Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

1 ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN UNIVERSITAS AIRLANGGA.

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "1 ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN UNIVERSITAS AIRLANGGA."— Transcript presentasi:

1 1 ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN UNIVERSITAS AIRLANGGA

2 2 REFERENSI Harper’s Illustrated Biochemistry. Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes. V.W. Rodwell Twenty-Seventh Edition. International Edition. Mcgraw-Hill Companies inc. Lange Medical Publication

3 3 PENDAHULUAN METABOLISME : KATABOLISME MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL GLUKOSA  CO 2 + H 2 O + ENERGI ANABOLISME = SINTESIS MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR GLUKOSA  GLIKOGEN MAKANAN DICERNA dalam saluran pencernaan DIMETABOLISME dalam sel SELJARINGANORGANISME tersusun dari molekul 2 REAKSI KIMIA

4 4 REAKSI KIMIA biasa dalam laboratorium Mempercepat reaksi - PERLU PEMANASAN PERLU KATALISATOR

5 5 Organisme Suhu Tubuh Relatif Konstan Perlu Katalisator Biokatalisator ENZIM

6 6 inti Organismeselmolekul enzim Sel eukariot sitosol Golgi app. peroxisom lisosom mitochondrion cytoskeleton ribosom Endoplasmik retikulum

7 7 BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan - ENZIM MITOKONDRIAL : Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi - ENZIM RIBOSOMAL : Reaksi biosintesis protein ENZIM INTI : Berkaitan dengan perangkat genetika ENZIM LISOSIM :.Berkaitan dengan proses digestif intrasellular,.Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel - Enzim mikrosomal :. Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid.Metabolisme dan inaktivasi obat LETAK ENZIM dalam SEL

8 8 I. BIOKIMIA mempelajari : SUSUNAN KIMIAWI PROSES 2 KIMIA ENZIM : PROTEIN  BIOKATALISATOR ALUR METABOLIK A=substrat awal P=produk akhir B,C,D,E,F,G=senyawa 2 antara (intermediates) E 1 searah DALAM ORGANISME virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia E. regulator AB E1E1 C E2E2 D E3E3 E E4E4 F E5E5 G E6E6 P E7E7

9 9 LETAK ENZIM DALAM SEL BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs. E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN ENERGI Reaksi oksidasi  Energi Rantai respirasi  dalam mitokondria E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN KATALISATOR  mempercepat reaksi IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI SEPERTI SEMULA DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL

10 10 KATALISATOR INORGANIK 1. H +, OH -, Pt 2. E. aktivasi  ENZIM 1. PROTEIN  biokatalisator 2. E aktivasi  3. BEREAKSI SPESIFIK 4. TIDAK TAHAN PANAS

11 11

12 12 keadaan awal  pd suhu tertentu Reaksi kimia : A  P Lab kimia :dipanasi di + katalisator Sistem biologis :- suhu konstan - + Enzim A+BC+D ΔG = 0  seimbang ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik KESIMPULAN : - KATALISATOR MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI - ENZIM MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI LEBIH BANYAK

13 13 Ea = ENERGI AKTIVASI  JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU SUHU TERTENTU DR. KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI  MENGATASI HAMBATAN ENERGI ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS  TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya : SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS CONTOH : LAKTOSAGLUKOSA + GALAKTOSA Heksokinase :- GLUKOSA - HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA  DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA KmKm Laktase

14 14 KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM NAMA ENZIM DULU  SEDERHANA Mis: EMULSIN, PTYALIN ‘S’ + ASE Mis: UREASE, LIPASE JENIS REAKSI + ASE Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE ‘S’ + JENIS REAKSI + ASE Mis: MALAT DEHIDROGENASE ‘S’Jenis reaksi TATANAMA ENZIM IUBMB: 1. REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA 2. NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN: Bgn. 1  NAMA SUBSTRAT Bgn. 2  JENIS REAKSI + ASE

15 15 KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM Mis: Alkohol : NAD Oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase 3. INFORMASI TAMBAHAN DALAM ( ) Mis:  L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE (decarboxylating) L-MALAT + NAD +  PIRUVAT + CO 2 + NADH + H +  L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE L-MALAT + NAD +  OKSALOASETAT + NADH + H + 4. NOMOR KODE SISTEMATIK Mis : EC   -D-GLUKOSA  -D-GLUKOSA 6-P Heksokinase/Glukokinase Mg ++ ATPADP Transferase Transfer fosfat Akseptor gugus alkohol enzim yg dimaksud : heksokinase

16 16 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA : 1. OKSIDOREDUKTASE :  MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI. P.U. : ENZIM 2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS PIRUVAT + NADH + H + LAKTAT + NAD + 2. TRANSFERASE :  MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL (BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT S–G + S’S’–G + S  -D-GLUKOSA+ATP  -DGLUKOSA-6-P +ADP 3. HIDROLASE :  MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK Contoh :Enzim- Amilase - Lipase - Karboksi peptidase A Laktat dehidrogenase Mg ++ Heksokinase Glukokinase

17 17 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB Reaksi –––  -D-GALAKTOSIDA + H 2 O = suatu alkohol + D-galaktosa 4. LIASE (LYASE) :  MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG. MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON Contoh :  ALDOLASE : KETOSA-I-PALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P  FUMARASE : HO – CH – COOH H – C – COOH | = || + H 2 O CH 2 – COOH HOOC – C – H MALAT FUMARAT  PIRUVAT DEKARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH 3 + H + CO 2 + H – C – CH 3 PIRUVAT ASETALDEHID

18 18 KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB 5. ISOMERASE :  MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER All Trans – retinin 11 – cis – retinin 6. LIGASE :  MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS Mis : ~ PIRUVAT KARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH 3 + CO 2 – OOC – C – CH 2 – COO – ATP ADP+Pi PIRUVAT OKSALOASETAT

19 19 MEKANISME KERJA ENZIM ENZIM PROTEIN TERSUSUN DARI ASAM AMINO ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU berbentuk ion tergantung pH larutan R - C - COOH RUMUS UMUM ASAM AMINO I NH 2 AKTIVITAS KATALITIK ENZIM ERATHUBUNGANNYA DENGAN STRUKTUR ENZIM (PROTEIN)

20 20 _ R - C - COOH R - C - COO I I NH 3 + NH 3 + _ R - C - COO I NH2 R - C - COOH R - C - COO I I NH 3 + NH 3 + _ R - C - COO I NH2

21 21 LIGAND  MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL BESAR S=SUBSTRAT I=INHIBITOR A=AKTIVATOR E=ENZIM S I LIGAND A E A E I E S

22 22 STRUKTUR PROTEIN H O H O H O H | || | || | || | + H 3 N – C – C – N – C – C – N – C – C – – – N – C – C | | | | | | | R 1 H R 2 H R 3 H R IKATAN PEPTIDA || O | O–O– ujung karboksil bebas ujung amino bebas H | R – C – COOH | NH 2 asam amino » ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN » aa 1 aa 2 aa 3 aa 4 aa 5 aa 6 COO – +H3N+H3N RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar

23 23 STRUKTUR PRIMER PROTEIN : URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS (awal) (akhir)  URUTAN a.a JUMLAH a.a letak ujung NH 3 + letak ujung –COOH – letak suatu a.a H | R – C – COOH | NH 3 + H | R – C – COO – | NH 3 + +H + H | R – C – COO – | NH 2 +OH – pH < iep iep  muatan=0 pH>iep pKa COOH < NH 3 + PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK SAMA (BERBEDA)

24 24 STRUKTUR SEKUNDER : H H O | | || – N – C – C – | CH 2 | S | S | CH 2 | – N – C – C – | | || H H O ikatan disulfida R | C – C – N – || | | O H H : : H H O | | || – N – C – C | R ikatan Hidrogen * Lain 2 : * LIPIT  =  - PLEATED * KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL Cys – SH Cys – SH *  Helix

25 25 STRUKTUR TERSIER : Dari satu untai rantai polipeptidamonomer - Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER - Struktur Tersier : IKATAN HIDROGEN GAYA 2 VAN DER WAALS IKATAN 2 YG. LEMAH

26 26 STRUKTUR KUARTERNER :  MONOMER PROTOMER  DIMER  TETRAMER OLIGOMER POLIMER subunit TERMASUK STRUKTUR KUARTERNER T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER

27 27 STRUKTUR KUARTERNER : SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH  1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA DIIKAT OLEH : IKATAN HIDROGEN IKATAN ELEKTROSTATIK KEGUNAAN : SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU ENZIM IKATAN 2 YG LEMAH

28 28 RANTAI POLIPEPTIDA  ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA Hb:  2  2 LDH:M 4 H 4 M 3 H M 2 H 2 MH 3 ISOZIM MENGKATALISIS REAKSI YG SAMA gen rantai    susunan a.a rantai   

29 29 DENATURASI RUSAKNYA STRUKTUR PROTEIN TETAPI TIDAK SAMPAI MERUSAK STRUKTUR PRIMER (IKATAN PEPTIDA) IKATAN PEPTIDA tidak rusak IKATAN DISULFIDA

30 30 KERUSAKAN DAPAT DISEBABKAN : SUHU TINGGI PH TERLALU TINGGI ATAU TERLALU RENDAH (PH EKSTREM) LOGAM BERAT Hg++ mengikat gugus -SH sehingga enzim inaktif

31 31 CARA KERJA ENZIM ~ E : ENZIM S : SUBSTRAT P : PRODUK ~UKURAN MOLEKUL E : BESAR UKURAN MOLEKUL S : KECIL ~DALAM SISTEM BIOLOGIS :  KADAR E << KADAR SUBSTRAT ~ IKATAN E–S  IKATAN YG, LEMAH

32 32 KEKHUSUSAN ENZIM BILA ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN. SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.

33 33 ~GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’. GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF – LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH  E MENJADI INAKTIF Hg ++ ~ H R – C – COO – | NH 3 + SH | CH 2 | H 3 + N – C – COO – | H R Cysteine (Cys) C SISTEIN OH | CH 2 | H 3 + N – C – COO – | H R Serin (Ser) S

34 34 CELAH AKTIF (ACTIVE SITE) CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIER PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS 2 REAKTIF DARI ASAM 2 AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK. ASAM 2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA. GUGUS 2 REAKTIF DI CELAH AKTIF : GUGUS 2 PENGIKAT S GUGUS 2 KATALITIK CELAH KATALITIK CELAH PENGIKAT ‘S’

35 35 MOLEKUL ENZIM BESAR, SUBSTRAT UMUMNYA KECIL SEHINGGA TIDAK SELURUH PERMUKAAN ENZIM TERLETAK DALAM PENGIKATAN SUBSTRAT

36 36 MEKANISME KATALISIS ENZIM  ACTIVE SITE (BENTUK CELAH) = CATALYTIC SITE = SUBSTRATE BINDING SITE  GUGUS 2 PENGIKAT ‘S’ GUGUS 2 KATALITIK  GUGUS REAKTIF ASAM 2 AMINO DI DAERAH TSB. S + MOLEKUL BESAR MOLEKUL KECIL Kompleks ES E + P

37 37  TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER  TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND) PENGIKATAN S PERUBAHAN KONFIRMASI (SUSUNAN ATOM DLM RUANG) BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S

38 38 KOFAKTOR ENZIM :  SEDERHANA  PROTEIN SAJA  YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR KOFAKTOR :  LOGAM  SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM) IKATAN ENZIM – KOFAKTOR :  ADA YG. KUAT (KOVALEN)  ADA YG. LEMAH ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM MELAKUKAN PROSES KATALISIS. Ex. : GLUKOSA + ATP GLUKOSA–6P + ADP Mg ++ Heksokinase

39 39 KOFAKTOR LOGAM ~ IKATAN KUAT / KOVALEN : METALLO-ENZIM ~ IKATAN YG. LEMAH FUNGSI : 1. IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ~ GUGUS KATALITIK 1. STABILISATOR TEMPAT KATALISIS 2. IKATAN DGN. ‘S’ DAN ‘E’ (MENDEKATKAN ‘S’ DAN ‘E’)  E – S – L  L – E – S  E – L – S Zn ++  KARBOKSIPEPTIDASE Mg ++  HEKSOKINASE Fe ++ / Fe +++  SISTEM SITOKROM EE L|SL|S | |

40 40 KOENZIM KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM KOFAKTOR BERUPA SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK BGN PROTEIN KATALITIK AKTIF APOENZIM : -BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM -JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF IKATAN : KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK H 2 O 2 + H 2 O 2 2H 2 O + O 2  KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME  SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya) Katalase mengandung Fe

41 41 LEMAH : KO-SUBSTRAT PIRUVAT + NADH + H + LAKTAT + NAD + Laktat Dehidrogenase SKo-substrat -MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM Pd GLIKOLISIS : S + NAD + P + NADH + H + Gliseraldehid 3-P 1,3-Bisfosfogliserat + Pi KE R.R. (O 2 ) Bila O 2  / anaerob : PIRUVAT + NADH + H + LAKTAT + NAD + LDH

42 42 FUNGSI KOENZIM  PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU ELEKTRON CONTOH: NAD + NADP + FMN FAD KoQ ELEKTRON:HEME GUGUS LAIN:  ATP  FOSFAT  PIRIDOKSAL FOSFAT  – NH 2 VITAMIN B TERMASUK KOENZIM TPP  THIAMIN NAD  NIASIN NADP  NIASIN FAD  RIBOFLAVIN KoA  ASAM PANTOTENAT ATOM H R.R S  NAD +  FAD  KoQ  Sistem sitokrom  ½ O 2

43 43 PROENZIM=ZYMOGEN ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIF TUJUAN : MELINDUNGI ORGAN TUBUH MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI CONTOH : PEPSINOGEN UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM PROTEOLITIK ATAU H + PEPSINOGEN PEPSIN H + / PEPSIN PEPSINOGEN PEPSIN H + / Enzim proteolitik

44 44 ISOZIM  MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA  CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)  M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA  DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI  DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT  SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS  SEDIKIT BEDA T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA 2 JENIS RANTAI : H M  ISOZIM LDH ADA 5 : I 1 =H 4 I 2 =H 3 MI 3 =H 2 M 2 I 4 =HM 3 I 5 =M 4

45 ABCABC Jant N Hati + – Katoda (-) Anoda (+) I 5 : M 4 I 1 =H 4 ABCABC A – Infark miokard B – N C – penyakit hati LDH Elektroforesis Selulosa asetat pH 8,6

46 46 KINETIKA ENZIM UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM - GEJALA BIOLOGIK SISTEM BIOLOGI (SEL) PEKA PERUBAHAN : - SUHU - pH SIFAT ENZIM (PROTEIN)

47 47 PENGUKURAN AKTIVITAS ENZIM BERDASARKAN AKTIVITAS KATALITIKNYA YAITU: KECEPATAN REAKSI YANG DIKATALISISNYA DIBANDINGKAN KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK YANG DIKATALISIS OLEH ENZIM MURNI YANG KADARNYA DIKETAHUI  g

48 48 IUBMB : 1 IU ENZIM JUMLAH ENZIM YANG MENGKATALISIS PEMBENTUKAN 1 MIKROMOL PRODUK PERMENIT PADA KONDISI TERTENTU MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK DINYATAKAN DALAM : - JUMLAH SUBSTRAT YANG DIUBAH ATAU - JUMLAH PRODUK YANG TERBENTUK PERSATUAN WAKTU

49 49  S atau  P 0 t KURVA PERJALANAN SUATU REAKSI ENZIMATIK

50 50 KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK GRAFIK BERBELOK DENGAN BERTAMBAHNYA WAKTU OLEH KARENA : - JUMLAH SUBSTRAT MAKIN LAMA MAKIN KURANG - PRODUK YANG TERBENTUK HAMBAT KERJA ENZIM UNTUK MENCEGAH PENUMPUKAN PRODUK

51 51 KECEPATAN SESAAT KECEPATAN SESAAT PADA SUATU TITIK MERUPAKAN TANJAKAN (SLOPE) YAITU : TANGENS DARIPADA GARIS SINGGUNG TERHADAP GRAFIK PADA TITIK TERSEBUT   B A C  S atau  P t tg  KECEPATAN SESAAT A  B  C KECEPATAN SESAAT TITIK A KECEPATAN AWAL

52 52 KECEPATAN RATA-RATA V RATA-RATA =  S t t  SS tt KECEPATAN AWAL V 0 = tg  = b a PADA SAAT PROGRESS CURVE MASIH LURUS PENGARUH BERKURANGNYA KADAR SUBSTRAT ATAU BERTAMBAHNYA PRODUK TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MASIH DAPAT DIABAIKAN

53 53 PENGARUH KADAR ENZIM PADA KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK GAMBAR KIRI KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM KETERANGAN : I 1 UNIT II 2 UNIT III 3 UNIT GAMBAR KANAN GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t 0, t 1, t 2 dengan jumlah enzim

54 54 - KECEPATAN RATA-RATA TIDAK BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM

55 55 PENGARUH KADAR SUBSTRAT PADA REAKSI ENZIMATIK  B A C  S atau  P tg  t

56 56 GRAFIK HUBUNGAN (S) DENGAN (V) BERBENTUK HIPERBOLA DI TITIK A  B ENZIM BELUM JENUH DENGAN SUBSTRAT DI TITIK C ENZIM SUDAH JENUH DENGAN SUBSTRAT PENINGKATAN KADAR SUBSTRAT TIDAK MENAIKKAN HARGA V

57 57 PERSAMAAN MICHAELIS MENTEN VMAX. [S] V= V0 = kecepatan awal V = Km + [S] V MAX = kecepatan awal maksimum = V0 MAX [S] = kadar substrat Km = konstanta Michaelis Menten

58 58 BILA [S]  Km, MAKA V BERBANDING LURUS DENGAN (S) BILA [S] = Km, SEHINGGA V = 1/2 VMAX BILA [S]  Km, MAKA V = VMAX

59 59 HARGA Km MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA IKAT) ENZIM TERHADAP SUBSTRAT APABILA SUATU ENZIM BEKERJA TERHADAP LEBIH DARI 1 MACAM SUBSTRAT HARGA Km UNTUK MASING-MASING SUBSTRAT BERBEDA, CONTOH : ENZIM HEKSOKINASE

60 60 ENZIM HEKSOKINASE : SUBSTRATKm (mM) Glukosa0,15 Fruktosa1,15 ARTINYA HEKSOKINASE MEMPUNYAI AFFINITAS TERHADAP GLUKOSA LEBIH BESAR DARIPADA TERHADAP FRUKTOSA

61 61 PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK + H+ + OH- R-C-COOH R-C-COO- R-C-COO NH3+ NH3+ NH2 PH  PH PH PH  PH ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK

62 62 - PH TERLALU TINGGI  RENDAH DENATURASI - PH PENGARUHI MUATAN ENZIM  SUBSTRAT - PH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM

63 63 KURVA BERBENTUK GENTA (BELL-SHAPED CURVE) KARENA : 1. PH TERLALU TINGGI ATAU RENDAH DENA- TURASI ENZIM 2. PENGARUH PH PADA MUATAN ENZIM ATAUPUN SUBSTRAT 3.PERUBAHAN KONFORMASI / STRUKTUR ENZIM KARENA PERBAHAN MUATAN

64 64 PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIM REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU DISEBABKAN KENAIKKAN Ek MOLEKUL- MOLEKUL SUHU YANG MENINGKAT : - KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V 0 ) - TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI

65 65 ENZIM MERUPAKAN MOLEKUL PROTEIN KOMPLEKS JIKA MENGABSORPSI ENERGI TERLALU BANYAK STRUKTUR ENZIM TERGANGGU DENATURASI GANGGUAN /HILANGNYA AKTIVITAS KATALITIK ENZIM

66 66 -SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSEBUT -SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU PENENTUAN -ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN)  LABIL SUHU TINGGI (PANAS)

67 67

68 68

69 69

70 70

71 71

72 72

73 73

74 74

75 75

76 76

77 77

78 78

79 79

80 80

81 81 PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA ENZIM PLASMA FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA) MIS. :  ENZ. 2 PROSES PEMBEKUAN DARAH  LIPOPROTEIN LIPASE KADAR  :  GANGGUAN PROSES SINTESIS DI HATI   / (-) : KELAINAN GENETIK  DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI DI JARINGAN LAIN, TIDAK DLM. PLASMA) N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI DIGANTI SEL BARU) DIFFUSI PASIF  : SEL MATI   RADANG  Ca  TRAUMA  PENYAKIT GENETIK (CONTOH: DMD)  UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS  GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI INFORMASI/KODE GENETIK SUSUNAN ASAM AMINO, SUATU RANTAI POLI- PEPTIDA/PROTEIN  mRNA  POLPEPTIDA/PROTEIN

82 82 PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK : PEMERIKSAAN [E]  DALAM SERUM CREATIN KINASE  SEL OTOT RUSAK  DMD=DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHY BMD=BECKER M. DISTROPHY GEN DISTROFIN CACAT  DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE FENIL KETON URIA DISTROFIN CACAT x°y

83 83 KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD : KELENJAR ADRENALIS, JARINGAN LEMAK, ERITROSIT & KELENJAR MAMMAE (LAKTASI) DLM. SERUM SEDIKIT SEKALI DEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS BILA TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN) PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT  DEFISIEN- SI G6PD  KADAR G6PD DLM. DARAH . G6PD  NADPH (HMP SHUNT)  GSH  MENGHILANGKAN H 2 O 2

84 84 CACAT ENZIMATIK GENETIK ABCDEP KELAINAN GENETIK ?  PREMARITAL COUNSELLING  PRENATAL COUNSELLING  HAMIL  amniosintesis dsb  NEONATUS  SCREENING TEST (UJI SARING) PERAWATAN KHUSUS DIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN FENIL KETON URIA : DEFISIENSI ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE  PENUMPUKAN METABOLIT (  )  KERUSAKAN SEL 2 SARAF  MENTAL RETARDASI BILA GEN ENZ. 4 CACAT  [ENZ. 4] <  PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A  Enz.1Enz.2Enz.3 Enz.4


Download ppt "1 ENZIM Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN UNIVERSITAS AIRLANGGA."

Presentasi serupa


Iklan oleh Google