Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Departemen Biokimia. Leonor Michaelis & Maud Menten Persamaan Michaelis-Menten: V 0  Laju/kecepatan awal enzim Vmaks  Laju/Kecepatan maksimum.

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "Departemen Biokimia. Leonor Michaelis & Maud Menten Persamaan Michaelis-Menten: V 0  Laju/kecepatan awal enzim Vmaks  Laju/Kecepatan maksimum."— Transcript presentasi:

1 Departemen Biokimia

2

3

4

5 Leonor Michaelis & Maud Menten Persamaan Michaelis-Menten: V 0  Laju/kecepatan awal enzim Vmaks  Laju/Kecepatan maksimum enzim Km  Konstanta Mechaelis-Menten (konsentrasi substrat pada saat kecepatan setengah dari Vmaks) [S]  Konsentrasi Substrat

6 Bila [S]  Km, maka V berbanding lurus dengan (S) Bila [S] = Km, maka V = 1/2 Vmax Bila [S]  Km, maka V = Vmax

7 Plot double reciprocal atau plot Lineweaver-Burk Penentuan Km dan Vmax Plot 1/[S] vs 1/V o Persamaan L-B (garis lurus/linier) X-intercept = -1/Km Y-intercept = 1/Vmax

8 V max Km Km ~ 1.3 mM Vmax ~ 0.25

9 -1/Km = -0.8 Km = 1.23 mM 1/Vmax = 4.0 Vmax = 0.25

10 1.Km = [S] pada ½ V max 2.Km affinitas enzim dengan substrat 3. Km dapat digunakan untuk mengevaluasi spesifisitas enzim untuk berikatan dengan substrat 4.Nilai Km kecil artinya affinitas enzim-substrat tinggi; sebaliknya Km tinggi affinitas enzim- substrat rendah GlucoseKm = 8 X AlloseKm = 8 X MannoseKm = 5 X Hexose Kinase Glucose + ATP Glucose-6-P + ADP

11 Inhibitor reveribel E + S ES -> E + P E + I EI Ki = [E][I]/[EI] Competitive Non-competitive

12 Inhibitor mempunyai struktur yang mirip dengan substrat Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim Efek inhibitor dapat dihilangkan dengan penambahan substrat Kompetitif:

13 Non-Kompetitif Peningkatan kadar substrat tdk dapat meniadakan efek inhibitor Menurunkan harga Vmax Berikatan dengan enzim pada tempat yang berbeda dengan tempat pengikatan substrat dan strukturnya tidak mirip substrat Dapat mengikat enzim bebas (E) maupun kompleks enzim-substrat

14 KompetitifNon-Kompetitif Plot Lineweaver-Burk

15 -COOH H 2 N- -SONH 2 H 2 N- Sulfanilamide Sulfa drug (anti-inflammation) Para-aminobenzoic acid (PABA) Bakteri memerlukan PABA Untuk biosintesis asam folat, sehingga bakteri dapat tumbuh Domagk (1939) Sulfanilamid mempunyai struktur yang sama dengan PABA, sehingga bakteri tidak dapat tumbuh Sebagai inhibitor enzim Inhibitor kompetitif

16

17 1.Gambarkan hubungan antara kecepatan reaksi (aktivitas) terhadap substrat (S) 2.Bagaimana cara menentukan nilai Km dari gambar (pada no 1) 3.Apa perbedaannya penentuan Km dengan kurva LWB 4.Bandingkan, lebih akurat yang mana penentuan Km (pada soal no 2) dengan (soal no 3) 5.Berikan alasan singkat 6.Berikan definisi nilai Km


Download ppt "Departemen Biokimia. Leonor Michaelis & Maud Menten Persamaan Michaelis-Menten: V 0  Laju/kecepatan awal enzim Vmaks  Laju/Kecepatan maksimum."

Presentasi serupa


Iklan oleh Google