Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

KLASIFIKASI PROTEIN Berdasarkan bentuk molekul :

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "KLASIFIKASI PROTEIN Berdasarkan bentuk molekul :"— Transcript presentasi:

1 KLASIFIKASI PROTEIN Berdasarkan bentuk molekul :
Protein serabut (skleroprotein = albumoid = skrelin) berbentuk serabut, tidak larut dalam larutan garam, basa , alkohol. rantai molekul panjang, sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila ditarik memanjang kembali kebentuk semula. Fungsi : membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh : kolagen pada tulang rawan, miosin pada otot, kreatin pada rambut dan fibrin pada gumpalan darah.

2 Protein globular berbentuk seperti bola, banyak terdapat pada bahan hewani (susu, daging, telur). mudah larut dalam larutan garam dan asam encer mudah berubah karena pengaruh suhu, konsentrasi garam, asam dan basa serta mudah mengalami denaturasi.

3 B. Berdasarkan komposisi zat penyusunnya
Protein sederhana Pada proses hidrollisis hanya dihasilkan asam amino saja. Termasuk dalam kelompok ini adalah : Protamin bersifat alkalis , tidak mengalami koagulasi pada pemanasan. menghasilkan garam yang stabil pada penambahan asam larut dalam air.

4 Albumin larut dalam air dan larutan garam encer, terkoagulasi oleh panas, BM-nya relatif rendah. terdapat dalam putih telur dan sayur-sayuran, laktalbumin susu, albumin serum. Globulin Larut dalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air. Terkoagulasi oleh panas mengendap pada larutan garam konsentrasi tinggi (salting out), terdapat sebagai zat antibodi dan fibrinagen (tubuh), Laktoglobulin (susu), ovoglobulin (telur), miosin dan aktin (daging) dan gliadin (kedele) legumin (leguminosa).

5 Glutelin Larut dalam asam dan basa encer, tidak larut dalam pelarut netral. Contoh : gluten (gandum) dan oryzenin (beras). Prolanin Larut dalam etanol 50 – 90 % dan tidak larut dalam air. banyak mengandung propolin dan asam glutamat banyak terdapat di dalam serealia. Contoh : zein (jagung), gliadin (gandum) dan kordein ( barley).

6 Skleroprotein Tidak larut dalam air dan solvent netral tahan terhadap hidrolisis enzimatis. berfungsi sebagai struktur kerangka pelindung pada manusia dan hewan. Kolagen (tulang, persendian dan tendon). Protein ini tidak dapat dicerna oleh enzim pepsin dan tripsin. bila dididihkan dalam air atau larutan asam/basa encer akan larut membentuk gelatin yang dapat dicerna oleh kedua enzim tersebut.

7 Elastin : banyak terdapat pada tendon dan pembuluh darah
Keratin : tidak larut dalam air, pelarut organik, larutan asam/basa. Terdapat pada kulit, rambut dan kuku Histon : merupakan protein basa, banyak mengandung lisin dan arginin. Bersifat larut dalam air dan akan tergumpalkan oleh amonia.

8 Globin : hampir sama dengan histon. kaya akan arginin, ttriptofan, histidin tapi tidak mengandung isoleusin. Terdapat dalam darah (hemoglobin) Protanin : merupakan protein yang sangat sederhana, BM relatif rendah ( kd). Kaya akan arginin, larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas, dan bersifat basa. Contoh : clupein pada ikan kering dan skrombin pada ikan mackarel

9 DENATURASI PROTEIN Denaturasi : modifikasi struktur sekunder, tertier atau kuartener tanpa memutuskan ikatan kovalen (ikatan peptide). Dengan demikian pada denaturasi terjadi pemutusan ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik dan ikatan garam hingga molekul protein tidak punya lipatan lagi Denaturasi protein bisa reversible atau irreversible. jika proses denaturasinya sangat lanjut dan berat molekul proteinnya tinggi maka akan terjadi denaturasi irreversible. kebalikan denaturasi disebut renaturasi, regenerasi, reaktivasi Pada denaturasi terjadi perubahan struktur asli protein tanpa perubahan urutan asam amino

10 Perubahan protein karena denaturasi :
Ikatan peptide protein lebih mudah diserang enzim proteolitik Penurunan kelarutan Aktivitas biologis sebagai enzim turun atau hilling sama sekalil Kristalisasi tidak mungkin lagi terjadi Viskositas naik (karena mol menjadi asimetris dan lipatan hilang) Rotasi optis larutan protein meningkat

11 Kepekaan protein terhadap denaturasi ditentukan oleh mudah tidaknya pecah ikatan yang menyebabkan terbentuknya struktur 3 dimensi. Perbedaan asam amino penyusun dan struktur mengakibatkan kepekaan protein terhadap zat penyebab denaturasi juga berbeda, misal struktur tersiernya lebih peka, atau ada yang struktur sekunder yang lebih peka

12 Denaturing Agents pemanasan pendinginan penggodokan tekanan
Denaturasi oleh pengaruh fisis antara lain : pemanasan pendinginan penggodokan tekanan Kemudahan untuk mengalami denaturasi antara lain dipengaruhi oleh : kadar air, kekuatan ion, keasaman tipe ion. gliadin (gandum) terdenaturasi pada 60 oC jika airnya 24 % dan 70 oC jika airnya 18 %. Beberapa protein stabil pada 100 oC bila kadar airnya kecil.

13 Protein putih telur mudah terdenaturasi oleh panas dan oleh tegangan permukaan bila putih telur diaduk menjadi buih. Protein daging mengalami denaturasi pada kisaran suhu 57 – 75 oC dan hal ini mengakibatkan pengaruh nyata pada tekstur, kapasitas mengikat air dan pengkerutan.

14 Denaturasi dapat mengakibatkan flokulasi protein globular dan menyebabkan pembentukan gel.
Beberapa protein bahan makanan mengalami destabilisasi pada pembekuan (penyimpanan dingin). Mis. protein ikan sesudah pembekuan dapat menjadi liat, seperti karet dan kehilangan air. kaseinat susu dikenal sangat stabil terhadap panas, dapat mengalami destabilisasi oleh pembekuan.

15 Pengaruh Panas terhadap Koagulasi protein
No. Protein Suhu koagulasi (oC) 1. Albumin telur 56 2. Albumin serum (sapi) 67 3. Albumin susu (sapi) 72 4. Lagumelin (kapri) 60 5. Serum globulin (manusia) 75 6. Beta-laktoglobulin (sapi) 70 – 75 7. Fibrinogen (manusia) 56 – 64 8. Myosin (kelinci) 47 – 56 9. Kasein (sapi)

16 perkecualian : Kasein dan gelatin dapat dididihkan tanpa adanya perubahan nyata dalam stabilitasnya. Sehingga memungkinkan susu dapat dididihkan, disterilkan, dan dipekatkan tanpa terjadi koagulasi. Hal ini disebabkan karena kecilnya pembentukan ikatan disulfide akibat rendahnya kandungan sistin dan sistein, dan kandungan prolin dan hidroksiprolin pada kasein relative tinggi

17 Denaturasi oleh perlakuan khemis.
a. pH medium protein stabil hanya pada kisaran pH yang sempit, Makin jauh dari pH optimum untuk stabil berarti jumlah gugus R yang bermuatan sejenis makin besar, hingga daya tolak menolak dalam molekul protein meningkat pula. Perubahan ini dapat mengakibatkan lipatan molekul protein itu berkurang. Jika perubahan struktur molekul protein tidak terlalu ekstrim maka molekul dapat kembali ke struktur semula jika pHnya dibuat sama dengan pH optimum stabil.

18 Garam guanidine dan urea
Berkonsentrasi tinggi (6 – 8 M) dapat menyebabkan denaturasi karena dapat memecah ikatan hydrogen hingga struktur molekulnya berubah. urea dan guanidine HCl dapat meniadakan interaksi hidrofobik hingga meningkatkan kelarutan protein dalam pelarut. Deterjen sintetis Pembentukan jembatan antara gugus hidrofob protein dan hidrofil lingkungan sehingga meniadakan sifat hidrofob yang diperlukan untuk membentuk sifat asli molekul protein. Pelarut organic Aseton dan alcohol dapat menyebabkan denaturasi tapi pada suhu rendah efeknya kecil.

19 PEMBENTUKAN GEL PROTEIN
terjadi menurut tiga teori sebagai berikut : Adsorpsi solvent adsorpsi mol. solven oleh partikel zat yang dilarutkan, sehingga terjadi pembesaran partikel zat yang dilarutkan, menyebabkan satu sama lain saling menutup dan bertautan sehingga tidak dapat bergerak dan viskositas menjadi besar, dan lebih lanjut akan terbentuk gel. Adsorpsi akan makin banyak dan aktif bila suhu makin rendah.

20 2. Pembentukan jaringan tiga dimensi
Senyawa yang membentuk gel merupakan senyawaan berstruktur fibrous (serat). Apabila partikel berserat ini didinginkan akan bergabung, jallin-menjallin membentuk suatu ruang tiga dimensi. Ikatan antara serat-serat ini dapat terjadi dengan ikatan primer, sekunder ataupun ikatan tidak menentu.

21 a. Ikatan primer. Terjadi ikatan diantara gugus fungsional pada serat-serat tersebut. Jaringan yang dihasilkan merupakan jaringan yang permanen, gel yang terjadi tidak akan mengalami kerusakan apabila diiris maupun dijatuhkan. Gel juga tida mengalami penggelembungan atau sineresis. b. Ikatan sekunder. Sebagai contoh adalah ikatan hydrogen. Kekuatan yang terjadi lebih rendah daripada ikatan primer. Gel yang terbentuk mudah rusak oleh tekanan yang agak besar dan mengalami kerusakan jika diiris.

22 Ikatan tidak menentu Sifat gel yang terbentuk tergantung pada kekuatan ikatan antara gugus-gugus yang ada. bila solute bersifat mudah tertarik solven maka ikatan solute dengan solute akan pecah dan tidak terbentuk gel. Apabila molekul solute sangat kuat menarik solvennya maka molekul solven satu dengan lainnya tidak berhubungan sehingga terjadi ikatan antar molekul solute dan membentuk gel. Dalam hal ini yang paling banyak terjadi adalah terbentuk setengah gel yang tidak merata bsebab kebanyakan adalah ikatan tidak menentu.

23 Orientasi partikel gel akan terbentuk apabila pada suatu sistem ada kecenderungan terjadi ikatan antara molekul-molekul solute dengan solven. Molekul-molekul tersebut bergandengan satu sama lain membentuk suatu konfigurasi yang tertentu. Protein yang cepat membentuk gel mempunyai struktur asimetris yang tinggi hingga dapat membentuk matrik 3 dimensi yang bergandengan dengan ikatan hydrogen antar molekul proteinnya.

24 Tugas No. Judul Makalah Kelompok 1. Peran protein pada produk roti
Syaiful Arifin dkk. 2. Peran protein pada produk bakso Tutik Winarti, dkk. 3. Peran protein pada produk es krim Monica Gunawan, dkk 4. Peran protein pada produk sosis Aditya, dkk 5. Peran protein pada produk mie Abd Wahid, dkk 6. Peran protein pada produk biskuit Rendy, dkk 7. Peran protein pada produk minuman/susu Resita, dkk

25


Download ppt "KLASIFIKASI PROTEIN Berdasarkan bentuk molekul :"

Presentasi serupa


Iklan oleh Google