Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

BIOKIMIA UMUM : LIPIDA DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN.

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "BIOKIMIA UMUM : LIPIDA DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN."— Transcript presentasi:

1 BIOKIMIA UMUM : LIPIDA DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN DENGAN PELARUT NONPOLAR SPT: BENZEN, ETHER, KHLOROFORM FUNGSI: 1. SUMBER ENERGI/ CADANGAN ENERGI. 1. SUMBER ENERGI/ CADANGAN ENERGI. 2. PELARUT VIT. LARUT LEMAK. 2. PELARUT VIT. LARUT LEMAK. 3. SUMBER ASAM LEMAK ESENSIAL 3. SUMBER ASAM LEMAK ESENSIAL 4. KOMPONEN UTAMA MEMBRAN SEL 4. KOMPONEN UTAMA MEMBRAN SEL (TEMPAT TERJADI REAKSI METABOLIK). (TEMPAT TERJADI REAKSI METABOLIK). 5. BAHAN INSULASI DIBAWAH KULIT DAN PENYAMPAI 5. BAHAN INSULASI DIBAWAH KULIT DAN PENYAMPAI ISYARAT. ISYARAT. 6. BAHAN PELINDUNG BAGI HEWAN VERTEBRATA 6. BAHAN PELINDUNG BAGI HEWAN VERTEBRATA DAN TANAMAN (DAUN/BUAH). DAN TANAMAN (DAUN/BUAH). 7. PENGOLAHAN PANGAN  MEMBERI FLAVOUR PANGAN 7. PENGOLAHAN PANGAN  MEMBERI FLAVOUR PANGAN (AROMA, RASA, TEKSTUR) (AROMA, RASA, TEKSTUR)

2 KLASIFIKASI LIPID 1. LIPID SEDERHANA  ESTER ASAM LEMAK DENGAN BERMACAM-MACAM ALKOHOL. BERMACAM-MACAM ALKOHOL. A. LEMAK  ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL. A. LEMAK  ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL. BENTUK CAIR  MINYAK, BENTUK CAIR  MINYAK, BENTUK PADAT  LEMAK BENTUK PADAT  LEMAK B. LILIN  ESTER ASAM LEMAK DENGAN ALKOHOL TINGGI B. LILIN  ESTER ASAM LEMAK DENGAN ALKOHOL TINGGI (ALKOHOL DG RANTAI ATOM C YG PANJANG) (ALKOHOL DG RANTAI ATOM C YG PANJANG) 2. LIPID MAJEMUK  ESTER ASAM LEMAK DG ALKOHOL YG MENGANDUNG SENYAWA LAIN (KARBOHIDRAT, ASAM AMINO, SENYAWA LAIN (KARBOHIDRAT, ASAM AMINO, PROTEIN, FOSFAT, BASA NITROGEN DLL.) PROTEIN, FOSFAT, BASA NITROGEN DLL.) FOSFOLIPID  FOSFAT LIPOPROTEIN  PROTEIN FOSFOLIPID  FOSFAT LIPOPROTEIN  PROTEIN SEREBROSID  KH, NITROGEN AMINOLIPID  AS. AMINO SEREBROSID  KH, NITROGEN AMINOLIPID  AS. AMINO 3. LIPID TURUNAN  SENYAWA TURUNAN DARI LIPID SEDERHANA DAN LIPID MAJEMUK YG DAPAT DIPEROLEH DG PROSES HIDROLISIS  A.LEMAK, GLISEROL, ALKOHOL, ALDEHID, KETON, STEROID, TERPEN, VIT LARUT LEMAK,DLL

3 ASAM LEMAK 1. ASAM ORGANIK BERANTAI PANJANG (# ATOM C 4 – 24) YANG MEMILIKI GUGUS KARBOKSIL TUNGGAL DAN EKOR HIDROKARBON NON POLAR YANG PANJANG. CH 3 – CH 2 – CH 2 - CH 2 – (CH2)n - COOH CH 3 – CH 2 – CH 2 - CH 2 – (CH2)n - COOH 2. TERIKAT PADA BERBAGAI KELAS LIPID 3. DITEMUKAN DALAM 2 BENTUK: a. ASAM LEMAK JENUH (SATURATED FATTY ACID/ SFA) CH 3 – CH 2 – CH 2 – CH 2 - ……….. COOH CH 3 – CH 2 – CH 2 – CH 2 - ……….. COOH b. ASAM LEMAK TIDAK JENUH (UNSATURATED FATTY ACID/ UFA) CH 3 – CH 2 – CH = CH – CH 2 – CH = CH – CH 2 - ……..COOH CH 3 – CH 2 – CH = CH – CH 2 – CH = CH – CH 2 - ……..COOH

4 STRUKTUR DAN MODEL RUANG ASAM LEMAK JENUH DAN ASAM LEMAK TIDAK JENUH

5

6 CONTOH BEBERAPA ASAM LEMAK JENUH NAMA UMUM SIMBOL STRUKTUR T. LEBUR ( o C) AS.ASETAT 2: 0 CH3-COOH -16,6 AS.BUTIRAT 4:0 CH3-(CH2)2- COOH -7,6 AS.KAPROAT 6:0 CH3-(CH2)4- COOH -1,5 AS.KAPRILAT 8:0 CH3-(CH2)6 –COOH AS.KAPRAT 10:0 CH3-(CH2)8- COOH 31,5 AS.LAURAT 12:0 CH3-(CH2)10-COOH 44 AS.MIRISTAT 14:0 CH3-(CH2)12-COOH 54 AS.PALMITAT * 16:0 CH3-(CH2)14-COOH 63 AS.STEARAT * 18:0 CH3-(CH2)16-COOH 70 AS.ARACHIDAT 20:0 CH3-(CH2)18-COOH 76,5 AS.BEHENAT 22:0 CH3-(CH2)20-COOH 80 AS.LIGNOSERAT 24:0 CH3- (CH2)22-COOH 86 * ASAM LEMAK YG PALING BANYAK DITEMUKAN DIALAM.

7 ASAM LEMAK TIDAK JENUH (UFA) A. PALMITOLEAT 16: ,5 CH3- (CH2)5 – CH = CH – (CH2)7- COOH CH3- (CH2)5 – CH = CH – (CH2)7- COOH A. OLEAT 18: CH3-(CH2)7 –CH = CH- (CH2)7- COOH CH3-(CH2)7 –CH = CH- (CH2)7- COOH A. LINOLEAT 18:2 9,12 -5 CH3-(CH2)4 –CH = CH- CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH CH3-(CH2)4 –CH = CH- CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH A. LINOLENAT 18:3 9,12, CH3-CH2–CH = CH-CH2-CH = CH-CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH CH3-CH2–CH = CH-CH2-CH = CH-CH2-CH = CH-(CH2)7- COOH A. ARACHIDONAT 20:4 5,8,11, CH3-(CH2)4–CH = CH-CH2-CH = CH-CH2-CH =CH-CH2-CH =CH-(CH2)3- COOH

8 BEBERAPA SIFAT ASAM LEMAK 1. HAMPIR SEMUA ASM LEMAK MEMPUNYAI JUMLAH ATOM C GENAP ( # C 16 DAN C 18) 2. DI ALAM DITEMUKAN JMLH ASAM LEMAK TIDAK JENUH >> AS. LEMAK JENUH 3. AS. LEMAK TIDAK JENUH PADA SUHU KAMAR  CAIR AS. LEMAK JENUH (C12-24) PADA SUHU KAMAR  PADAT SEDANGKAN (C2-C1O) CAIR AS. LEMAK JENUH (C12-24) PADA SUHU KAMAR  PADAT SEDANGKAN (C2-C1O) CAIR 4. AS. LEMAK TIDAK JENUH BANYAK DITEMUKAN PD TUMBUHAN AS. LEMAK JENUH  BANYAK DITEMUKAN PADA HEWAN AS. LEMAK JENUH  BANYAK DITEMUKAN PADA HEWAN 5. IKATAN GANDA TIDAK PERNAH TERKONYUGASI TETAPI SELALU DIPISAHKAN OLEH GUGUS METIL DAN BERADA PADA KONFIGURASI CIS 6. AS LEMAK UMUMNYA TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT TERDISPERSI MEMBENTUK MISEL DALAM NaoH/KOH ENCER MEMBENTUK SABUN 7. IKATAN GANDA MUDAH MENGALAMI REAKSI OKSIDASI DENGAN ADANYA OKSIGEN MEMBENTUK SENYAWA RADIKAL BEBAS.

9 REAKSI PENTING ASAM LEMAK 1. REAKSI HIDROGENASI/HALOGENASI H2 CH3-(CH2)7-CH = CH-(CH2)7-COOH  CH3-(CH2)16-COOH Ni/Pt 2. REAKSI OKSIDASI/AUTOOKSIDASI - CH –CH = CH –CH –CH - + O  - CH – CH - CH - CH- CH - 00* 00* PEROKSIDA RADIKAL O2 - CH - CH - CH - CH – CH – 00H* 00H* HIDROPEROKSIDA RADIKAL ALDEHID, KETON,ASAM LEMAK RANTAI PENDEK (OKSIDATIF RANCYDITY

10 LEMAK (TRIGLISERIDA) ESTER 3 MOLEKUL ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL H 2 -C-OH H - C-OH H 2 -C-OH + A. STEARAT A. OLEAT A. PALMITAT O H 2 - C-O-C–(CH2)16-CH3 o H - C-O- c -(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3 o H 2 -C-O- c – (CH2)14 –CH3 + 3 H2O GLISEROL 1-STEAROIL 2-OLEIL PALMITOIL GLISEROL 3 MOLEKUL ASAM LEMAK

11 H 2 -C-OH H - C-OH H 2 -C-OH O OH - C–(CH2)16-CH3 (AS. STEARAT) o OH- c -(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3 (0LEAT) o OH- c – (CH2)14 –CH3 (AS. PALMITAT) O H 2 - C-O-C–(CH2)16-CH3 o H - C-O- c -(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3 o H 2 -C-O- c – (CH2)14 –CH3 + 3 H2O +

12 STRUKTUR DAN DIMENSI RUANG TRIGLISERIDA

13 REAKSI KIMIA TRIGLISERIDA 1. REAKSI HIDROLISIS OLEH BASA (NaOH/KOH) (REAKSI PENYABUNAN) O C – O – C CH2OH C – O – C CH2OH R1 R1 O NaOH O NaOH C – O - C --  CHOH + 3 RCOONa C – O - C --  CHOH + 3 RCOONa R2 R2 O C – O – C CH2OH C – O – C CH2OH R3 R3 GLISEROL GLISEROL

14 2. REAKSI HIDROLISIS OLEH AIR O C – O – C CH2OH C – O – C CH2OH R1 R1 O H2O C - O – C  CHOH + 3 RCOOH C - O – C  CHOH + 3 RCOOH (A SAM LEMAK (A SAM LEMAK R2 O BEBAS) C – O – C CH2OH C – O – C CH2OH R3 R3 GLISEROL GLISEROL HIDROLITIC RANCIDITY (OFF FLAVOUR)

15 LILIN (ESTER ASAM LEMAK RANTAI PANJANG DENGAN ALKOHOL TINGGI) O C O C O CH2 CH2 CH2 CH2 CH3 CH3 (23) (23) CH3 CH3 (30) (30) MIRISIL ISOBEHENAT C 21 H 43 COO C 14 H 29 C 21 H 43 COO C 14 H 29 MIRISIL LIGNOSERAT C 23 H 47 COO C30 H 61 C 23 H 47 COO C30 H 61 SANGAT NON POLAR SANGAT NON POLAR LEMAK PADAT LEMAK PADAT VERTEBRATA VERTEBRATA UNGGAS UNGGAS DAUN DAN BUAH DAUN DAN BUAH PLANKTON PLANKTON

16 “TRIACONTANOILPALMITAT” LILIN PADA LEBAH MADU (BEE)

17 LIPID MAJEMUK : ESTER ASAM LEMAK DENGAN ALKOHOL/GLISEROL DAN SENYAWA LAIN 1. FOSFOLIPID : - ESTER ASAM LEMAK DENGAN GLISEROL, FOSFAT, ALKOHOL - STRUKTUR HAMPIR SAMA DENGAN TAG (tri asil gliserol) O C – O – C C – O – C O l R1 (asam lemak jenuh) O l R1 (asam lemak jenuh) C – O – C O C – O – C O R2 l ll R2 l ll (as. Lemak tidak C – O – P – O – (X) (alkohol) (as. Lemak tidak C – O – P – O – (X) (alkohol) jenuh) l jenuh) l OH OH

18 STRUKTUR PHOSPHOLIPID TERDAPAT PADA JARINGAN OTAK DAN JARINGAN TANAMAN PENAMAAN TERGANTUNG KEPADA JENIS ALKOHOLNYA (X)

19 LESITIN SEPALIN

20 SIFAT-SIFAT FOSFOLIPID LIPID MEMBRAN LIPID MEMBRAN LIPID POLAR LIPID POLAR AMPHIPATIC (HIDROFOBIK & HIDROFILIK) AMPHIPATIC (HIDROFOBIK & HIDROFILIK) MISEL → TIDAK LARUT MISEL → TIDAK LARUT MUDAH TEROKSIDASI → PUTIH → COKLAT (GELAP) MUDAH TEROKSIDASI → PUTIH → COKLAT (GELAP) HIDROLISA → BASA DAN ENZIM (FOSFOLIPASE) HIDROLISA → BASA DAN ENZIM (FOSFOLIPASE) FLA1  R1 FLA1  R1 FLA2  R2 FLA2  R2 FLC  PHOSPHAT FLC  PHOSPHAT FLD  ALKOHOL FLD  ALKOHOL

21 HIDROLISIS SEMPURNA PHOSPHLPID OLEH ENZIM PHOSPHOLIPASE

22 2. GLIKOLIPID (SEREBROSID) - GALAKTOSA - ASAM LEMAK BM TINGGI - SPINGOSIN (ALKOHOL) OH OH CH3 – (CH2)12 – CH = CH – CH – CH – NH -  SPINGOSIN DIBEDAKAN BERDASARKAN ASAM LEMAK 1 KERASIN → ASAM LIGNOSERAT CH3 – (CH2)22 – COOH 2. SEREBRON → A. SEREBRONAT CH3 – (CH2)21 – CHOH – COOH 3. NERVON → ASAM NERVONAT CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)13 – COOH CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)13 – COOH 4. OKSINERVON → ASAM OKSINERVONAT CH3 – (CH2)7 - CH = CH – (CH2)13 – CHOH – COOH CH3 – (CH2)7 - CH = CH – (CH2)13 – CHOH – COOH

23 3. LIPOPROTEIN * LIPID POLAR * MENGANDUNG PROTEIN, FOSFOLIPID, TAG, KOLESTEROL * FUNGSI UTAMA ADALAH TRANSPORTASI LIPID DALAM DARAH DARI USUS HALUS → DEPOT LEMAK → JARINGAN DARI USUS HALUS → DEPOT LEMAK → JARINGAN KOMPOSISI KIMIA LIPOPROTEIN PLASMA DARAH JENIS DENSITAS PROTEIN TAG FL KOL KILOMIKRON 0,92 – 0,96 1,7 96 0,8 1,7 VLDL 0,95 – 1, LDL 1,00 – 1, HDL 1,06 – 1, VLDL (VERY LOW DENSITY LIPOPROTEIN) LDL (LOW DENSITY LIPOPROTEIN) HDL (HIGH DENSITY LIPOPROTEIN)

24 3. LIPID TURUNAN : STEROID DAN TERPEN 3.1. STEROID (LIPID TAK TERSABUNKAN) -SERING DITEMUKAN BERSAMA-SAMA DENGAN LEMAK SETELAH PROSES PENYABUNAN SETELAH PROSES PENYABUNAN - MEMPUNYAI INTI SIKLO FENANTREN DAN SIKLOPENTAN -KHOLESTEROL -ERGOSTEROL -KAPROSTEROL -ASAM EMPEDU -ALKALOID - RACUN - HORMON (cortisol, aldosteron, testosteron, progesteron) - VITAMIN D - GLIKOSID JANTUNG - SITOSTEROL TANAMAN

25 STRUKTUR KHOLESTEROL

26 BEBERAPA STEROID: 1.TESTOSTERONE (MALE HORMON SEX) 2. ESTRADIOL (FEMALE HORMON SEX) 3. CORTISOL AND ALDOSTERON (REGULATE GLUKOSA METABOLISM) 4. PREDNISOLONE AND PREDNISON (SYNTHETIC STEROIDS ANTIINFLAMANTO RY AGENTS)

27

28 3.2 TERPEN (LIPID TAK TERSABUNKAN) BANYAK PADA TANAMAN BANYAK PADA TANAMAN MEMBERI SIFAT KHAS PADA BAU DAN RASA MINYAK TANAMAN (MINYAK ESSENSIAL) MEMBERI SIFAT KHAS PADA BAU DAN RASA MINYAK TANAMAN (MINYAK ESSENSIAL) DIBANGUN OLEH 5 ATOM C  ISOPREN DIBANGUN OLEH 5 ATOM C  ISOPREN H 2 C = C – CH = CH 2 H 2 C = C – CH = CH 2 CH3 CH3 DAPAT BERUPA RANTAI LURUS DAPAT BERUPA RANTAI LURUS BERUPA CINCIN (SIKLIS), ATAU KOMBINASI KEDUANYA BERUPA CINCIN (SIKLIS), ATAU KOMBINASI KEDUANYA CONTOH : GERANIOL,MENTHOL, LIMONA, VITAMIN A, BETAKAROTEN,VIT E, VIT K, KARET ALAM, BETAKAROTEN,VIT E, VIT K, KARET ALAM, KAMFER, DLL KAMFER, DLL CH3 – C = CH – CH2 – CH2 – C = CH – CH2OH CH3 CH3 CH3 CH3

29 VITAMIN A CH2 C – CH3 HC CH2 C – CH3 HC CH20H CH2 2HC HC CH C CH2CH3 GERANIOL (Jahe) LIMONEN (Jeruk)

30

31 BEBERAPA KESIMPULAN TENTANG LEMAK LIPID MERUPAKAN SENYAWA BERMINYAK/BERLEMAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI LARUT DALAM PELARUT NONPOLAR LIPID MERUPAKAN SENYAWA BERMINYAK/BERLEMAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI LARUT DALAM PELARUT NONPOLAR FUNGSI: FUNGSI: LIPID SIMPANAN, LIPID MEMBRAN, VIT LARUT LEMAK, ASAM LEMAK ESENSIAL, INSULASI LIPID SIMPANAN, LIPID MEMBRAN, VIT LARUT LEMAK, ASAM LEMAK ESENSIAL, INSULASI ASAM LEMAK MEMPUNYAI ATOM C GENAP 2 – 24  (# 16 DAN 18) ASAM LEMAK MEMPUNYAI ATOM C GENAP 2 – 24  (# 16 DAN 18) JENIS ASAM LEMAK ADA 2 (SFA DAN UFA) JENIS ASAM LEMAK ADA 2 (SFA DAN UFA) USF MEMPUNYAI TITIK LEBUR RENDAH  PEMBENGKOKAN PADA STRUKTUR (KONFIGURASI CIS) USF MEMPUNYAI TITIK LEBUR RENDAH  PEMBENGKOKAN PADA STRUKTUR (KONFIGURASI CIS)

32 SFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK PADAT DAN BANYAK TERDAPAT PADA HEWAN SFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK PADAT DAN BANYAK TERDAPAT PADA HEWAN UFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK CAIR DAN UMUMNYA BANYAK TERDAPAT PADA LEMAK TANAMAN. UFA PADA SUHU KAMAR BERBENTUK CAIR DAN UMUMNYA BANYAK TERDAPAT PADA LEMAK TANAMAN. TAG UMUMNYA SEBAGAI LEMAK SIMPANAN TAG UMUMNYA SEBAGAI LEMAK SIMPANAN LIPID MAJEMUK (LIPID POLAR )  LIPID MEMBRAN, LIPID TRANSPORTASI LIPID MAJEMUK (LIPID POLAR )  LIPID MEMBRAN, LIPID TRANSPORTASI REAKSI PENTING ASAM LEMAK,, OKSIDASI, HIDROGENASI DAN HIDROLISA REAKSI PENTING ASAM LEMAK,, OKSIDASI, HIDROGENASI DAN HIDROLISA STEROID DAN TERPEN MERUPAKAN LIPID YANG TAK TERSABUNKAN STEROID DAN TERPEN MERUPAKAN LIPID YANG TAK TERSABUNKAN

33 ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN PROTEIN *MAKROMOLEKUL YANG PALING BANYAK DITEMUKAN DALAM SEL (50% BERAT KERING BADAN ORANG DEWASA ADALAH PROTEIN) *SUSUNAN SEJUMLAH ASAMA AMINO DALAM URUTAN YANG KHAS MELALUI IKATAN PEPTIDA DENGAN FUNGSI YANG KHAS PULA SEHINGGA PROTEIN JUGA DISEBUT SEBAGAI POLIPEPTIDA. SANGAT BERVARIASI DIMANA RATUSAN JENIS PROTEIN YANG BERBEDA DAPAT DITEMUKAN DALAM SATU SEL DENGAN FUNGSI YANG BERBEDA PULA. SANGAT BERVARIASI DIMANA RATUSAN JENIS PROTEIN YANG BERBEDA DAPAT DITEMUKAN DALAM SATU SEL DENGAN FUNGSI YANG BERBEDA PULA. Jumlah residu as amino jumlah rantai Insulin 51 2 Haemoglobin Lisosim Ribonuklease 124 1

34 MEMPUNYAI BERBAGAI PERANAN BIOLOGIS. MEMPUNYAI BERBAGAI PERANAN BIOLOGIS. PROTEIN DIOKSIDASI DAN DISINTESA SETIAP HARI SECARA TERUS MENERUS PADA ORANG DEWASA (DIPERBAHARUI) PROTEIN DIOKSIDASI DAN DISINTESA SETIAP HARI SECARA TERUS MENERUS PADA ORANG DEWASA (DIPERBAHARUI) TURN OVER PROTEIN 400 GR/HR  75-80% DIPAKAI KEMBALI UNTUK SINTESA PROTEIN. TURN OVER PROTEIN 400 GR/HR  75-80% DIPAKAI KEMBALI UNTUK SINTESA PROTEIN.

35 PROTEIN HARUS DIKOMSUMSI SETIAP HARI UNTUK MENUTUPI KEHILANGAN SEWAKTU TURN OVER. PROTEIN HARUS DIKOMSUMSI SETIAP HARI UNTUK MENUTUPI KEHILANGAN SEWAKTU TURN OVER. NEGATIF NITROGEN BALANCE  PERTUMBUHAN ABNORMAL NEGATIF NITROGEN BALANCE  PERTUMBUHAN ABNORMAL OVER  DISIMPAN DALAM BENTUK LEMAK (PEMBOROSAN) OVER  DISIMPAN DALAM BENTUK LEMAK (PEMBOROSAN) NILAI GIZI PROTEIN: -JUMLAH KOMSUMSI -DAYA SERAP TUBUH -KOMPOSISI ASAM AMINO (ESENSIAL DAN NON ESENSIAL) (ESENSIAL DAN NON ESENSIAL) KEBUTUHAN PROTEIN DIPENGARUHI OLEH BBRP SITUASI SEPERTI: - MASA PERTUMBUHAN - AKTIFITAS - HAMIL DAN MENYUSUI, - SAKIT,DLL

36 FUNGSI BIOLOGI PROTEIN FUNGSI BIOLOGI: 1. SEBAGAI ENZIM * PROTEIN KHUSUS YG MEMPUNYAI AKTIVITAS KATALISIS (BIOKATALISATOR) * LEBIH DARI 2000 JENIS ENZIM SUDAH DIKETAHUI DG FUNGSI YG KHAS. EX : UREASE → UREA → AMONIAK + CO 2 2. PROTEIN SIMPANAN → PADA TANAMAN / TUMBUHAN EX : PROTEIN : JAGUNG, GANDUM, BERAS, KACANG2AN,  Pada hewani  OVALBUMIN, KASEIN

37 3. PROTEIN TRANSPORT → MEMBAWA MOLEKUL / ION SPESIFIK MELALUI DARAH DARI SATU ORGAN KE ORGAN LAIN. EX : LIPOPROTEIN HAEMAGLOBIN HAEMAGLOBIN 4. PROTEIN KONTRAKTIL → PROTEIN YANG MEMBERIKAN KEMAMPUAN KEPADA SEL DAN ORGANISME UNTUK BERKONTRAKSI, MENGUBAH BENTUK / BERGERAK EX : AKTIN DAN MIOSIN  KONTRAKSI OTOT/ KERANGKA TUBULIN  PROTEIN PEMBENTUK MIKROTUBUL TUBULIN  PROTEIN PEMBENTUK MIKROTUBUL 5. PROTEIN PERTAHANAN → PROTEIN YANG BERFUNGSI UNTUK MEMPERTAHANKAN ORGANISME DARI SERANGAN SPECIES LAIN ATAU LUKA EX : FIBRINOGEN DAN TROMBIN, ANTIBODY, BISA ULAR

38 6. PROTEIN STRUKTURAL → MEMBANGUN STRUKTUR BIOLOGI, KEKUATAN, DAN PROTEKSI PROTEKSI EX :PROTEIN SERABUT KOLAGEN  TULANG RAWAN/URAT, KULIT KULIT ELASTIN  PADA PERSENDIAN  DAPAT MEREGANG ELASTIN  PADA PERSENDIAN  DAPAT MEREGANG KEDUA DIMENSI KEDUA DIMENSI KERATIN  PROTEIN STRUKTURAL PADA RAMBUT, KERATIN  PROTEIN STRUKTURAL PADA RAMBUT, KUKU, BULU BURUNG KUKU, BULU BURUNG FIBROIN  SUTRA, JARING LABA-LABA FIBROIN  SUTRA, JARING LABA-LABA 7. PROTEIN PENGATUR MENGATUR AKTIVITAS SELULER ATAU FISIOLOGI MENGATUR AKTIVITAS SELULER ATAU FISIOLOGI EX :HORMON INSULIN  METABOLISME GULA HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI Ca++, P. Ca++, P.

39

40 SIFAT ASAM AMINO 1. MEMPUNYAI STRUTUR UMUM COOH COOH l NH2 – C – H NH2 – C – H l R R DIBEDAKAN : - STRUKTUR - KELARUTAN - MUATAN LISTRIK - UKURAN (karboksil) (Amina) (Gugus samping) (hidrogen)

41 2. MEMPUNYAI ATOM C ASIMETRIK KECUALI – GLISIN – COOH COOH COOH COOH NH 2 – C – H H – C – NH 2 NH 2 – C – H H – C – NH 2 CH3 CH3 CH3 CH3 ISOMER OPTIK ( STEREO ISOMER ) - UMUMNYA ASAM AMINO YG ADA DI ALAM BENTUK L - RASEMASI 3. ASAM AMINO LARUT DALAM AIR TETAPI TIDAK LARUT DALAM PELARUT NON POLAR D – ALA L – ALA

42 4. DALAM LARUTAN DAPAT TERIONISASI - SEBAGAI ASAM ( DONOR PROTON ) - SEBAGAI BASA ( AKSEPTOR PROTON) SIFAT INI DAPAT BERFUNGSI UNTUK : - MENENTUKAN ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN - MEMISAH ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN H H H H R – C – COO - R – C – COO - + H + R – C – COO - R – C – COO - + H + NH3+ NH2 NH3+ NH2 H H H H R – C – COO - + H + R – C – COOH NH3+ NH3+ NH3+ NH3+ SENYAWA AMPOTER

43 PENGGOLONGAN ASAM AMINO BERDASARKAN POLARITAS GUGUS R PADA PH 7 1. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R NON POLAR Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp. 2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln. Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln. 3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-) Asp dan Glu Asp dan Glu 4. ASAM AMINO DENGAN R BERMUATAN (+) Lys, Arg, His Lys, Arg, His

44 1.ASAM AMINO DG R NON POLAR ( Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp ) ( Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp )

45 2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN (Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln)

46 3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-) (Asp dan Glu ) (Asp dan Glu )

47 4. Asam amino dengan R bermuatan (+) (Lys, Arg, His)

48 SIFAT ASAM BASA (MENGION) ASAM AMINO pK 1 Pk 2 pI

49

50

51 BEBERAPA INFORMASI: 1. AS. AMINO ALANIN MEMPUNYAI 2 KUTUB YG DAPAT MENGION: 1. GUGUS KARBOKSIL PADA pH 2, GUGUS KARBOKSIL PADA pH 2, GUGUS AMINA PADA Ph 9, GUGUS AMINA PADA Ph 9, ASAM AMINO MEMPUNYAI 2 DAERAH BERDAYA BUFFER YANG BAIK YAITU PADA DAERAH YANG RELATIF DATAR PADA GRAFIK (Ph 2 – 3 dan Ph 9 – 10) DAN MEMPUNYAI DAYA BUFFER TERBURUK PADA Ph 6,02 (PI) 3. PADA pH 6,02 MUATAN AS. AMINO = 0 (ZWITTER ION/ MENGION SEMPURNA). PADA SAAT INI A. AMINO AKAN MENGENDAP. pH INI DISEBUT pH ISOELEKTRIK (PI). PI = (Pk1 + Pk2)/2 PI = (Pk1 + Pk2)/2 pH DIBAWAH PI --  MUATAN A.AMINO + (POSITIF) pH DIBAWAH PI --  MUATAN A.AMINO + (POSITIF) pH DIATAS PI --  MUATAN A.AMINO - (NEGATIF) pH DIATAS PI --  MUATAN A.AMINO - (NEGATIF) pH = PI  MUATAN A. AMINO (0) (NETRAL) pH = PI  MUATAN A. AMINO (0) (NETRAL) 4. AS. AMINO YG BERBEDA DAPAT DIPISAHKAN DARI YG LAIN ATAS KECEPATAN MIGRASI MASING2 AS. AMINO JIKA MOLEKUL ATAS KECEPATAN MIGRASI MASING2 AS. AMINO JIKA MOLEKUL INI DITEMPATKAN PD SUATU MEDAN LISTRIK PD PH TERTENTU. INI DITEMPATKAN PD SUATU MEDAN LISTRIK PD PH TERTENTU.

52 HARGA PK BAGI GUGUS MENGION ASAM AMINO A.AMINO pK 1 pK 2 pK 3 (COOH) ( NH 3 + ) ( R ) (COOH) ( NH 3 + ) ( R ) GLISIN 2,34 9,6 ALANIN 2,34 9,69 LEUSIN 2,36 9,6 SERIN 2,21 9,15 13,6 (OH) THREONIN2,3310,43 GLUTAMIN2,17 9,13 ASPARTAT2,09 9,82 3,86 (COOH) GLUTAMAT2,19 9,67 4,25 (COOH) HISTIDIN1,82 9,17 6,0 (NH+) SISTEIN1,7110,78 8,33 (SH) TIROSIN2,2 9, (OH) LISIN2,18 8,95 10,53 (NH 3 +) ARGININ2,17 9,04 12,48 (NH 3 +) METODA PEMISAHAN ASAM AMINO ASAM AMINO 1. ELEKTROFORESIS KERTAS 2. KHROMATOGRAFI PENUKAR ION 3. AMINO ACID ANALYZER

53 BEBERAPA REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO 1. REAKSI PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA R1 O H H H20 R1 O H H H20 H 2 N – C - C + N – C – COOH  H 2 N – C - C + N – C – COOH  H OH H R2 H OH H R2 R1 O H R1 O H H 2 N - C - C - N - C - COOH H 2 N - C - C - N - C - COOH H H R2 H H R2  dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, pentapeptida, oligopeptida, polipeptida. H2O

54

55 Contoh: pentapeptida

56 2. REAKSI WARNA DENGAN NINHIDRIN O O O O H l C OH C OH l C OH C OH R – C – COOH + C -  C l C OH C l C OH C NH 2 ll ll H NH 2 ll ll H O O O O ASM AMINO NINHIDRIN NINHIDRIN TEREDUKSI TEREDUKSI + NH CO 2 + R – COOH + NINHIDRIN --  PIGMEN WARNA UNGU/ BIRU WARNA UNGU/ BIRU Ciri khas reaksi ini mengeluarkan gas co2 AS.AMINO DG NINHIDRIN BERLEBIHAN MEMBENTUK SENYAWA BERWARNA UNGU/BIRU

57 O O O O ll ll ll ll C C C C C = N – C + 3H 2 O + H+ C = N – C + 3H 2 O + H+ C C C C ll l ll l O O - O O - - Dapat mendeteksi asam amino secara kolorimetrical - Prolin dan Hidroksiprolin  kuning - Asparagin  coklat Senyawa berwarna ungu/ biru - MENENTUKAN / MENDETEKSI ASAM AMINO SECARA KUANTITATIF - MENENTUKAN / MENDETEKSI ASAM AMINO SECARA KUANTITATIF

58 H H H H HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH NH2 O CH2 O NH2 O CH2 O SH SH GLUTATION ( GLUTAMILSISTEINILGLISIN) GLUTATION ( GLUTAMILSISTEINILGLISIN) CONTOH LAINNYA: INSULIN  2 RANTAI POLIPEPTIDA (51 RESIDU ASAM AMINO) HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA (574 AS. AMINO) GRAMISIDIN  10 RESIDU ASAM AMINO → ANTIBIOTIK ENKIFALIN  10 RESIDU ASAM AMINO → OBAT BIUS (ANALGESIK) Tyr – Gly – Gly - Phe – Met– Tyr – Gly – Gly– Phe – Leu Tyr – Gly – Gly - Phe – Met– Tyr – Gly – Gly– Phe – Leu BRADIKININ  9 ASAM AMINO → PENGHAMBAT PEMBENGKAKAN JARINGAN Arg– Pro – Pro- Gly – Phe – Ser – Pro – Phe - Arg Arg– Pro – Pro- Gly – Phe – Ser – Pro – Phe - Arg Contoh: tripeptida

59 3. REAKSI PEMBENTUKAN SISTIN DARI 2 AS.AMINO SISTEIN  IKATAN DISULFIDA COOH COOH COOH COOH l l l l NH 2 – C – CH 2 – SH + SH – CH 2 – C – NH  l l l l H H H H COOH COOH COOH COOH l l l l NH 2 – C – CH 2 – S - S – CH 2 – C – NH 2 l l l l H H H H IKATAN DISULFIDA

60 ANION o KATION T 1 T 2 SEMPROT DG NINHIDRIN KERTAS FILTER YG DIBASAHI BUFFER PADA pH tertentu Spot mengandung campuran asam amino   1. ELEKTROFORESIS KERTAS TEKNIK PEMISAHAN ASAM AMINO COCOKKAN DG MARKER

61 2. CHROMATOGRAPHY PENUKAR ION

62 PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN BENTUK/STRUKTUR DAN SIFAT FISIK TERTENTU 1. PROTEIN GLOBULAR 2. PROTEIN SERABUT 1. ALPHA HELIKS 1. ALPHA HELIKS 2. TRIPLE HELIKS 2. TRIPLE HELIKS 3. BETA PLEATED SHEET 3. BETA PLEATED SHEET 1. BETA PLEATED SHEET PARALEL 1. BETA PLEATED SHEET PARALEL 2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL 2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL

63 PROTEIN GLOBULAR PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG BERLIPAT DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT DAN KOMPAK, DENGAN AKSIO RASIAL < 10, YAITU 3 – 4 PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG BERLIPAT DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT DAN KOMPAK, DENGAN AKSIO RASIAL < 10, YAITU 3 – 4 O R2 NH3+ C C NH3+ COOH C NH3+ C C R1 O R3 TERMINAL AMINO TERMINAL KARBOKSIL Dst, dst S -S

64 PROTEIN GLOBULAR SIFAT: SIFAT: 1. MEMPUNYAI KELARUTAN YANG TINGGI DALAM AIR 2. BANYAK DISUSUN OLEH ASAM AMINO POLAR (HIDROFILIK) 3. JIKA ADA ASAM AMINO HIDROFOBIK TERSEMBUNYI DIBAHAGIAN DALAM. 4. BANYAK MENGANDUNG PROLIN  PEMBENKOKAN. 5. ASAM AMINO Ser, Thr, DAN Asn JUGA MENYEBABKAN PEMBENGKOKAN 6. MEMPUNYAI FUNGSI SEPERTI: ENZIM, PROTEIN SIMPANAN, HORMON, ANTIBODI TRANSPORT. CONTOH : *HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA DG 574 ASAM AMINO (ALPHA 1 DAN 2 = 141 AA, BETA 1 DAN 2 = 146 AA). *INSULIN (2 RANTAI DG 51 ASAM AMINO) *ADENILAT KINASE  3 RANTAI

65 Haemoglobin Alpha1 (141 as.amino) Alpha2 ( 141 as. amino) Beta 1 (146 as.amino Beta 2 (146 as.amino) Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin

66 S-S SSSS SSSS ILUSTRASI LIPATAN 2 RANTAI POLIPEPTIDA INSULIN A (21 AS.AMINO)B (30 as.amino)

67 PROTEIN SERABUT PROTEIN YANG RANTAI POLIPEPTIDANYA MEMANJANG MEMBENTUK SEPERTI SERAT DAN SALING MELILIT PADA SATU SUMBU DG RASIO AKSIAL > 10 SIFAT SANGAT TIDAK LARUT DALAM AIR SEHINGGA ASAM AMINO PENYUSUNNYA LEBIH BANYAK DARI GOLONGAN ASAM AMINO HIDROFOBIK. FUNGSI: FUNGSI: 1. PROTEIN STRUKTURAL 2. PROTEIN PERLINDUNGAN LUAR 3. PROTEIN KONTRAKTIL ADA 3 JENIS: 1. ALPHA HELIKS  ALPHA KERATIN (BULU BINATANG, KUKU, WOOL, SAYAP, SISIK, TANDUK, KULIT PENYU) 1. TRIPLE HELIKS  KOLAGEN (TULANG, TUL RAWAN, KULIT, URAT) 1. BETA PLEETED SHEET PARALEL  KERATIN BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL  FIBROIN BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL  FIBROIN

68 a.Alpha heliks b. Alpha heliks c. Triple heliks

69 BETA PLEETED SHEET PRALEL BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL

70

71 IKATAN KOVALEN DAN NON KOVALEN YANG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN IKATAN KOVALEN: 1. IKATAN PEPTIDA 2. IKATAN DISULFIDA IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2. IKATAN HIDROFOBIK 3. IKATAN ELEKTROSTATIK COOH COOH COOH COOH l l l l NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2 l l l l H H H H R1 O H R1 O H H2N - C - C - N - C - COOH H2N - C - C - N - C - COOH H H R2 H H R2 IKATAN PEPTIDA IKATAN DISULFIDA

72 IKATAN NONKOVALEN 1. IKATAN HIDROGEN 2. IKATAN HIDROFOBIK/INTERAKSI HIDROFOBIK 3. IKATAN ELEKTROSTATIK IKATAN HIDROGEN  TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA SIMPUL YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI. IKATAN HIDROGEN  TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA SIMPUL YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI. RANTAI 1 RANTAI 2 RANTAI 3

73 IKATAN HIDROFOBIK  TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R DARI 2 ASAM AMINO YANG SAMA-SAMA HIDROFOBIK IKATAN HIDROFOBIK  TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R DARI 2 ASAM AMINO YANG SAMA-SAMA HIDROFOBIK IKATAN ELEKTROSTATIK  TERJADI ANTARA GUGUS RDARI ASAM AMINO YANG MUATANNYA BERLAWANAN. IKATAN ELEKTROSTATIK  TERJADI ANTARA GUGUS RDARI ASAM AMINO YANG MUATANNYA BERLAWANAN.

74 DENATURASI PROTEIN IKATAN-IKATAN NONKOVALEN YG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN DAPAT DIRUSAK OLEH BERBAGAI MANIPULASI SEHINGGA PROTEIN AKAN KEHILANGAN AKTIFITAS BIOLOGISNYA  DENATURASI PROTEIN FISIK  SUATU PEROBAHAN KONFORMASI RANTAI POLIPEPTIDA YANG TIDAK MEMPENGARUHI STRUKTUR PRIMER. HAL-HAL YG DAPAT MENYEBABKAN TERJADINYA DENATURASI: PANAS PANAS ASAM BASA KUAT ASAM BASA KUAT PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL) PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL) PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF DETERGEN, UREA DLL DETERGEN, UREA DLL

75 DENATURASI RENATURASI

76 HIDROLISIS PROTEIN HIDROLISIS PROTEIN BERGUNA UNTUK: 1. MEMUTUS IKATAN KOVALEN PD POLIPEPTIDA 1. MEMUTUS IKATAN KOVALEN PD POLIPEPTIDA 2. MEMISAHKAN ASAM AMINO YG ADA PADA RANTAI POLIPEPTIDA. 2. MEMISAHKAN ASAM AMINO YG ADA PADA RANTAI POLIPEPTIDA. ADA 3 CARA UNTUK MENGHIDROLISIS PROTEIN: 1. HIDROLISIS DG ASAM.  6 NHCl, PADA SUHU 110oC SELAMA 20 – 70 JAM, PADA TABUNG REAKSI YG TERTUTUP RAPI SEHINGGA TDK ADA KONTAK DG OKSIGEN.  TERJADI PEMUTUSAN SEMUA IKATAN PEPTIDA, TETAPI BBRP ASAM AMINO MENGALAMI DEAMINASI (Trp, Ser, Tre, Asp, Glu). 2. HIDROLISIS DG BASA  2 – 4 N NaOH, SUHU 100oC, SELAMA 4 – 8 JAM.  2 – 4 N NaOH, SUHU 100oC, SELAMA 4 – 8 JAM.  UNTUK MENDAPATKAN Trp YG RUSAK PADA HIDROLISIS  UNTUK MENDAPATKAN Trp YG RUSAK PADA HIDROLISIS ASAM. ASAM.

77 3. HIDROLISIS DG ENZIM  TIDAK MEMUTUSKAN SEMUA IKATAN PEPTIDA PADA RANTAI POLIPEPTIDA KARENA ENZIM HANYA MEMUTUS PADA ASAM AMINO TERTENTU.  TIDAK MEMUTUSKAN SEMUA IKATAN PEPTIDA PADA RANTAI POLIPEPTIDA KARENA ENZIM HANYA MEMUTUS PADA ASAM AMINO TERTENTU. TRIPSIN  Lys, Arg KHEMOTRIPSIN  Phe, Trp, Tyr SIANOGEN BROMIDA  Met SIANOGEN BROMIDA  Met THERMOLISIN  SEBELUM Ala PEPSIN  Phe, Trp, Tyr PEPSIN  Phe, Trp, Tyr

78

79 4. MEMUTUS IKATAN DISULFIDA MENGGUNAKAN SENYAWA: 1.MERKAPTOETANOL 2. ASAM PERFORMAT 3. DITIOREITOL (DTT) ASAM PERFORMAT (HCOO-OH) MERKAPTOETANOL (HS-CH2-CH2-OH) DTT (DITIOREITOL) HS-CH2-CHOH-CHOH-CH2SH ATAU

80

81 ENZIM (BIOKATALISATOR) BEBERAPA SIFAT KHAS ENZIM: 1. ENZIM MEMPUNYAI TENAGA KATALITIK YG TINGGI (jauh lebih tinggi dari tenaga katalisator sintetik) SEHINGGA DAPAT MEMEPERCEPAT LAJU REAKSI. 2. ENZIM MEMPUNYAI SPESIFISITAS YG TINGGI TERHADAP SUBSTRATNYA, ( seringkali tiap enzim hanya mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala hanya satu) 3. MEMPERCEPAT REAKSI TANPA MENGHASILKAN PRODUK SAMPINGAN. 4. DAPAT BEKERJA PADA SUHU DAN PH NORMAL.

82 5. BEKERJA TERKOORDINIR DG BAIK DAN MEMPUNYAI HUBUNGAN YG SANGAT TERATUR DG AKTIFITAS METABOLIK YG BERBEDA SEHINGGA TERJADI KEHARMONISAN UNTUK MENUNJANG KEHIDUPAN.( bbrp penyakit kemungkinan disebabkan karena kekurangan atau kehilangan satu enzim, atau aktifitas enzimnya berlebihan) 6. TIDAK MEROBAH TITIK KESEIMBANGAN REAKSI YG DIKATALISIR DAN JUGA TIDAK HABIS TERPAKAI ( enzim yg telah bebas dapat bekerja kembali).

83 KLASIFIKASI ENZIM GRUP I. OKSIDOREDUKTASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA DUA SUBSTART. DUA SUBSTART. A (red) + B (ok) -  A (ok) + B (red) Ex: Alkoholdehidrogenase C 2 H 5 OH + NAD +  CH3 CHO + NADH + H + H H – C - H H - C – OH H H-C-H H-C =O +NAD+NADH + H+ + etanol Asetaldehid

84 GRUP 2. TRANSFERASE  ENZIM YANG BEKERJA UNTUK MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON, ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON, ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL. ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL. CTH : HEKSOKINASE ATP + D–HEKSOSA  ADP + D-HEKSOSA 6 P ATP + D–HEKSOSA  ADP + D-HEKSOSA 6 P C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OH C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OP ATP+ADP +

85 3. HIDROLASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N, ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N, C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA) C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA) CTH: LIPASE  TAG + H2O  GLISEROL + 3 AS. LEMAK O C – O – C R1 O C – O – C R2 O C – O – C R3 H H - C – OH H R1COOH R2COOH R3COOH +H2O +

86 4. LIASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN RANGKAP RANGKAP FUMARASE (MALATHIDROLIASE) FUMARASE (MALATHIDROLIASE) L- MALAT  FUMARAT + H2O L- MALAT  FUMARAT + H2O COOH HO – C – H H – C – H COOH H COOH C HOOC H L- MALATFUMARAT + H2O

87 5. ISOMERASE  SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS KONVERSI ISOMER OPTIK,GEOMETRIK ISOMER OPTIK,GEOMETRIK TRIOSA FOSFAT ISOMERASE TRIOSA FOSFAT ISOMERASE SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS FOSFOGLUKOISOMERASE FOSFOGLUKOISOMERASE D-Glukosa 6 fosfat  D- Fruktosa 6 fosfat D-Glukosa 6 fosfat  D- Fruktosa 6 fosfat H C = O H – C – OH HO – C – H H – C – OH CH2 – O – PO3 CH2OH C = O HO – C – H H – C – OH CH2 – O – PO3

88 6. LIGASE  ENZIM YANG MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA SENYAWA PENGGABUNGAN DUA SENYAWA DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN PIROFOSPAT PADA ATP. PIROFOSPAT PADA ATP. Glutamin sintetase L Glu + NH4 + + ATP  L-Gln + ADP + PPi COOH H2N – C – H CH2 COOH H2N – C – H CH2 C = o NH2 + NH4 + + ATP L - Glu L- Gln + ADP

89 ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI” ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI” ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1 MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S) ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1 MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S) KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI. KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI.  KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN TRANSISI  KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN TRANSISI 2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI 2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI 1. DENGAN PEMANASAN 1. DENGAN PEMANASAN 2. DENGAN KATALISATOR 2. DENGAN KATALISATOR

90 C = O H - C – OH HO – C - OH H – C - OH CH2OH

91

92 TEMPAT KATALITIK (CATALITIC SITE) EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG AKAN DIKATALISIS. EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG AKAN DIKATALISIS. PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE. PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE.

93 DAERAH ACTIVE SITE HANYA SEBAGIAN KECIL DARI PROTEIN ENZIM, NAMUN SEMUA RESIDU ASAM AMINO LAINNYA SEBAGAI PENYUSUN PROTEIN ENZIM AKAN MEMPUNYAI PERANAN DALAM MENGKATALISIS REAKSI.

94 1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER  DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG SAMA DENGAN SUBSTRAT 2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE. + ENZIMSUBSTRAT KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT ENZIM PRODUK +

95 ENZIM PRODUK KOMPLEK ENZIM-SUBSTRAT PRODUKENZIM INDUCED – FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND  LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT.

96

97 BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA (TIDAK MENGANDUNG SENYAWA LAIN SELAIN RESIDU ASM AMINO)  RIBONUKLEASE PANKREAS ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR 1.MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI :

98 2. MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS DISEBUT (KOENZIM) EX : EX : THIAMIN (B1) THIAMIN (B1) RIBOFLAVIN (B 2 ) RIBOFLAVIN (B 2 ) VIT B12 VIT B12 PYRIDOXIN (B6) PYRIDOXIN (B6) NIACIN (NAD) NIACIN (NAD) PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)(CO.A), PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)(CO.A), BIOTIN, BIOTIN, FOLATE FOLATE NAD. NAD.

99 KOFAKTOR  DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI KOFAKTOR  DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI HARUS ADA. HARUS ADA. BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM & KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA) BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM & KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA) BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM ATAU KOENZIM. BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM ATAU KOENZIM. KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH PADA ENZIM (SEMENTARA) KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH PADA ENZIM (SEMENTARA) KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM GUGUS PROSTETIK KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM GUGUS PROSTETIK HOLOENZIM  PROTEIN + GUGUS PROSTETIK HOLOENZIM  PROTEIN + GUGUS PROSTETIK APOENZIM  BAHAGIAN PROTEIN ENZIM APOENZIM  BAHAGIAN PROTEIN ENZIM

100 KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA 1. KONSENTRASI SUBSTRAT. 2. SUHU  37, 45, >55  37, 45, >55 STABIL SUHU TINGGI STABIL SUHU TINGGI STABIL SUHU RENDAH STABIL SUHU RENDAH 3. Ph  MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG KHAS  MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG KHAS   INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM)

101 1.KONSENTRASI SUBSTRAT

102 MICHAELIS-MENTEN EQUATION Vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S] V max = Kecepatan maksimum Km = Tetapan Michaelis-Menten enzim bagi sustrat tertentu

103

104 2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI  Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas contoh:

105 PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR) 1. INHIBITOR KOMPETITIF  SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR YG ANALOG DG INHIBITOR  ENZ-I PENCEGAHAN  MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT PENCEGAHAN  MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT E + P TIDAK TERBENTUK PRODUK

106 2. INHIBITOR NON KOMPETITIF -  BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM -  BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM  ENZIM MENJADI INAKTIF  ENZIM MENJADI INAKTIF E + S E-S + I E-S-I TIDAK TERBENTUK PRODUK

107 ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK SISTIM MULTI ENZIM -  BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA SECARA BERSAMA-SAMA DALAM SEL -  PRODUK ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE TIGA DST. A  B  C  D  E  P Enz 1 Enz 2 Enz 3 Enz 4 Enz 5 Enz 1 Enz 2 Enz 3 Enz 4 Enz 5 ENZIM ALOSTERIK MODULATOR SIFAT ENZIM ALOSTERIK: 1. JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI 2 ATAU LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA) 2. MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG MODULATOR SECARA NON KOVALEN

108


Download ppt "BIOKIMIA UMUM : LIPIDA DEFENISI: SENYAWA ORGANIK BERLEMAK/BERMINYAK YANG TIDAK LARUT DALAM AIR TETAPI DAPAT LARUT DAN DAPAT DIEKSTRAK DARI SEL DAN JARINGAN."

Presentasi serupa


Iklan oleh Google