Kadek Rachmawati, M.Kes., Drh

Presentasi berjudul: "Kadek Rachmawati, M.Kes., Drh"— Transcript presentasi:

1 Kadek Rachmawati, M.Kes., Drh
ENZIM Kadek Rachmawati, M.Kes., Drh

2 hubungan erat tersusun dari molekul reaksi kimia jaringan sel organisme

3 ILMU BIOKIMIA MEMPELAJARI:
* SUSUNAN KIMIA * PROSES KIMIA ORGANISME : - virus - bakteri - tumbuhan - manusia - hewan

4 Untuk mempercepat reaksi kimia perlu kata-
lisator Untuk mempercepat reaksi kimia di laboratorium dapat dengan cara : * pemanasan ( suhu ) * menambah katalisator ORGANISME suhu tubuhnya relatif konstan perlu katalisator yg efisien ENZIM (BIOKATALISATOR)

5 LETAK ENZIM DI DALAM SEL

6 LETAK ENZIM DALAM SEL Berkaitan dengan fungsi organel tersebut :
* ENZIM MITOKONDRIAL : reaksi pengadaan ener gi, reaksi oksidasi yg menghasilkan energi * ENZIM RIBOSOMAL : reaksi biosintesis protein * ENZIM INTI : berkaitan dgn perangkat genetik * ENZIM LISOSIM : - proses digestif intraselluler - destruksi hidrolititk bahan yg tak diperlukan sel * ENZIM MIKROSOMAL : - reaksi hidroksilasi pd sintesis hormon steeroid - metabolisme dan inaktivasi obat

7 KATALISATOR Mempercepat reaksi Dibutuhkan dalam jumlah sedikit
Ikut serta dalam reaksi kimia Pada akhir reaksi akan didapatkan kembali Tidak mengubah konstanta keseimbangan , mempercepat terjadinya keseimbangan Tidak mengubah ΔG suatu reaksi Efisiensi katalitik katalisator dinyatakan sebagai jumlah mole bahan pereaksi yg diubah per mole katalisator per satuan waktu

8 CARA KERJA KATALISATOR

9 KESIMPULAN : * katalisator menurunkan energi aktivasi * enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak Ea = ENERGI AKTIVASI : jumlah energi yang diperlukan untuk membawa semua molekul dalam 1 mole bahan pada suatu suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan transisi ΔG = Perubahan energi bebas

10 PERBEDAAN ENZIM DGN KATALISATOR INORGANIK
KATALISATOR ENZIM INORGANIK H, OH, P PROTEIN Ea Ea Bereaksi spesifik Tidak tahan panas

11 ENZIM BEREAKSI SPESIFIK
Artinya : suatu enzim hanya dapat bereaksi dengan substrat tertentu atau pada sejumlah senyawa sejenis Contoh : laktase 1. Laktosa glukosa + galaktosa 2. Enzim Heksokinase bekerja untuk heksosa : glukosa dan fruktosa, tapi afinitasnya beda

12 TATA NAMA ENZIM Menurut IUBMB :
1. Reaksi dan enzimnya dibagi dalam 6 kelas utama Tiap kelas – 13 subkelas 2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian Bagian nama substrat + ase : - maltase - urease Bagian jenis reaksi + ase : - transferase - hidrogenase

13 Contoh : Alkohol dehidrogenase = Alkohol : NAD Oksidoreduktase Reaksinya : Alkohol + NAD Aldehid atau Keton * Alkohol sebagai substrat * NAD sebagai kosubstrat * Jenis reaksinya oksidasi reduksi 3. INFORMASI TAMBAHAN Dicantumkan di antara 2 tanda kurung L-Malat : NAD Oksidoreduktase ( Decarboxilating )

14 4. Tiap enzim mempunyai nomor kode sistematik
( E.C. = Enzymatic Classification ) Mis. : E.C berarti : Kelas suatu transferase Subkelas transfer fosfat Subsubkelas sebagai akseptor fosfat ter- sebut adalah suatu alkohol Enzim yang dimaksud : 1, yaitu : enzim heksoki- nase atau ATP : D-Heksosa-6-Fosfotransferase Mengkatalisis : Mg α-D-Glukosa α-D-Glukosa 6-Fosfat ATP ADP

15 MENURUT IUBMB, ENZIM DIBAGI DALAM 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1. OKSIDOREDUKTASE - Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi - Enzim-enzim proses oksidasi biologis Laktat dehidrogenase Piruvat + NADH + H Laktat + NAD+ 2. TRANSFERASE -Mengkatalisis transfer gugus fungsional (bukan hidrogen) antara sepasang substrat S-G + S’ S’-G + S

16 3. HIDROLASE Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, pepti da, glikosil, asam anhidrida, C-C, C-Halida atau P-N Contoh : β-Galaktosidase atau β-D-Galaktosida Hidrolase β-D-Galaktosida + H2O Alkohol + D-Galaktosa 4. LIASE : - Mengkatalisis pemutusan gugusan dari suatu subs- trat oleh mekanisme yg lain dr hidrolisa - Pd golongan ini terbentuk ikatan rangkap

17 Contoh : L-Malat Hidrolase ( Fumarase ) Fumarase HO-CH-COOH H-C-COOH + H2O CH2 – COOH HOOC-C-H MALAT FUMARAT 5. ISOMERASE Mengkatalisis interkonversi dari isomer-isomer optik, geometrik maupun posisional Contoh : All-Trans-retinin 11-Cis-Trans Isomerase mengkatalisis : All-Trans Retinin Cis-retinin

18 6. LIGASE Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa yg di- kaitkan dgn pemutusan ikatan pirofosfat pada ATP atau senyawa sejenis Contoh : Glutamin sintetase, mengkatalisis : ATP + L-Glutamat + NH ADP + Ortofosfat L-Glutamin

19 How do enzymes work? (continued…)
Catabolic reaction Substrate Activated Complex Products Anabolic reaction Substrates Activated Complex Product

20 MEKANISME KERJA ENZIM Enzim adalah suatu protein yg tersusun dari asam amino Asam amino dalam larutan selalu berbentuk ion ter gantung pH larutan Rumus umum asam amino : R – C – COOH NH2 Aktivitas katalitik enzim erat hubungannya dengan struktur enzim (protein)

21 STRUKTUR PRIMER PROTEIN
Yaitu : Urutan Asam – Asam Amino yang tersusun sebagai satu rantai Polipeptida yang dipertahan-kan oleh ikatan Peptida ( dari ujung Amino Bebas sampai dengan Ujung Karboksil Bebas ) - Lys – Ala – His – Gly – Lys – Lys – Val – Lau – Gly – Ala - +H3N – C – C – N – C R H R2 H O H – - C – N – C – C – O- O H R5 H O

22 STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
Yaitu : Bentuk 3 Dimensi Rantai Polipeptida yang meliuk – liuk membentuk : α – Helix ( Terutama ) β – Pleat Random coil Yang dipertahankan oleh : – Ikatan Disulfida  Kovalen – Ikatan Hidrogen  Non Kovalen

23 STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN

24 STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN

25 STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Yaitu : Bentuk pelipatan struktur sekunder ( Helix ) membentuk Bentukan – Bentukan : – Fibriler – Globuler Lameller Yang dipertahankan oleh : – Ikatan Elektrostatik – Ikatan Hidrogen & Gaya - gaya V.D. Walls - Ikatan Hidrofobik

26 STRUKTUR TERSIER PROTEIN

27 STRUKTUR KWARTENER PROTEIN
Merupakan gabungan SubUnit – SubUnit yang dipertahankan oleh ikatan – Ikatan Non Kovalen ( masing – masing SubUnit punya struktur Primer , Sekunder dan Tersier ) Yang dipertahankan oleh, misal : – Ikatan Hidrogen - Ikatan Elektrostatik SubUnit 1 rantai Polipeptida 1 SubUnit

28 STRUKTUR KWARTERNER PROTEIN

29 DENATURASI PROTEIN Rusaknya struktur protein tetapi tidak sampai merusak struktur primer (ikatan peptida) Ikatan peptida tidak mudah rusak Ikatan disulfida Kerusakan dapat disebabkan : 1. Suhu tinggi 2. pH terlalu tinggi atau terlalu rendah (pH ekstrim) 3. Logam berat Hg mengikat gugus –SH enzim inaktif/denaturasi

30 GUGUS REAKTIF PADA ENZIM
Protein enzim mempunyai gugus reaktif Gugus reaktif yg berperan pada proses katalisis terletak di daerah tempat katalisis active site Gugus reaktif ini terletak pada gugus samping rantai peptida (gugus R) Contoh : Sistein mempunyai gugus reaktif -SH Serin mempunyai gugus reaktif -OH

31

32 KOMPLEKS ENZIM - SUBSTRAT
PRODUK ENZIM ENZIM+SUBSTRAT ENZIM SETELAH SUBSTRAT BERIKATAN ENZIM KATALISIS

33 Molekul enzim besar, substrat umumnya kecil
Sehingga tidak seluruh permukaan enzim terletak dalam pengikatan substrat Pada tempat katalisis terdapat 2 macam gugus : 1. Gugus pengikat 2. Gugus katalitik Pengikatan substrat terjadi pd “active site” (tem- pat kegiatan) atau “catalytic site” (tempat kata- lisis) Enzim hanya dpt mengikat substrat yg memiliki gugus reaktif dan struktur 3 dimensi yg sesuai

34 MEKANISME KATALITIK ENZIM
TEORI FISHER

35 MEKANISME KATALITIK ENZIM
TEORI KOSHLAND

36 KOFAKTOR Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu
kan protein agar dapat melaksanakan fungsi katalitiknya perlu kofaktor Enzim sederhana protein saja Enzim yg lebih kompleks protein + kofaktor Kofaktor logam senyawa organik nonprotein yang spesifik Ikatan enzim + kofaktor : ada yg kuat (kovalen) ada yang lemah

37 KOENZIM KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM (nonprotein + protein) protein
Kofaktor yg berupa katalitik aktif Senyawa organik non Protein yg spesifik APOENZIM : - bagian protein dari enzim - bila sendirian tidak aktif

38 Ikatan enzim + koenzim * kuat membentuk gugus prostetik * lemah membentuk kosubstrat Fungsi koenzim : sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus, atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah- kan dalam reaksi enzimatik Contoh : 1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ 2. Pembawa elektron heme, NHI 3. Pembawa gugus fosfat ATP 4. Pembawa gugus aldehid TPP

39 VITAMIN B SEBAGAI KOENZIM
KOENZIM VITAMIN TPP THIAMIN (VIT B1) NAD/NADP NIASIN FAD RIBOFLAVIN (VIT B2) PIRIDOKSAL-FOSFAT PIRIDOKSIN (VIT B6) KOENZIM A ASAM PANTOTENAT KOENZIM KOHAMIDA VIT B12 KOENZIM FOLAT ASAM FOLAT

40 KOFAKTOR LOGAM Ikatan enzim + kofaktor logam :
* kovalen membentuk metalloenzim * lemah Fungsi kofaktor logam : 1. Ikut langsung pada proses katalisis, berfungsi menyerupai gugus katalitik 2. Stabilisator tempat katalisis 3. Berikatan dengan S & E

41 PROENZIM/ZYMOGEN Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
Tujuan : - melindungi organ tubuh - menyediakan bahan setengah jadi Contoh : Pepsinogen Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau enzim proteolitik H+/pepsin Pepsinogen Pepsin PROENZIM ENZIM AKTIF

42 KINETIKA ENZIM

43 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM
1. Kadar enzim 2. Kadar substrat 3. Aktivator 4. Inhibitor 5. pH 6. Suhu

44 Enzyme concentration:
- active sites of an enzyme can be used again & again, - therefore only a low concentration of the enzyme is needed

45 PENGARUH KADAR ENZIM GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim GAMBAR KIRI KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM KETERANGAN : I UNIT II UNIT III UNIT KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM

46 KADAR SUBSTRAT At low substrate concentration, the active sites of the enzyme molecules are not all used. As the substrate concentration is increased, more and more sites come into use and eventually all sites are fully occupied. Increasing the substrate concentration cannot increase the rate of reaction because substrate concentration has now become a limiting factor.

47 PENGARUH pH The precise three-dimensional molecular shape which is vital to the functioning of enzymes is partly the result of hydrogen bonding; H+ ions may break these bonding and change the shape of the molecule.

48 PENGARUH pH - pH TERLALU TINGGI  RENDAH DENATURASI
- pH PENGARUHI MUATAN ENZIM  SUBSTRAT - pH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM

49 PENGARUH SUHU SUHU YANG MENINGKAT :
KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V0) TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIM REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU KARENA NAIKNYA SUHU

50 PENGARUH SUHU SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSEBUT
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU PENENTUAN -ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN)  LABIL SUHU TINGGI (PANAS)

51 Thank You….