Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

Presentasi sedang didownload. Silahkan tunggu

1 ENZIMOLOGI. 2 EVALUASI PROSES PEMBELAJARAN Ujian memakai LJK 60 soal Pensil 2B Yang diperkenankan ikut ujian : Presensi > 75% Nilai Akhir Biokimia :

Presentasi serupa


Presentasi berjudul: "1 ENZIMOLOGI. 2 EVALUASI PROSES PEMBELAJARAN Ujian memakai LJK 60 soal Pensil 2B Yang diperkenankan ikut ujian : Presensi > 75% Nilai Akhir Biokimia :"— Transcript presentasi:

1 1 ENZIMOLOGI

2 2 EVALUASI PROSES PEMBELAJARAN Ujian memakai LJK 60 soal Pensil 2B Yang diperkenankan ikut ujian : Presensi > 75% Nilai Akhir Biokimia : Nilai terbaik yang pernah diperoleh

3 3 ILMU BIOKIMIA : Ilmu yang mempelajari susunan kimia dan proses kimia yang terjadi dalam makhluk hidup (dari virus, bakteri, tumbuhan, hewan sampai manusia)

4 4 METABOLISME : KATABOLISME MOLEKUL YG LEBIH BESAR  MOLEKUL YG LEBIH KECIL GLUKOSA  CO 2 + H 2 O + ENERGI ANABOLISME = SINTESIS MOLEKUL YG LEBIH KECIL  MOLEKUL YG LEBIH BESAR GLUKOSA  GLIKOGEN MAKANAN DICERNA dalam saluran pencernaan DIMETABOLISME dalam sel SELJARINGANORGANISME tersusun dari molekul 2 REAKSI KIMIA

5 5 ENZIM Protein yang bertindak sebagai biokatalisator Merupakan biokatalisator yang sangat efisien Diperlukan dalam berbagai reaksi biokimiawi dalam suatu organisme, supaya reaksi berjalan cepat Enzim tak ada  reaksi berjalan sangat pelan  tidak ada kehidupan

6 6 inti Organismeselmolekul enzim Sel eukariot sitosol Golgi app. peroxisom lisosom mitochondrion cytoskeleton ribosom Endoplasmik retikulum

7 7 LETAK ENZIM DALAM SEL BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL ybs. E. MITOKONDRIAL  REAKSI PENGADAAN ENERGI Reaksi oksidasi  Energi Rantai respirasi  dalam mitokondria E. RIBOSOMAL  SINTESIS PROTEIN KATALISATOR  mempercepat reaksi IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI SEPERTI SEMULA DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL

8 8 KATALISATOR INORGANIK H +, OH - E. aktivasi  - ENZIM 1. PROTEIN  biokatalisator 2. E aktivasi  3. BEREAKSI SPESIFIK 4. TIDAK TAHAN PANAS

9 9

10 10 Keadaan awal pada suhu tertentu Reaksi kimia : A  P Supaya terjadi reaksi : Lab kimia  dipanasi di + katalisator Sistem biologis  suhu konstan + Enzim A+BC+D ΔG = 0  seimbang ΔG < 0  Rx ke kanan bersifat eksergonik ΔG > 0  Rx ke kanan bersifat endergonik

11 11 Ea = ENERGI AKTIVASI  JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL DALAM 1 MOLE SUATU BAHAN PADA SUATU SUHU TERTENTU DARI KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI  MENGATASI HAMBATAN ENERGI ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS  TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR

12 12 ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya : SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS CONTOH : LAKTOSAGLUKOSA + GALAKTOSA Heksokinase :- GLUKOSA - HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA  DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA KmKm Laktase

13 13 KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM NAMA ENZIM DULU  SEDERHANA Mis: EMULSIN, PTYALIN ‘S’ + ASE Mis: UREASE, LIPASE JENIS REAKSI + ASE Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE ‘S’ + JENIS REAKSI + ASE Mis: MALAT DEHIDROGENASE ‘S’Jenis reaksi

14 14 TATANAMA ENZIM IUBMB (1) Untuk keseragaman pemberian tatanama suatu enzim Berdasarkan jenis dan mekanisme reaksi Agak kompleks tetapi memberikan informasi yang cukup lengkap Tiap enzim diberi nomor kode sistematik

15 15 KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (1) ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA : 1. OKSIDOREDUKTASE :  MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI. P.U. : ENZIM 2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS PIRUVAT + NADH + H + LAKTAT + NAD + 2. TRANSFERASE :  MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL (BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT S–G + S’S’–G + S  -D-GLUKOSA+ATP  -DGLUKOSA-6-P +ADP Laktat dehidrogenase Mg ++ Heksokinase Glukokinase

16 16 KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (2) 3. HIDROLASE :  MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK Contoh :- Amilase - Lipase - Karboksi peptidase A Reaksi –––  -D-GALAKTOSIDA + H 2 O = suatu alkohol + D-galaktosa

17 17 KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (3) 4. LIASE (LYASE) :  MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG. MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON Contoh :  ALDOLASE : KETOSA-I-PALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P  FUMARASE : HO – CH – COOH H – C – COOH | = || + H 2 O CH 2 – COOH HOOC – C – H MALAT FUMARAT  PIRUVAT DEKARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH 3 + H + CO 2 + H – C – CH 3 PIRUVAT ASETALDEHID

18 18 KELAS ENZIM MENURUT IUBMB (4) 5. ISOMERASE :  MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER All Trans – retinin 11 – cis – retinin 6. LIGASE :  MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS Mis : ~ PIRUVAT KARBOKSILASE : O O || || – OOC – C – CH 3 + CO 2 – OOC – C – CH 2 – COO – ATP ADP+Pi PIRUVAT OKSALOASETAT

19 19 LIGAND  MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL BESAR S=SUBSTRAT I=INHIBITOR A=AKTIVATOR E=ENZIM S I LIGAND A E A E I E S

20 20 Enzim merupakan protein Protein merupakan polimer dari asam amino Asam amino dalam larutan selalu berbentuk ion yang tergantung pH larutan

21 21 STRUKTUR PROTEIN H O H O H O H | || | || | || | + H 3 N – C – C – N – C – C – N – C – C – – – N – C – C | | | | | | | R 1 H R 2 H R 3 H R IKATAN PEPTIDA || O | O–O– ujung karboksil bebas ujung amino bebas H | R – C – COOH | NH 2 asam amino » ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN  PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN » aa 1 aa 2 aa 3 aa 4 aa 5 aa 6 COO – +H3N+H3N RANTAI PEPTIDA  20 jenis a.a. dasar

22 22 STRUKTUR PRIMER PROTEIN URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS (awal) (akhir)  URUTAN a.a JUMLAH a.a PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK SAMA (BERBEDA)

23 23 STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN H H O | | || – N – C – C – | CH 2 | S | S | CH 2 | – N – C – C – | | || H H O ikatan disulfida R | C – C – N – || | | O H H : : H H O | | || – N – C – C | R ikatan Hidrogen * Lain 2 : * LIPIT  =  - PLEATED * KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL Cys – SH Cys – SH *  Helix

24 24 STRUKTUR TERSIER PROTEIN Dari satu untai rantai polipeptidamonomer - Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE)  MONOMER - Struktur Tersier : IKATAN HIDROGEN GAYA 2 VAN DER WAALS IKATAN 2 YG. LEMAH

25 25 STRUKTUR KUARTERNER PROTEIN  MONOMER PROTOMER  DIMER  TETRAMER OLIGOMER POLIMER subunit TERMASUK STRUKTUR KUARTERNER T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER

26 26 STRUKTUR KUARTERNER PROTEIN SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH  1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA DIIKAT OLEH : IKATAN HIDROGEN IKATAN ELEKTROSTATIK KEGUNAAN : SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU ENZIM Ikatan yang lemah

27 27 RANTAI POLIPEPTIDA DALAM SUATU PROTEIN ADA YANG SAMA SEMUA, ADA YANG BEDA Hb: Terdiri dari 2 rantai α (dikode gen α) 2 rantai β (dikode gen β) LDH:M 4 H 4 M 3 H M 2 H 2 MH 3 Isozim, mengkatalisis reaksi yg sama

28 28 ~ PH  /PH , t   DENATURASI POLIMER ~ T.D. BANYAK SUBUNIT (BANYAK RANTAI POLIPEPTIDA) ~ : DIMER : TETRAMER OLIGOMER 4 RANTAI POLIPEPTIDA 4 SUBUNIT ~ PROTEIN : -ENZIM  FUNGSIONAL -KOLAGEN  STRUKTURAL ~ IKATAN PEPTIDA IKATAN DISULFIDA IKATAN YG. KUAT, TIDAK RUSAK STRUKTUR PROTEIN RUSAK, TP. TIDAK SAMPAI MERUSAK STRUKTUR PRIMER ikt peptida

29 29 CARA KERJA ENZIM ~ E : ENZIM S : SUBSTRAT P : PRODUK ~UKURAN MOLEKUL E : BESAR UKURAN MOLEKUL S : KECIL ~DALAM SISTEM BIOLOGIS :  KADAR E << KADAR SUBSTRAT ~ IKATAN E–S  IKATAN YG LEMAH

30 30 KEKHUSUSAN ENZIM ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN. SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.

31 31 ~GUGUS REAKTIF ASAM AMINO  GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’. GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF – LOGAM BERAT  MENGIKAT GUGUS –SH  E MENJADI INAKTIF Hg ++ ~ H R – C – COO – | NH 3 + SH | CH 2 | H 3 + N – C – COO – | H R Cysteine (Cys) C SISTEIN OH | CH 2 | H 3 + N – C – COO – | H R Serin (Ser) S

32 32 CELAH AKTIF (ACTIVE SITE) CELAH AKTIF TERBENTUK KARENA ADANYA STRUKTUR TERSIER PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS 2 REAKTIF DARI ASAM 2 AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK. ASAM 2 AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA. GUGUS 2 REAKTIF DI CELAH AKTIF : GUGUS 2 PENGIKAT S GUGUS 2 KATALITIK CELAH KATALITIK CELAH PENGIKAT ‘S’

33 33 MEKANISME KATALISIS ENZIM  ACTIVE SITE (BENTUK CELAH) = CATALYTIC SITE = SUBSTRATE BINDING SITE  GUGUS 2 PENGIKAT ‘S’ GUGUS 2 KATALITIK  GUGUS REAKTIF ASAM 2 AMINO DI DAERAH TSB. S + MOLEKUL BESAR MOLEKUL KECIL Kompleks ES E + P

34 34  TEORI KUNCI & ANAK KUNCI  FISHER  TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND) PENGIKATAN S PERUBAHAN KONFIRMASI (SUSUNAN ATOM DLM RUANG) BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S

35 35 KOFAKTOR ENZIM :  SEDERHANA  PROTEIN SAJA  YG. LEBIH KOMPLEKS  PROTEIN + KOFAKTOR KOFAKTOR :  LOGAM  SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM) Tahan panas IKATAN ENZIM – KOFAKTOR :  ADA YG. KUAT (KOVALEN)  ADA YG. LEMAH

36 36 KOENZIM KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM KOFAKTOR BERUPA SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK BGN PROTEIN KATALITIK AKTIF APOENZIM : -BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM -JK. SENDIRIAN  TIDAK AKTIF IKATAN : KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK H 2 O 2 + H 2 O 2 2H 2 O + O 2  KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME  SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI Katalase mengandung Fe

37 37 LEMAH : KO-SUBSTRAT PIRUVAT + NADH + H + LAKTAT + NAD + Laktat Dehidrogenase SKo-substrat -MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM Pd GLIKOLISIS : S + NAD + P + NADH + H + Gliseraldehid 3-P 1,3-Bisfosfogliserat + Pi KE R.R. (O 2 ) Bila O 2  / anaerob : PIRUVAT + NADH + H + LAKTAT + NAD + LDH

38 38 FUNGSI KOENZIM  PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU ELEKTRON CONTOH: NAD + NADP + FMN FAD KoQ ELEKTRON:HEME GUGUS LAIN:  ATP  FOSFAT  PIRIDOKSAL FOSFAT  – NH 2 VITAMIN B TERMASUK KOENZIM TPP  THIAMIN NAD  NIASIN NADP  NIASIN FAD  RIBOFLAVIN KoA  ASAM PANTOTENAT ATOM H R.R S  NAD +  FMN  KoQ  Sistem sitokrom  ½ O 2

39 39 PROENZIM=ZYMOGEN (1) ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIF TUJUAN : Melindungi organ tubuh Menyediakan bahan setengah jadi CONTOH : Pepsinogen Tripsinogen UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN Enzim proteolitik atau H +

40 40 PROENZIM=ZYMOGEN (2) PEPSINOGEN PEPSIN H + / PEPSIN PEPSINOGEN PEPSIN H + / Enzim proteolitik

41 41 ISOZIM (1)  MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA  SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS  SEDIKIT BEDA  DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI  dapat membantu diagnosis penyakit

42 42 ISOZIM (2)  CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)  M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA 2 JENIS RANTAI : H M  ISOZIM LDH ADA 5 : I 1 =H 4 I 2 =H 3 MI 3 =H 2 M 2 I 4 =HM 3 I 5 =M 4

43 43 PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA ENZIM PLASMA FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA) MIS. :  ENZ. 2 PROSES PEMBEKUAN DARAH  LIPOPROTEIN LIPASE KADAR  :  GANGGUAN PROSES SINTESIS DI HATI   / (-) : KELAINAN GENETIK  DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI DI JARINGAN LAIN, TIDAK DLM. PLASMA) N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI DIGANTI SEL BARU) DIFFUSI PASIF  : SEL MATI   RADANG  Ca  TRAUMA  PENYAKIT GENETIK (CONTOH: DMD)  UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS

44 44 SELAMAT BELAJAR


Download ppt "1 ENZIMOLOGI. 2 EVALUASI PROSES PEMBELAJARAN Ujian memakai LJK 60 soal Pensil 2B Yang diperkenankan ikut ujian : Presensi > 75% Nilai Akhir Biokimia :"

Presentasi serupa


Iklan oleh Google