi dalam ATP akhirnya terpotong. 4. Argininosuccinase kemudian memindahkan carbon skeleton aspartate dari argininosuccinate ke dalam bentuk fumarate, meninggalkan atom nitrogen pada produk arginine yang lain. Siklus urea juga memproduksi arginine, asam amino ini tergolong nonessential bagi ureotelic organism. Arginine merupakan precursor perantara dari urea. 5. Urea kemudian terbentuk dari arginine oleh aksi arginase dengan regenerasi ornithine. Ornithine kemudian ditranspor kembali kedalam mitochondria untuk dikombinasikan dengan molekul carbamoyl phosphate yang lain.

Kaitannya dengan Citric Acid Cycle Sintesis fumarate oleh argininosuccinase pada siklus urea terkait dengan citric acid cycle. Fumarate merupakan intermediate dari akhir siklus urea yang kemudian dihidrasi menjadi malate, yang selanjutnya dioksidasi menjadi oxaloacetate

THANK YOU